[日本語] English
万見
- PDB-4byf: Crystal structure of human Myosin 1c in complex with calmodulin i... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4byf
タイトルCrystal structure of human Myosin 1c in complex with calmodulin in the pre-power stroke state
要素
  • CALMODULIN
  • UNCONVENTIONAL MYOSIN-IC
キーワードHYDROLASE / MYO1C / GLUT4 EXOCYTOSIS / ATPASE / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cellular response to insulin stimulus / stereocilium membrane / vesicle transport along actin filament / unconventional myosin complex / actin filament-based movement / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane ...positive regulation of cellular response to insulin stimulus / stereocilium membrane / vesicle transport along actin filament / unconventional myosin complex / actin filament-based movement / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / B-WICH complex / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / CaM pathway / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / protein targeting to membrane / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / vascular endothelial growth factor signaling pathway / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / positive regulation of DNA binding / PKA activation / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / regulation of bicellular tight junction assembly / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / response to corticosterone / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / nitric-oxide synthase binding / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / regulation of synaptic vesicle exocytosis / microfilament motor activity / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / filamentous actin / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / calcineurin-mediated signaling / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Ion transport by P-type ATPases / positive regulation of protein autophosphorylation / Uptake and function of anthrax toxins / brush border / microvillus / Long-term potentiation / Regulation of MECP2 expression and activity / Calcineurin activates NFAT / protein phosphatase activator activity / adenylate cyclase binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / DARPP-32 events / positive regulation of protein targeting to membrane / Smooth Muscle Contraction / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / lateral plasma membrane / RHO GTPases activate IQGAPs / phosphatidylinositol 3-kinase binding / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / presynaptic cytosol / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Ion homeostasis / activation of adenylate cyclase activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / phagocytic vesicle / enzyme regulator activity / regulation of calcium-mediated signaling / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / titin binding / voltage-gated potassium channel complex / sperm midpiece / substantia nigra development / calcium channel complex / calyx of Held / nitric-oxide synthase regulator activity
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #4820 / Class I myosin tail homology domain / Class I myosin, motor domain / Unconventional myosin tail, actin- and lipid-binding / Class I myosin tail homology (TH1) domain profile. / Myosin VI head, motor domain, U50 subdomain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #530 / IQ calmodulin-binding motif / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #4820 / Class I myosin tail homology domain / Class I myosin, motor domain / Unconventional myosin tail, actin- and lipid-binding / Class I myosin tail homology (TH1) domain profile. / Myosin VI head, motor domain, U50 subdomain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #530 / IQ calmodulin-binding motif / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / : / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ADP ORTHOVANADATE / Unconventional myosin-Ic / Calmodulin-1 / Calmodulin-3
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.74 Å
データ登録者Munnich, S. / Taft, M.H. / Pathan-Chhatbar, S. / Manstein, D.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2014
タイトル: Crystal Structure of Human Myosin 1C-the Motor in Glut4 Exocytosis: Implications for Ca(2+) Regulation and 14-3-3 Binding.
著者: Munnich, S. / Taft, M.H. / Manstein, D.J.
履歴
登録2013年7月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月14日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: UNCONVENTIONAL MYOSIN-IC
B: CALMODULIN
C: UNCONVENTIONAL MYOSIN-IC
D: CALMODULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)202,7469
ポリマ－201,5844
非ポリマー1,1615
水3,495194
1
C: UNCONVENTIONAL MYOSIN-IC
D: CALMODULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,3855
ポリマ－100,7922
非ポリマー5933
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3820 Å2
ΔGint-28.7 kcal/mol
Surface area38380 Å2
手法PISA
2
A: UNCONVENTIONAL MYOSIN-IC
B: CALMODULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,3614
ポリマ－100,7922
非ポリマー5682
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3640 Å2
ΔGint-19.7 kcal/mol
Surface area38710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.580, 158.450, 114.340
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.56, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 UNCONVENTIONAL MYOSIN-IC / MYOSIN I BETA / MMI-BETA / MMIB


分子量: 83939.688 Da / 分子数: 2 / 断片: MOTOR DOMAIN, RESIDUES 36-760 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PFASTBAC DUAL / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O00159, EC: 3.6.4.1
#2: タンパク質 CALMODULIN / CAM


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PFASTBAC DUAL / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-AOV / ADP ORTHOVANADATE


分子量: 544.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N5O14P2V / コメント: エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 194 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.2 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 18% PEG3350, 0.2 M SODIUM MALONATE PH 7.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.0645
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年5月11日
放射モノクロメーター: SILICON (1 1 1) CHANNEL-CUT / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0645 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.74→47.94 Å / Num. obs: 51985 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 62.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 2.74→2.84 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.85 / Mean I/σ(I) obs: 2.15 / % possible all: 89

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LKX

1lkx


解像度: 2.74→47.94 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2367 -5 %
Rwork0.183 --
obs-51985 94 %
溶媒の処理減衰半径: 2 Å / VDWプローブ半径: 2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 58.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.74→47.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13722 0 67 194 13983
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.834
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.0048
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る