PDB-4ca9: Structure of the Nucleoplasmin-like N-terminal domain of Drosophi...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 4ca9

タイトル

Structure of the Nucleoplasmin-like N-terminal domain of Drosophila FKBP39

要素

39 KDA FK506-BINDING NUCLEAR PROTEIN

キーワード

ISOMERASE / PROLINE ISOMERASE / NUCLEOPLASMIN / HISTONE CHAPERONE

機能・相同性

機能・相同性情報

juvenile hormone response element binding / juvenile hormone mediated signaling pathway / macrolide binding / negative regulation of macroautophagy / FK506 binding / heterochromatin / negative regulation of autophagy / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / chromatin / nucleolus
類似検索 - 分子機能

生物種

DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)

手法

溶液NMR / ARIA

データ登録者

Artero, J. / Forsyth, T. / Callow, P. / Watson, A.A. / Zhang, W. / Laue, E.D. / Edlich-Muth, C. / Przewloka, M.

引用

ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2015
タイトル: The Pentameric Nucleoplasmin Fold is Present in Drosophila Fkbp39 and a Large Number of Chromatin-Related Proteins.
著者: Edlich-Muth, C. / Artero, J. / Callow, P. / Przewloka, M.R. / Watson, A.A. / Zhang, W. / Glover, D.M. / Debski, J. / Dadlez, M. / Round, A.R. / Trevor Forsyth, V. / Laue, E.D.

履歴

登録	2013年10月7日	登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.0	2014年10月29日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2015年4月1日	Group: Database references
改定 1.2	2015年4月15日	Group: Database references
改定 1.3	2015年5月13日	Group: Database references
改定 2.0	2019年10月23日	Group: Atomic model / Data collection / Other カテゴリ: atom_site / pdbx_database_status ...atom_site / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_database_status.status_code_mr / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 2.1	2023年6月14日	Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 2.2	2024年6月19日	Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

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ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	4ca9.cif.gz	2.9 MB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb4ca9.ent.gz	2.4 MB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	4ca9.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

文書・要旨	4ca9_validation.pdf.gz	525.6 KB	表示	wwPDB検証レポート
文書・詳細版	4ca9_full_validation.pdf.gz	2.3 MB	表示
XML形式データ	4ca9_validation.xml.gz	372.1 KB	表示
CIF形式データ	4ca9_validation.cif.gz	338.5 KB	表示
アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ca/4ca9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ca/4ca9	HTTPS FTP

-
関連構造データ

類似構造データ	5kja-2 5ehd-2 3u5u-2 5kja-3 1n13-1 4ou8-3 6c7p-2 5kja-1 Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索
その他のデータベース	BMRB: 19541

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#163 - 2013年7月 HIVカプシド (HIV Capsid) 類似性 (1) #245 - 2020年5月スプライソソーム (Spliceosomes) 類似性 (1)

登録構造単位

A: 39 KDA FK506-BINDING NUCLEAR PROTEIN

B: 39 KDA FK506-BINDING NUCLEAR PROTEIN

C: 39 KDA FK506-BINDING NUCLEAR PROTEIN

D: 39 KDA FK506-BINDING NUCLEAR PROTEIN

E: 39 KDA FK506-BINDING NUCLEAR PROTEIN

54.1 kDa, 5 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者・ソフトウェアが定義した集合体

NMR アンサンブル

	データ	基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)	20 / 100	LOWEST ERNERGY
代表モデル

#1: タンパク質	39 KDA FK506-BINDING NUCLEAR PROTEIN / PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE / PPIASE / ROTAMASE / DM_FKBP39 分子量: 10820.410 Da / 分子数: 5 / 断片: NUCLEOPLASMIN-LIKE, RESIDUES 3-92 / 由来タイプ: 組換発現由来: (組換発現) DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ) 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P54397, peptidylprolyl isomerase
配列の詳細	FIRST 4 RESIDUES ARE CLONING ARTIFACTS. SEQUENCE NUMBERING STARTS WITH FIRST M. A2 IS ALSO CLONING ...FIRST 4 RESIDUES ARE CLONING ARTIFACTS. SEQUENCE NUMBERING STARTS WITH FIRST M. A2 IS ALSO CLONING ARTIFACT. LAST TWO RESIDUES GS ARE CLONING ARTIFACTS.

#1: タンパク質

39 KDA FK506-BINDING NUCLEAR PROTEIN / PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE / PPIASE / ROTAMASE / DM_FKBP39

分子量: 10820.410 Da / 分子数: 5 / 断片: NUCLEOPLASMIN-LIKE, RESIDUES 3-92 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現)

DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
発現宿主:

ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P54397, peptidylprolyl isomerase

配列の詳細

FIRST 4 RESIDUES ARE CLONING ARTIFACTS. SEQUENCE NUMBERING STARTS WITH FIRST M. A2 IS ALSO CLONING ...

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実験

実験

手法: 溶液NMR

NMR実験

Conditions-ID	Experiment-ID	Solution-ID	タイプ
1	1	1	2D
1	2	1	S2 CNOE
1	3	1	S3 NNOE
1	4	1	C13 D2O
1	5	1	M0
1	6	1	N15
1	7	1	NOE2H15N

NMR実験の詳細

Text: TWO ITERATIONS WITH 100 STRUCTURES. 20 BEST CHOSEN FOR WATER REFINEMENT. STRUCTURES CREATED BY ARIA2, RUN 62, WATER REFINEMENT.

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試料調製

詳細	内容: 95% WATER/5% D2O, 25MM MGCL2, 20MM SODIUM PHOSPHATE BUFFER PH 6.0
試料状態	イオン強度: 50 mM / pH: 6.0 / 圧: 1.0 atm / 温度: 298.0 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター	タイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software

名称	バージョン	開発者	分類
ARIA		RIEPING ET AL	精密化
NMRView	ANY		構造決定
CcpNmr Analysis	2.2		構造決定
ARIA	2.1		構造決定
NMRDraw	ANY		構造決定
CcpNmr Analysis	2		構造決定
DANGLE	1.1		構造決定
NMRPipe	ANY		構造決定

精密化

手法: ARIA / ソフトェア番号: 1 / 詳細: REFINEMENT IN EXPLICIT WATER

NMRアンサンブル

コンフォーマー選択の基準: LOWEST ERNERGY / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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新型コロナ情報

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