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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4c92 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the yeast Lsm1-7 complex | ||||||
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![]() | TRANSCRIPTION / LSM1-7 / DECAPPING ACTIVATORS / MRNA DEGRADATION | ||||||
機能・相同性 | ![]() mRNA decay by 5' to 3' exoribonuclease / Lsm1-7-Pat1 complex / U6 snRNP / RNA cap binding / deadenylation-dependent decapping of nuclear-transcribed mRNA / P-body assembly / U4/U6 snRNP / sno(s)RNA-containing ribonucleoprotein complex / spliceosomal tri-snRNP complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay ...mRNA decay by 5' to 3' exoribonuclease / Lsm1-7-Pat1 complex / U6 snRNP / RNA cap binding / deadenylation-dependent decapping of nuclear-transcribed mRNA / P-body assembly / U4/U6 snRNP / sno(s)RNA-containing ribonucleoprotein complex / spliceosomal tri-snRNP complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / tRNA processing / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / U2-type prespliceosome / precatalytic spliceosome / U6 snRNA binding / spliceosomal snRNP assembly / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / catalytic step 2 spliceosome / maturation of SSU-rRNA / spliceosomal complex / P-body / mRNA processing / mRNA splicing, via spliceosome / rRNA processing / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / chromatin binding / nucleolus / RNA binding / nucleus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Sharif, H. / Conti, E. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Architecture of the Lsm1-7-Pat1 Complex: A Conserved Assembly in Eukaryotic Mrna Turnover 著者: Sharif, H. / Conti, E. | ||||||
履歴 |
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Remark 650 | HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED. | ||||||
Remark 700 | SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED. |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 138.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 105.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 468.1 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 474.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 24.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 34.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
-U6 SNRNA-ASSOCIATED SM-LIKE PROTEIN ... , 6種, 6分子 BCDEFG
#2: タンパク質 | 分子量: 12216.880 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 2-95 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() |
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#3: タンパク質 | 分子量: 10039.262 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-89 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() |
#4: タンパク質 | 分子量: 13035.543 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-114 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() |
#5: タンパク質 | 分子量: 10432.954 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-93 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() |
#6: タンパク質 | 分子量: 9406.579 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-86 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() |
#7: タンパク質 | 分子量: 13027.045 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-115 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() |
-タンパク質 / 非ポリマー , 2種, 109分子 A![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#1: タンパク質 | 分子量: 17287.596 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 27-172 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() |
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#8: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.14 % / 解説: MOLECULAR REPLACEMENT WITH CHIMERIC MODEL |
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結晶化 | 詳細: 100 MM MES PH 6.0, 40% MPD |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年8月23日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.998 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.3→95.57 Å / Num. obs: 62699 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.1 % / Biso Wilson estimate: 46.13 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 13.5 |
反射 シェル | 解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 96.5 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRIES 2Y9A, 3BW1, 4EMK 解像度: 2.299→53.993 Å / SU ML: 0.39 / σ(F): 1.04 / 位相誤差: 32.36 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 46.19 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.299→53.993 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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