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- PDB-4c2b: Crystal Structure of High-Affinity von Willebrand Factor A1 domai... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4c2b
タイトルCrystal Structure of High-Affinity von Willebrand Factor A1 domain with Disulfide Mutation in Complex with High Affinity GPIb alpha
要素
  • PLATELET GLYCOPROTEIN IB ALPHA CHAIN
  • VON WILLEBRAND FACTOR
キーワードBLOOD CLOTTING
機能・相同性
機能・相同性情報


thrombin-activated receptor activity / glycoprotein Ib-IX-V complex / Defective VWF binding to collagen type I / Enhanced cleavage of VWF variant by ADAMTS13 / Defective VWF cleavage by ADAMTS13 variant / Defective F8 binding to von Willebrand factor / Enhanced binding of GP1BA variant to VWF multimer:collagen / Defective binding of VWF variant to GPIb:IX:V / Weibel-Palade body / positive regulation of leukocyte tethering or rolling ...thrombin-activated receptor activity / glycoprotein Ib-IX-V complex / Defective VWF binding to collagen type I / Enhanced cleavage of VWF variant by ADAMTS13 / Defective VWF cleavage by ADAMTS13 variant / Defective F8 binding to von Willebrand factor / Enhanced binding of GP1BA variant to VWF multimer:collagen / Defective binding of VWF variant to GPIb:IX:V / Weibel-Palade body / positive regulation of leukocyte tethering or rolling / blood coagulation, intrinsic pathway / hemostasis / Defective F9 activation / platelet alpha granule / Platelet Adhesion to exposed collagen / positive regulation of platelet activation / megakaryocyte development / GP1b-IX-V activation signalling / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / cell-substrate adhesion / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / immunoglobulin binding / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / positive regulation of intracellular signal transduction / Integrin cell surface interactions / fibrinolysis / collagen binding / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / release of sequestered calcium ion into cytosol / Integrin signaling / extracellular matrix / platelet alpha granule lumen / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / cell morphogenesis / platelet activation / response to wounding / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / blood coagulation / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / integrin binding / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / protease binding / : / cell surface receptor signaling pathway / cell adhesion / external side of plasma membrane / cell surface / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
von Willebrand factor, VWA N-terminal domain / Von Willebrand factor / VWA N-terminal / Von Willebrand factor-like domain / : / C8 domain / Uncharacterised domain, cysteine-rich / C8 / von Willebrand factor, type D domain / von Willebrand factor type D domain ...von Willebrand factor, VWA N-terminal domain / Von Willebrand factor / VWA N-terminal / Von Willebrand factor-like domain / : / C8 domain / Uncharacterised domain, cysteine-rich / C8 / von Willebrand factor, type D domain / von Willebrand factor type D domain / VWFD domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type D domain / C-terminal cystine knot signature. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / Trypsin Inhibitor-like, cysteine rich domain / Serine protease inhibitor-like superfamily / Trypsin Inhibitor like cysteine rich domain / C-terminal cystine knot domain profile. / von Willebrand factor type C domain / Cystine knot, C-terminal / C-terminal cystine knot-like domain (CTCK) / Leucine rich repeat N-terminal domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / von Willebrand factor, type A domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Leucine-rich repeats, bacterial type / von Willebrand factor type A domain / Alpha-Beta Horseshoe / von Willebrand factor (vWF) type A domain / VWFA domain profile. / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / von Willebrand factor, type A / Leucine-rich repeat profile. / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / von Willebrand factor / Platelet glycoprotein Ib alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Blenner, M.A. / Dong, X. / Springer, T.A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Towards the Structural Basis of Regulation of Von Willebrand Factor Binding to Glycoprotein Ib
著者: Blenner, M.A. / Dong, X. / Springer, T.A.
履歴
登録2013年8月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年1月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月15日Group: Database references
改定 1.22014年1月29日Group: Data collection
改定 1.32014年3月12日Group: Database references / Source and taxonomy
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: VON WILLEBRAND FACTOR
B: PLATELET GLYCOPROTEIN IB ALPHA CHAIN
C: VON WILLEBRAND FACTOR
D: PLATELET GLYCOPROTEIN IB ALPHA CHAIN
E: VON WILLEBRAND FACTOR
F: PLATELET GLYCOPROTEIN IB ALPHA CHAIN
G: VON WILLEBRAND FACTOR
H: PLATELET GLYCOPROTEIN IB ALPHA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)230,05720
ポリマ－228,7958
非ポリマー1,26212
水1,17165
1
A: VON WILLEBRAND FACTOR
B: PLATELET GLYCOPROTEIN IB ALPHA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,5865
ポリマ－57,1992
非ポリマー3873
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2160 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area26020 Å2
手法PQS
2
C: VON WILLEBRAND FACTOR
D: PLATELET GLYCOPROTEIN IB ALPHA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,3914
ポリマ－57,1992
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2320 Å2
ΔGint-3.3 kcal/mol
Surface area25830 Å2
手法PQS
3
E: VON WILLEBRAND FACTOR
F: PLATELET GLYCOPROTEIN IB ALPHA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,3914
ポリマ－57,1992
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2260 Å2
ΔGint-2.6 kcal/mol
Surface area25230 Å2
手法PQS
4
G: VON WILLEBRAND FACTOR
H: PLATELET GLYCOPROTEIN IB ALPHA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,6897
ポリマ－57,1992
非ポリマー4905
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2320 Å2
ΔGint-1.8 kcal/mol
Surface area25410 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)96.530, 103.840, 119.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.05, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 8分子 ACEGBDFH

