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- PDB-4c93: Crystal structure of the carboxy-terminal domain of yeast Ctf4 bo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4c93
タイトルCrystal structure of the carboxy-terminal domain of yeast Ctf4 bound to Pol alpha.
要素
  • DNA POLYMERASE ALPHA CATALYTIC SUBUNIT A
  • DNA POLYMERASE ALPHA-BINDING PROTEIN
キーワードDNA REPLICATION / ADAPTOR PROTEIN / BETA PROPELLER DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / establishment of sister chromatid cohesion / H3-H4 histone complex chaperone activity / Cul8-RING ubiquitin ligase complex / DNA replication initiation / RNA-templated DNA biosynthetic process / Processive synthesis on the lagging strand / Removal of the Flap Intermediate / premeiotic DNA replication / Polymerase switching ...Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / establishment of sister chromatid cohesion / H3-H4 histone complex chaperone activity / Cul8-RING ubiquitin ligase complex / DNA replication initiation / RNA-templated DNA biosynthetic process / Processive synthesis on the lagging strand / Removal of the Flap Intermediate / premeiotic DNA replication / Polymerase switching / alpha DNA polymerase:primase complex / Activation of the pre-replicative complex / replication fork protection complex / lagging strand elongation / double-strand break repair via break-induced replication / mitotic DNA replication initiation / mitotic sister chromatid cohesion / nuclear chromosome / DNA synthesis involved in DNA repair / leading strand elongation / nuclear replication fork / DNA replication origin binding / DNA replication initiation / replication fork / DNA-templated DNA replication / double-strand break repair / nucleosome assembly / mitotic cell cycle / single-stranded DNA binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / DNA replication / DNA-directed DNA polymerase / DNA-directed DNA polymerase activity / DNA repair / nucleotide binding / chromatin binding / mitochondrion / identical protein binding / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / DNA polymerase alpha-binding protein Ctf4, C-terminal domain / Minichromosome loss protein Mcl1, middle region / Minichromosome loss protein, Mcl1, middle region / DNA polymerase alpha catalytic subunit, N-terminal domain / DNA polymerase alpha, zinc finger domain superfamily / DNA Polymerase alpha zinc finger / DNA polymerase alpha subunit p180 N terminal / Zinc finger, DNA-directed DNA polymerase, family B, alpha / DNA polymerase alpha catalytic subunit, catalytic domain ...: / DNA polymerase alpha-binding protein Ctf4, C-terminal domain / Minichromosome loss protein Mcl1, middle region / Minichromosome loss protein, Mcl1, middle region / DNA polymerase alpha catalytic subunit, N-terminal domain / DNA polymerase alpha, zinc finger domain superfamily / DNA Polymerase alpha zinc finger / DNA polymerase alpha subunit p180 N terminal / Zinc finger, DNA-directed DNA polymerase, family B, alpha / DNA polymerase alpha catalytic subunit, catalytic domain / DNA polymerase family B, thumb domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, multifunctional domain / DNA polymerase family B signature. / DNA-directed DNA polymerase, family B, conserved site / DNA polymerase family B / DNA polymerase family B, exonuclease domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, exonuclease domain / DNA polymerase, palm domain superfamily / DNA polymerase type-B family / DNA-directed DNA polymerase, family B / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA polymerase alpha catalytic subunit A / DNA polymerase alpha-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2.694 Å
データ登録者Simon, A.C. / Pellegrini, L.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2014
タイトル: A Ctf4 Trimer Couples the Cmg Helicase to DNA Polymerase a in the Eukaryotic Replisome
著者: Simon, A.C. / Zhou, J.C. / Perera, R.L. / Vandeursen, F. / Evrin, C. / Ivanova, M.E. / Kilkenny, M.L. / Renault, L. / Kjaer, S. / Matak-Vinkovic, D. / Labib, K. / Costa, A. / Pellegrini, L.
履歴
登録2013年10月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年4月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月21日Group: Database references
改定 1.22014年6月18日Group: Database references
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA POLYMERASE ALPHA-BINDING PROTEIN
B: DNA POLYMERASE ALPHA-BINDING PROTEIN
C: DNA POLYMERASE ALPHA-BINDING PROTEIN
D: DNA POLYMERASE ALPHA CATALYTIC SUBUNIT A
E: DNA POLYMERASE ALPHA CATALYTIC SUBUNIT A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)166,3705
ポリマ－166,3705
非ポリマー00
水2,882160
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8700 Å2
ΔGint-38.7 kcal/mol
Surface area49690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.977, 99.998, 219.546
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-2010-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 DNA POLYMERASE ALPHA-BINDING PROTEIN / CHROMOSOME REPLICATION PROTEIN CHL15 / CHROMOSOME TRANSMISSION FIDELITY PROTEIN 4 / PROTEIN POB1 / CTF4


