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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 4c8t | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | Xenopus ZNRF3 ectodomain crystal form I | ||||||
要素 | E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE ZNRF3 | ||||||
キーワード | LIGASE / WNT / RNF43 / LGR4 / LGR5 / LGR6 / RSPO / R-SPONDIN / R-SPO / RSPO1 / RSPO2 / RSPO3 / RSPO4 / RECEPTOR / MEMBRANE / SIGNALLING | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報Regulation of FZD by ubiquitination / Wnt receptor catabolic process / negative regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / limb development / anterior/posterior pattern specification / negative regulation of Wnt signaling pathway / stem cell proliferation / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / RING-type E3 ubiquitin transferase / Wnt signaling pathway ...Regulation of FZD by ubiquitination / Wnt receptor catabolic process / negative regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / limb development / anterior/posterior pattern specification / negative regulation of Wnt signaling pathway / stem cell proliferation / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / RING-type E3 ubiquitin transferase / Wnt signaling pathway / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / zinc ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | XENOPUS TROPICALIS | ||||||
| 手法 | X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2.4 Å | ||||||
データ登録者 | Zebisch, M. / Jones, E.Y. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat.Commun. / 年: 2013タイトル: Structural and Molecular Basis of Znrf3/Rnf43 Transmembrane Ubiquitin Ligase Inhibition by the Wnt Agonist R-Spondin. 著者: Zebisch, M. / Xu, Y. / Krastev, C. / Macdonald, B.T. / Chen, M. / Gilbert, R.J.C. / He, X. / Jones, E.Y. | ||||||
| 履歴 |
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| Remark 700 | SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 4c8t.cif.gz | 68.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb4c8t.ent.gz | 51.1 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 4c8t.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 4c8t_validation.pdf.gz | 439.5 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 4c8t_full_validation.pdf.gz | 441.6 KB | 表示 | |
| XML形式データ | 4c8t_validation.xml.gz | 13.8 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 4c8t_validation.cif.gz | 17.1 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c8/4c8t ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c8/4c8t | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 4c84C ![]() 4c85C ![]() 4c86C ![]() 4c8aC ![]() 4c8cC ![]() 4c8fC ![]() 4c8pC ![]() 4c8uC ![]() 4c8vC ![]() 4c8wC ![]() 4c99C ![]() 4c9aC ![]() 4c9eC ![]() 4c9rC ![]() 4c9uC ![]() 4c9vC C: 同じ文献を引用 ( |
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| 類似構造データ |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 |
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| 単位格子 |
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| 非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper: (Code: given Matrix: (0.009, -0.025, 1), ベクター: |
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 20494.014 Da / 分子数: 2 / 断片: ECTODOMAIN, RESIDUES 24-191 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト)参照: UniProt: Q08D68, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ(ペプチド合成) #2: 水 | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
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-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: X線回折 |
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試料調製
| 結晶 | マシュー密度: 1.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.64 % / 解説: NONE |
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-データ収集
| 回折 | 平均測定温度: 100 K |
|---|---|
| 放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795 |
| 検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年5月4日 |
| 放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
| 放射波長 | 波長: 0.9795 Å / 相対比: 1 |
| 反射 | 解像度: 2.4→37.7 Å / Num. obs: 11752 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 39.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 8.7 |
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解析
| ソフトウェア | 名称: REFMAC / バージョン: 5.7.0029 / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 精密化 | 構造決定の手法: OTHER 開始モデル: NONE 解像度: 2.4→37.69 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 13.266 / SU ML: 0.287 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.548 / ESU R Free: 0.294 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
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| 溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子変位パラメータ | Biso mean: 63.281 Å2
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| 精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.4→37.69 Å
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| 拘束条件 |
|
ムービー
コントローラー
万見について




X線回折
引用

























PDBj


HOMO SAPIENS (ヒト)
