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万見
- PDB-4c99: Mouse ZNRF3 ectodomain in complex with mouse RSPO2 Fu1-Fu2 crysta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4c99
タイトルMouse ZNRF3 ectodomain in complex with mouse RSPO2 Fu1-Fu2 crystal form I
要素
  • E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE ZNRF3
  • R-SPONDIN-2
キーワードLIGASE/SIGNALING PROTEIN / LIGASE-SIGNALING PROTEIN COMPLEX / WNT / RNF43 / LGR4 / LGR5 / LGR6 / RSPO / R-SPONDIN / R-SPO / RSPO1 / RSPO3 / RSPO4 / RECEPTOR / MEMBRANE / SIGNALLING
機能・相同性
機能・相同性情報


trachea cartilage morphogenesis / negative regulation of odontogenesis of dentin-containing tooth / lung growth / regulation of Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / Wnt receptor catabolic process / negative regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / Regulation of FZD by ubiquitination / dopaminergic neuron differentiation / frizzled binding / embryonic forelimb morphogenesis ...trachea cartilage morphogenesis / negative regulation of odontogenesis of dentin-containing tooth / lung growth / regulation of Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / Wnt receptor catabolic process / negative regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / Regulation of FZD by ubiquitination / dopaminergic neuron differentiation / frizzled binding / embryonic forelimb morphogenesis / embryonic hindlimb morphogenesis / limb development / regulation of canonical Wnt signaling pathway / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / bone mineralization / negative regulation of Wnt signaling pathway / canonical Wnt signaling pathway / stem cell proliferation / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / RING-type E3 ubiquitin transferase / Wnt signaling pathway / ubiquitin-protein transferase activity / osteoblast differentiation / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / heparin binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / signaling receptor binding / cell surface / extracellular region / zinc ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Spondin-like TSP1 domain / Spondin-like TSP1 domain / E3 ubiquitin-protein ligase ZNRF3, Zinc finger, RING-type / ZNRF-3, ectodomain / ZNRF-3 Ectodomain / R-spondin, Fu-CRD domain / : / Furin-like repeat, cysteine-rich / : / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 ...Spondin-like TSP1 domain / Spondin-like TSP1 domain / E3 ubiquitin-protein ligase ZNRF3, Zinc finger, RING-type / ZNRF-3, ectodomain / ZNRF-3 Ectodomain / R-spondin, Fu-CRD domain / : / Furin-like repeat, cysteine-rich / : / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / Glucose Oxidase; domain 1 - #30 / Ring finger domain / Glucose Oxidase; domain 1 / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Ring finger / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / 3-Layer(bba) Sandwich / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ribbon / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase ZNRF3 / R-spondin-2
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Zebisch, M. / Jones, E.Y.
引用ジャーナル: Nat.Commun. / 年: 2013
タイトル: Structural and Molecular Basis of Znrf3/Rnf43 Transmembrane Ubiquitin Ligase Inhibition by the Wnt Agonist R-Spondin.
著者: Zebisch, M. / Xu, Y. / Krastev, C. / Macdonald, B.T. / Chen, M. / Gilbert, R.J.C. / He, X. / Jones, E.Y.
履歴
登録2013年10月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月27日Group: Database references
改定 1.22024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "CA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE ZNRF3
B: R-SPONDIN-2
C: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE ZNRF3
D: R-SPONDIN-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,7595
ポリマ－64,7234
非ポリマー351
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6710 Å2
ΔGint-20.8 kcal/mol
Surface area25590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.800, 77.206, 130.611
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.998, 0.042, -0.053), (-0.044, -0.998, 0.039), (-0.052, 0.041, 0.998)
ベクター: 4.315, 0.488, -0.141)

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要素

#1: タンパク質 E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE ZNRF3 / ZINC/RING FINGER PROTEIN 3 / ZNRF3


分子量: 18203.557 Da / 分子数: 2 / 断片: ECTODOMAIN, RESIDUES 53-205 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト)
参照: UniProt: Q5SSZ7, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質 R-SPONDIN-2 / CYSTEINE-RICH AND SINGLE THROMBOSPONDIN DOMAIN-CONTAINING PR


分子量: 14158.086 Da / 分子数: 2 / 断片: FU1-FU2, RESIDUES 37-144 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q8BFU0
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.19 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9686
検出器タイプ: DECTRIS PIXEL / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年2月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→66 Å / Num. obs: 15525 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 14.4 % / Biso Wilson estimate: 71.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 16

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.7.0029 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: NONE

解像度: 2.8→66.46 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.875 / SU B: 21.184 / SU ML: 0.418 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.478 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.32285 772 5 %RANDOM
Rwork0.23616 ---
obs0.2405 14706 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 84.796 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.19 Å20 Å20 Å2
2--5 Å20 Å2
3---0.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→66.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3967 0 1 0 3968
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0194061
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023784
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6561.9625482
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8253.0088692
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.7045510
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.42323.99193
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.36415694
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.2091531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2580
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0214647
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02932
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.483 68 -
Rwork0.31 1059 -
obs--99.91 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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