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- PDB-4bvu: Structure of Shigella effector OspG in complex with host UbcH5c- ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bvu
タイトルStructure of Shigella effector OspG in complex with host UbcH5c- Ubiquitin conjugate
要素
  • PROTEIN KINASE OSPG
  • UBIQUITIN
  • UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D3
キーワードTRANSFERASE/LIGASE/PROTEIN BINDING / TRANSFERASE-LIGASE-PROTEIN BINDING COMPLEX / KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


転移酵素; リンを含む基を移すもの / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / Signaling by BMP / protein K6-linked ubiquitination / protein K11-linked ubiquitination / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / protein monoubiquitination / ubiquitin conjugating enzyme activity / negative regulation of BMP signaling pathway ...転移酵素; リンを含む基を移すもの / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / Signaling by BMP / protein K6-linked ubiquitination / protein K11-linked ubiquitination / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / protein monoubiquitination / ubiquitin conjugating enzyme activity / negative regulation of BMP signaling pathway / protein autoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / ubiquitin ligase complex / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Glycogen synthesis / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Regulation of FZD by ubiquitination / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB4 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / Regulation of PTEN localization / Regulation of BACH1 activity / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by REV1 / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Josephin domain DUBs / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Asymmetric localization of PCP proteins / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Regulation of NF-kappa B signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Regulation of signaling by CBL / Vpu mediated degradation of CD4 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Assembly of the pre-replicative complex / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Fanconi Anemia Pathway / Iron uptake and transport / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / Hh mutants are degraded by ERAD / Peroxisomal protein import / Degradation of AXIN / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex
類似検索 - 分子機能
Protein kinase OspG, kinase domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like ...Protein kinase OspG, kinase domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Roll / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3 / Protein kinase OspG
類似検索 - 構成要素
生物種SHIGELLA FLEXNERI (フレクスナー赤痢菌)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Pruneda, J.N. / LeTrong, I. / Stenkamp, R.E. / Klevit, R.E. / Brzovic, P.S.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2014
タイトル: E2~Ub Conjugates Regulate the Kinase Activity of Shigella Effector Ospg During Pathogenesis.
著者: Pruneda, J.N. / Smith, F.D. / Daurie, A. / Swaney, D.L. / Villen, J. / Scott, J.D. / Stadnyk, A.W. / Le Trong, I. / Stenkamp, R.E. / Klevit, R.E. / Rohde, J.R. / Brzovic, P.S.
履歴
登録2013年6月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年3月19日Group: Database references
改定 1.22019年7月31日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_validate_close_contact / struct_conn
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN KINASE OSPG
B: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D3
C: UBIQUITIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,6573
ポリマ－49,6573
非ポリマー00
水95553
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)183.873, 183.873, 63.973
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN KINASE OSPG / EFFECTOR PROTEIN OSPG / OSPG


分子量: 24390.340 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SHIGELLA FLEXNERI (フレクスナー赤痢菌)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q99PZ6, 転移酵素; リンを含む基を移すもの
#2: タンパク質 UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D3 / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN D3 / UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2(17)KB 3 / UBIQUITIN-CONJUGATING ...UBIQUITIN CARRIER PROTEIN D3 / UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2(17)KB 3 / UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2-17 KDA 3 / UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE D3 / UBCH5C


分子量: 16690.068 Da / 分子数: 1 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: OXYESTER LINK BETWEEN S85 AND UBIQUITIN G76 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P61077, ubiquitin-protein ligase
#3: タンパク質 UBIQUITIN


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: OXYESTER LINK BETWEEN G76 AND UBCH5C S85 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P0CG48
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.32 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 0.1 M TRIS PH 8.5, 20% ETOH

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 17947 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 19.1 % / Rmerge(I) obs: 0.2 / Net I/σ(I): 16.39
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 11.2 % / Rmerge(I) obs: 1 / Mean I/σ(I) obs: 2.58 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1X23

1x23


解像度: 2.7→44.16 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.905 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.859 / SU B: 13.298 / SU ML: 0.264 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.446 / ESU R Free: 0.348 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29062 916 5.1 %RANDOM
Rwork0.24431 ---
obs0.24658 17020 99.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.907 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.02 Å20.02 Å20 Å2
2--0.02 Å20 Å2
3----0.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→44.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3165 0 0 53 3218
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.023234
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023077
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9191.984384
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.66637104
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2575390
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.94624.71155
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.96615572
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.611519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0510.2484
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0213634
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02715
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.703→2.773 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.348 86 -
Rwork0.328 1199 -
obs--99.69 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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