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- PDB-4bzq: Structure of the Mycobacterium tuberculosis APS kinase CysC in co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bzq
タイトルStructure of the Mycobacterium tuberculosis APS kinase CysC in complex with ADP and APS
要素BIFUNCTIONAL ENZYME CYSN/CYSC
キーワードTRANSFERASE / SULFUR ASSIMILATION / ADP
機能・相同性
機能・相同性情報


sulfate adenylyltransferase complex (ATP) / Sulfate assimilation / cellular response to sulfur starvation / sulfate assimilation via adenylyl sulfate reduction / adenylyl-sulfate kinase / sulfate adenylyltransferase / adenylylsulfate kinase activity / sulfate adenylyltransferase (ATP) activity / sulfate assimilation / hydrogen sulfide biosynthetic process ...sulfate adenylyltransferase complex (ATP) / Sulfate assimilation / cellular response to sulfur starvation / sulfate assimilation via adenylyl sulfate reduction / adenylyl-sulfate kinase / sulfate adenylyltransferase / adenylylsulfate kinase activity / sulfate adenylyltransferase (ATP) activity / sulfate assimilation / hydrogen sulfide biosynthetic process / cellular response to oxidative stress / phosphorylation / GTPase activity / GTP binding / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Sulphate adenylyltransferase, large subunit / Sulfate adenylyltransferase subunit CysN, GTP-binding domain / Sulfate adenylyltransferase subunit CysN, Domain II / Sulfate adenylyltransferase subunit CysN, Domain III / Adenylyl-sulfate kinase / Adenylylsulphate kinase / : / GTP-eEF1A C-terminal domain-like / : / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal ...Sulphate adenylyltransferase, large subunit / Sulfate adenylyltransferase subunit CysN, GTP-binding domain / Sulfate adenylyltransferase subunit CysN, Domain II / Sulfate adenylyltransferase subunit CysN, Domain III / Adenylyl-sulfate kinase / Adenylylsulphate kinase / : / GTP-eEF1A C-terminal domain-like / : / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-PHOSPHOSULFATE / CITRIC ACID / Bifunctional enzyme CysN/CysC / Bifunctional enzyme CysN/CysC
類似検索 - 構成要素
生物種MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Poyraz, O. / Schnell, R. / Schneider, G.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2015
タイトル: Crystal Structures of the Kinase Domain of the Sulfate-Activating Complex in Mycobacterium Tuberculosis.
著者: Poyraz, O. / Brunner, K. / Lohkamp, B. / Axelsson, H. / Hammarstrom, L.G.J. / Schnell, R. / Schneider, G.
履歴
登録2013年7月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年8月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月8日Group: Database references
改定 1.22018年5月16日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BIFUNCTIONAL ENZYME CYSN/CYSC
B: BIFUNCTIONAL ENZYME CYSN/CYSC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,33310
ポリマ－38,1152
非ポリマー2,2178
水1,06359
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3610 Å2
ΔGint-21.7 kcal/mol
Surface area15420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.930, 70.110, 79.280
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: PRO / Beg label comp-ID: PRO / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Refine code: _ / Auth seq-ID: 440 - 612 / Label seq-ID: 1 - 173

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 BIFUNCTIONAL ENZYME CYSN/CYSC / CYSC / SULFATE ADENYLYLTRANSFERASE SUBUNIT 1 / ATP-SULFURYLASE LARGE SUBUNIT / SULFATE ADENYLATE ...CYSC / SULFATE ADENYLYLTRANSFERASE SUBUNIT 1 / ATP-SULFURYLASE LARGE SUBUNIT / SULFATE ADENYLATE TRANSFERASE / SAT / ADENYLYL-SULFATE KINASE / APS KINASE / ATP ADENOSINE-5'-PHOSPHOSULFATE 3'-PHOSPHOTRANSFERASE


分子量: 19057.648 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 440-612 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS (結核菌)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q10600, UniProt: P9WNM5*PLUS, sulfate adenylyltransferase, adenylyl-sulfate kinase

-
非ポリマー , 5種, 67分子

#2: 化合物 ChemComp-ADX / ADENOSINE-5'-PHOSPHOSULFATE / アデノシン5′-ホスホ硫酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 427.284 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O10PS
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細APS KINASE DOMAIN OF MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS CYSN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.9 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.1 MM CITRATE, PH 5.5, 20% PEG4000, 10% 2-PROPANOL, 0.8 MM CYSC, 1.9 MM APS, 2.3 MM ADP, 1.8 MM MGCL2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / タイプ: ESRF / 波長: 1.00319
検出器日付: 2011年4月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00319 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→34.51 Å / Num. obs: 21457 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.61 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0071精密化
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4BZP

4bzp


解像度: 2.1→52.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 12.12 / SU ML: 0.165 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.243 / ESU R Free: 0.205 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25309 1102 5.1 %RANDOM
Rwork0.1962 ---
obs0.19895 20308 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→52.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2678 0 142 59 2879
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0192919
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.022732
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8462.0323981
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.16236298
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4455358
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.44423.101129
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.26215473
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.921528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2439
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0213245
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.02655
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.1452.6581399
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.1432.6561398
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.2323.9711750
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.2313.9731751
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5883.0691520
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.5863.0691520
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.8914.4942226
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.80225.82812406
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.80225.82212396
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 10383 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.12 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 85 -
Rwork0.281 1469 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.56820.1526-0.11241.0583-0.99073.3978-0.00340.00460.0190.00850.04490.0828-0.0334-0.088-0.04150.0028-0.00670.00150.0270.00220.038915.8306-2.9067-15.0336
21.50190.58470.6820.66960.3251.87630.02240.0363-0.0480.0150.0316-0.1263-0.1449-0.1656-0.05390.01910.01530.00330.08220.02950.057847.35563.4184-17.1141
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A440 - 612
2X-RAY DIFFRACTION2B440 - 612

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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