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万見
- PDB-4bwf: Pex4p-Pex22p disulphide bond mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bwf
タイトルPex4p-Pex22p disulphide bond mutant
要素
  • PEROXISOME ASSEMBLY PROTEIN 22
  • UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2-21 KDA
キーワードLIGASE/SIGNALING PROTEIN / LIGASE-SIGNALING PROTEIN COMPLEX / E2 COMPLEX / PEROXISOMAL PROTEIN / E2 CO-ACTIVATOR
機能・相同性
機能・相同性情報


protein import into peroxisome matrix, receptor recycling / peroxisome organization / ubiquitin-protein transferase activator activity / positive regulation of protein autoubiquitination / peroxisomal membrane / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein monoubiquitination / protein autoubiquitination / positive regulation of protein ubiquitination ...protein import into peroxisome matrix, receptor recycling / peroxisome organization / ubiquitin-protein transferase activator activity / positive regulation of protein autoubiquitination / peroxisomal membrane / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein monoubiquitination / protein autoubiquitination / positive regulation of protein ubiquitination / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / peroxisome / protein ubiquitination / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peroxisome assembly protein 22 / Peroxisome assembly protein 22 / Peroxin 22, C-terminal domain superfamiliy / Peroxisomal biogenesis protein family / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 ...Peroxisome assembly protein 22 / Peroxisome assembly protein 22 / Peroxin 22, C-terminal domain superfamiliy / Peroxisomal biogenesis protein family / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Roll / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-conjugating enzyme E2-21 kDa / Peroxisome assembly protein 22
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.23 Å
データ登録者Williams, C. / van den Berg, M. / Stanley, W.A. / Wilmanns, M. / Distel, B.
引用ジャーナル: Sci.Rep. / 年: 2013
タイトル: A Disulphide Bond in the E2 Enzyme Pex4P Modulates Ubiquitin-Conjugating Activity
著者: Williams, C. / van den Berg, M. / Stanley, W.A. / Wilmanns, M. / Distel, B.
履歴
登録2013年7月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2013年7月17日ID: 2Y9O
改定 1.02013年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月7日Group: Database references
改定 1.22017年12月13日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2-21 KDA
B: PEROXISOME ASSEMBLY PROTEIN 22
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,3538
ポリマ－33,9812
非ポリマー3726
水1267
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2090 Å2
ΔGint-1.9 kcal/mol
Surface area14410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)138.858, 42.802, 60.540
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.14, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2-21 KDA / PEX4P / PEROXIN-4 / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN / UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE


分子量: 19541.334 Da / 分子数: 1 / 断片: UBC DOMAIN, RESIDUES 15-183 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PCW250 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: P29340, ubiquitin-protein ligase
#2: タンパク質 PEROXISOME ASSEMBLY PROTEIN 22 / PEX22P / PEROXIN-22


分子量: 14439.574 Da / 分子数: 1 / 断片: SOLUBLE DOMAIN, RESIDUES 54-180 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PCW218 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: P39718
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細RESIDUE 15 IS MUTATED FROM SERINE TO ALANINE TO AID CLONING. THE MUTATIONS CYSTEINE 105 & 146 TO ...RESIDUE 15 IS MUTATED FROM SERINE TO ALANINE TO AID CLONING. THE MUTATIONS CYSTEINE 105 & 146 TO SERINE WERE INTRODUCED TO TEST THE IMPORTANCE OF THE DISULPHIDE BOND. THE N-TERMINAL GLYCINE IS LEFT OVER FROM THE TAG THE N-TERMINAL GLYCINE AND ALANINE ARE LEFT OVER FROM THE TAG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7
詳細: 8.0 % (V/V) ETHYLENE GLYCOL, 14.0 % (W/V) POLYETHYLENE GLYCOL, 0.1 M HEPES PH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 0.812
検出器タイプ: MARRESEARCH SX-165 / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月21日 / 詳細: SI 111
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.812 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.23→17.28 Å / Num. obs: 5612 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(I): 2.5 / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 79.765 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 3.5
反射 シェル解像度: 3.23→3.4 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 97.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2Y9M

2y9m


解像度: 3.23→17.28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.906 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.832 / SU B: 42.323 / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.119 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26384 252 4.5 %RANDOM
Rwork0.20269 ---
obs0.20546 5353 97.09 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.284 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.67 Å20 Å24 Å2
2---0.79 Å20 Å2
3---2.46 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.23→17.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2183 0 24 7 2214
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0192257
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022134
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9511.9673062
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.69234925
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.165282
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.95624.94591
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.11815377
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.597159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0510.2353
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0212502
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02467
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.229→3.31 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.39 16 -
Rwork0.36 369 -
obs--94.13 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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