分子量: 54447.484 Da / 分子数: 3 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 471-927 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PRSFDUET-1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA2 / 参照: UniProt: Q01454
#2: タンパク質・ペプチド DNA POLYMERASE ALPHA CATALYTIC SUBUNIT A / DNA POLYMERASE I SUBUNIT A / DNA POLYMERASE ALPHA\: PRIMASE COMPLEX P180 SUBUNIT / DNA POLYMERASE- ...DNA POLYMERASE I SUBUNIT A / DNA POLYMERASE ALPHA\: PRIMASE COMPLEX P180 SUBUNIT / DNA POLYMERASE-PRIMASE COMPLEX P180 SUBUNIT / POL ALPHA-PRIMASE COMPLEX P180 SUBUNIT / DNA POLYMERASE ALPHA CATALYTIC SUBUNIT


分子量: 1513.560 Da / 分子数: 2 / 断片: CTF4-BINDING MOTIF, RESIDUES 137-149 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P13382, DNA-directed DNA polymerase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 160 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.4 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.2 M TRI-SODIUM CITRATE PH 6.2, 7-9% PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.69→49.2 Å / Num. obs: 54802 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 53.35 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.16 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 2.69→2.77 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 1.47 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 95

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: NONE

解像度: 2.694→49.205 Å / SU ML: 0.35 / σ(F): 0.08 / 位相誤差: 22.18 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2099 5266 5.1 %
Rwork0.1718 --
obs0.1737 54707 99.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 59.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.694→49.205 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9433 0 0 160 9593
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0039709
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.66713161
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.9573573
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0281412
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041693
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6942-2.72490.34541560.35412811X-RAY DIFFRACTION85
2.7249-2.75690.38021710.32143277X-RAY DIFFRACTION100
2.7569-2.79050.36321520.31033386X-RAY DIFFRACTION100
2.7905-2.82590.29982140.28573224X-RAY DIFFRACTION100
2.8259-2.8630.32922100.27143281X-RAY DIFFRACTION100
2.863-2.90230.28661320.25573360X-RAY DIFFRACTION100
2.9023-2.94370.27451820.24963320X-RAY DIFFRACTION100
2.9437-2.98760.28961800.24463299X-RAY DIFFRACTION100
2.9876-3.03430.29391640.23683328X-RAY DIFFRACTION100
3.0343-3.08410.26571650.23973314X-RAY DIFFRACTION100
3.0841-3.13720.27891760.21743317X-RAY DIFFRACTION100
3.1372-3.19430.2971700.2173314X-RAY DIFFRACTION100
3.1943-3.25570.26471810.20633300X-RAY DIFFRACTION100
3.2557-3.32210.25561920.19743288X-RAY DIFFRACTION100
3.3221-3.39440.23911890.18723293X-RAY DIFFRACTION100
3.3944-3.47330.22581570.16913337X-RAY DIFFRACTION100
3.4733-3.56010.21521890.16533317X-RAY DIFFRACTION100
3.5601-3.65640.22761420.16073318X-RAY DIFFRACTION100
3.6564-3.76390.19271900.16163287X-RAY DIFFRACTION100
3.7639-3.88540.19561650.14273321X-RAY DIFFRACTION100
3.8854-4.02420.18211980.14833321X-RAY DIFFRACTION100
4.0242-4.18520.16511830.13973309X-RAY DIFFRACTION100
4.1852-4.37560.13991590.12943302X-RAY DIFFRACTION100
4.3756-4.60610.17891620.12323327X-RAY DIFFRACTION100
4.6061-4.89440.14621960.12513278X-RAY DIFFRACTION100
4.8944-5.27190.1761620.1343351X-RAY DIFFRACTION100
5.2719-5.80170.1871690.13973315X-RAY DIFFRACTION100
5.8017-6.63950.18711790.1613308X-RAY DIFFRACTION100
6.6395-8.35840.17981810.1553299X-RAY DIFFRACTION100
8.3584-49.21280.1812000.15793273X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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