#1: タンパク質
VON WILLEBRAND FACTOR / VWF / VON WILLEBRAND ANTIGEN II / VON WILLEBRAND FACTOR A1


分子量: 24706.678 Da / 分子数: 4 / 断片: 1264-1468 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: HIGH AFFINITY MUTANT OF A1 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P04275
#2: タンパク質
PLATELET GLYCOPROTEIN IB ALPHA CHAIN / GP-IB ALPHA / GPIB-ALPHA / GPIBA / GLYCOPROTEIN IBALPHA / ANTIGEN CD42B-ALPHA


分子量: 32492.104 Da / 分子数: 4 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: HIGH AFFINITY MUTANT OF GPIB ALPHA WITH MUTATIONS TO REMOVE N-LINKED GLYCOSYLATION SITES, AND TWO PLATELET TYPE VWD MUTATIONS.
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: ET-6 / 細胞株 (発現宿主): HEK-293T / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P07359

-
非ポリマー , 4種, 77分子

#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 65 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.23 %
解説: THE RESOLUTION FOR A1 SS-GPIBALPHA-VWD2 WAS FOUND TO EXTEND TO 2.8 ANGSTROMS USING CROSS-CORRELATION.
結晶化pH: 4.6
詳細: CRYSTALS OF A1/SS-GPIB/VWD2 COMPLEX APPEARED IN DROPS WITH 20% PEG 4000, 0.16 M AMMONIUM SULFATE, 0.08M SODIUM ACETATE, PH 4.6, AND 20% GLYCEROL. THESE CRYSTALS WERE CRUSHED AND USED FOR ...詳細: CRYSTALS OF A1/SS-GPIB/VWD2 COMPLEX APPEARED IN DROPS WITH 20% PEG 4000, 0.16 M AMMONIUM SULFATE, 0.08M SODIUM ACETATE, PH 4.6, AND 20% GLYCEROL. THESE CRYSTALS WERE CRUSHED AND USED FOR SEEDING CRYSTAL GROWTH IN 8 MG/ML COMPLEX, 15% PEG 4000, 0.16 M AMMONIUM SULFATE, 0.08 M SODIUM ACETATE, PH 4.6, AND 20% GLYCEROL. SINCE THESE CRYSTALS WERE FORMED IN BUFFER CONTAINING 20% GLYCEROL, NO ADDITIONAL CRYOPROTECTION WAS USED.

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-k,-l / Fraction: 0.48
反射解像度: 2.8→48.3 Å / Num. obs: 56526 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.59 / Net I/σ(I): 2.56
反射 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.3 / % possible all: 80.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4C2A

4c2a


解像度: 2.8→48.265 Å / SU ML: 0 / σ(F): 2 / 位相誤差: 27.94 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2859 1478 2.6 %
Rwork0.2527 --
obs0.2566 56511 96.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→48.265 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14634 0 69 65 14768
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00214997
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.46520361
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.6715684
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0312367
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0022581
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8004-2.90040.30521280.27824827X-RAY DIFFRACTION83
2.9004-3.01640.27611360.26125509X-RAY DIFFRACTION95
3.0164-3.15350.2741640.25885560X-RAY DIFFRACTION95
3.1535-3.31960.31871350.24985590X-RAY DIFFRACTION96
3.3196-3.52730.32211460.2575526X-RAY DIFFRACTION95
3.5273-3.79910.27021500.27395518X-RAY DIFFRACTION95
3.7991-4.18060.30531360.27245525X-RAY DIFFRACTION94
4.1806-4.78340.28481360.23685566X-RAY DIFFRACTION95
4.7834-6.01870.26441580.2385655X-RAY DIFFRACTION96
6.0187-30.10430.27421500.24675741X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8424-0.06930.08730.9957-0.08940.7555-0.1086-0.0427-0.1066-0.3962-0.0755-0.32430.26970.19450.19261.680.0830.12090.50650.17490.5615111.9959-30.690626.2074
20.87020.4681-0.03450.60810.06440.35250.4441-0.1514-0.0652-0.2135-0.1897-0.217-0.10320.1036-0.19031.7457-0.34350.25360.5028-0.14170.629594.2365-10.480532.9491
32.3338-0.0231-0.86951.07320.27342.16540.0430.6154-0.2697-1.0714-0.1201-0.5586-0.1311-0.20720.04691.031-0.09490.19050.6025-0.04160.498177.93821.272933.6287
40.83470.529-0.08212.0792-0.29930.0428-0.26590.2703-0.1106-0.5820.1421-0.04730.09220.03460.13871.8433-0.2230.35620.47460.00980.746995.648141.354126.6342
50.2467-0.0357-0.01040.08660.06440.1927-0.04360.12940.0432-0.0694-0.02-0.0421-0.06450.0313-0.0091-0.0352-0.3090.04150.777-0.09750.917963.6481-21.727833.7598
61.40170.1322-0.2541.36250.28110.1136-0.00730.291-0.0656-0.54490.15740.0733-0.0527-0.0912-0.1170.2321-0.2885-0.0730.66090.16580.307545.9796-41.93427.0044
70.79290.3582-0.18271.925-1.29890.9242-0.12940.19880.0797-0.45310.42410.6212-0.158-0.1399-0.221.1994-0.1050.01650.34560.09050.475429.671730.069526.1393
81.2202-0.0795-0.16650.07980.29261.78690.33050.0806-0.1369-0.33470.0038-0.01660.18420.0123-0.12830.964-0.2445-0.04840.4775-0.02020.127547.327910.043933.2593
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN E
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN F
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN G
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN H

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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