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- PDB-2yob: High resolution AGXT_M structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yob
タイトルHigh resolution AGXT_M structure
要素SERINE--PYRUVATE AMINOTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / PRIMARY HYPEROXALURIA TYPE I / AGXT FOLDING AND STABILITY DEFECTS
機能・相同性
機能・相同性情報


oxalic acid secretion / serine-pyruvate transaminase / alanine-glyoxylate transaminase / glyoxylate metabolic process / L-alanine catabolic process / glycine biosynthetic process, by transamination of glyoxylate / L-serine-pyruvate transaminase activity / alanine-glyoxylate transaminase activity / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / glyoxylate catabolic process ...oxalic acid secretion / serine-pyruvate transaminase / alanine-glyoxylate transaminase / glyoxylate metabolic process / L-alanine catabolic process / glycine biosynthetic process, by transamination of glyoxylate / L-serine-pyruvate transaminase activity / alanine-glyoxylate transaminase activity / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / glyoxylate catabolic process / L-serine metabolic process / L-cysteine catabolic process / transaminase activity / amino acid binding / peroxisomal matrix / Notch signaling pathway / Peroxisomal protein import / pyridoxal phosphate binding / peroxisome / intracellular membrane-bounded organelle / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine-pyruvate aminotransferase/2-aminoethylphosphonate-pyruvate transaminase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Serine-pyruvate aminotransferase/2-aminoethylphosphonate-pyruvate transaminase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Alanine--glyoxylate aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Fabelo-Rosa, I. / Mesa-Torres, N. / Riverol, D. / Yunta, C. / Albert, A. / Salido, E. / Pey, A.L.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2013
タイトル: The Role of Protein Denaturation Energetics and Molecular Chaperones in the Aggregation and Mistargeting of Mutants Causing Primary Hyperoxaluria Type I
著者: Mesa-Torres, N. / Fabelo-Rosa, I. / Riverol, D. / Yunta, C. / Albert, A. / Salido, E. / Pey, A.L.
履歴
登録2012年10月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月20日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERINE--PYRUVATE AMINOTRANSFERASE
B: SERINE--PYRUVATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,62414
ポリマ－84,9662
非ポリマー1,65712
水12,647702
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11840 Å2
ΔGint-68.4 kcal/mol
Surface area26470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.495, 103.525, 153.832
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 SERINE--PYRUVATE AMINOTRANSFERASE / SPT / ALANINE--GLYOXYLATE AMINOTRANSFERASE / AGT


分子量: 42483.066 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PCOLDII / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P21549

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非ポリマー , 5種, 714分子

#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 化合物 ChemComp-BTB / 2-[BIS-(2-HYDROXY-ETHYL)-AMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / BIS-TRIS BUFFER / ビストリス


分子量: 209.240 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H19NO5 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 702 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE (PLP): SCHIFF BASE WITH K209

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.28 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 15% PEG 3350, 0.1M BIS-TRIS PH 5.2, 150MM LI2SO4 AND 5% W/V OCTYL-B-D-GLUCOSIDE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.94
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.94 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→48.22 Å / Num. obs: 69440 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.7 % / Biso Wilson estimate: 25.79 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 20.2
反射 シェル解像度: 1.91→2 Å / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.54 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1H0C

1h0c


解像度: 1.9→45.95 Å / SU ML: 0.46 / σ(F): 0 / 位相誤差: 20.05 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2043 3507 5.1 %
Rwork0.1695 --
obs0.1713 69358 99.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 34.749 Å2 / ksol: 0.327 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.9646 Å20 Å20 Å2
2---4.8576 Å20 Å2
3----0.107 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→45.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5928 0 104 702 6734
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0076160
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0648348
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.2362316
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072924
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051062
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8998-1.92590.33991190.3182522X-RAY DIFFRACTION96
1.9259-1.95340.30021250.29992654X-RAY DIFFRACTION100
1.9534-1.98250.33941400.25142546X-RAY DIFFRACTION100
1.9825-2.01350.25861440.22212628X-RAY DIFFRACTION100
2.0135-2.04650.25631280.20252587X-RAY DIFFRACTION100
2.0465-2.08180.2561280.18122627X-RAY DIFFRACTION100
2.0818-2.11970.20441380.16752615X-RAY DIFFRACTION100
2.1197-2.16040.22611370.16892602X-RAY DIFFRACTION100
2.1604-2.20450.23251390.18222624X-RAY DIFFRACTION100
2.2045-2.25250.28061420.22912602X-RAY DIFFRACTION100
2.2525-2.30490.30251250.20882607X-RAY DIFFRACTION100
2.3049-2.36250.21171590.16912615X-RAY DIFFRACTION100
2.3625-2.42640.20941330.16352612X-RAY DIFFRACTION100
2.4264-2.49780.22591280.16362648X-RAY DIFFRACTION100
2.4978-2.57840.2091470.16292627X-RAY DIFFRACTION100
2.5784-2.67050.20011280.15772610X-RAY DIFFRACTION100
2.6705-2.77750.22881390.16492651X-RAY DIFFRACTION100
2.7775-2.90380.18881440.16862635X-RAY DIFFRACTION100
2.9038-3.05690.23021630.16852626X-RAY DIFFRACTION100
3.0569-3.24840.19741460.16642663X-RAY DIFFRACTION100
3.2484-3.49910.22011310.16352658X-RAY DIFFRACTION100
3.4991-3.85110.17191670.15772649X-RAY DIFFRACTION100
3.8511-4.4080.15281580.13682679X-RAY DIFFRACTION100
4.408-5.55210.15881360.13562731X-RAY DIFFRACTION100
5.5521-45.96310.17521630.16322833X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -9.5159 Å / Origin y: 14.9471 Å / Origin z: -38.9801 Å
111213212223313233
T0.0151 Å20.0053 Å2-0.0465 Å2-0.0671 Å2-0.0036 Å2--0.0946 Å2
L0.3308 °2-0.001 °2-0.1869 °2-1.306 °2-0.0183 °2--1.1941 °2
S0.0152 Å °0.0059 Å °-0.0024 Å °-0.1744 Å °0.0235 Å °0.2083 Å °-0.0025 Å °-0.0365 Å °-0.0115 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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