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- PDB-4bth: The LeuA146Trp,PheB24Tyr Double Mutant of the Quorum Quenching N-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bth
タイトルThe LeuA146Trp,PheB24Tyr Double Mutant of the Quorum Quenching N-acyl Homoserine Lactone Acylase PvdQ Has an Altered Substrate Specificity Towards Small Acyl Chains
要素
  • ACYL-HOMOSERINE LACTONE ACYLASE PVDQ SUBUNIT ALPHA
  • ACYL-HOMOSERINE LACTONE ACYLASE PVDQ SUBUNIT BETA
キーワードHYDROLASE / ZYMOGEN / QUORUM QUENCHING
機能・相同性
機能・相同性情報


acyl-homoserine-lactone acylase / pyoverdine biosynthetic process / short-chain fatty acyl-CoA dehydrogenase activity / quorum sensing / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in linear amides / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility / single-species biofilm formation / antibiotic biosynthetic process / periplasmic space / response to antibiotic ...acyl-homoserine-lactone acylase / pyoverdine biosynthetic process / short-chain fatty acyl-CoA dehydrogenase activity / quorum sensing / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in linear amides / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility / single-species biofilm formation / antibiotic biosynthetic process / periplasmic space / response to antibiotic / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Penicillin Amidohydrolase, domain 1 / Penicillin Amidohydrolase; domain 1 / Penicillin amidase (Acylase) alpha subunit, N-terminal domain / Aminohydrolase, alpha-helical knob region / Penicillin/GL-7-ACA/AHL acylase / Penicillin G acylase, beta-roll domain / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain, beta-sheet knob region / Penicillin/GL-7-ACA/AHL/aculeacin-A acylase / Penicillin amidase type, domain 1 / Penicillin amidase type, N-terminal domain, B-knob ...Penicillin Amidohydrolase, domain 1 / Penicillin Amidohydrolase; domain 1 / Penicillin amidase (Acylase) alpha subunit, N-terminal domain / Aminohydrolase, alpha-helical knob region / Penicillin/GL-7-ACA/AHL acylase / Penicillin G acylase, beta-roll domain / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain, beta-sheet knob region / Penicillin/GL-7-ACA/AHL/aculeacin-A acylase / Penicillin amidase type, domain 1 / Penicillin amidase type, N-terminal domain, B-knob / Penicillin amidase type, A-knob / Penicillin amidase / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Acyl-homoserine lactone acylase PvdQ
類似検索 - 構成要素
生物種PSEUDOMONAS AERUGINOSA (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Koch, G. / Nadal-Jimenez, P. / Reis, C.R. / Muntendam, R. / Bokhove, M. / Melillo, E. / Dijkstra, B.W. / Cool, R.H. / Quax, W.J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: Reducing Virulence of the Human Pathogen Burkholderia by Altering the Substrate Specificity of the Quorum-Quenching Acylase Pvdq
著者: Koch, G. / Nadal-Jimenez, P. / Reis, C.R. / Muntendam, R. / Bokhove, M. / Melillo, E. / Dijkstra, B.W. / Cool, R.H. / Quax, W.J.
履歴
登録2013年6月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Database references
改定 1.22014年2月12日Group: Database references
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACYL-HOMOSERINE LACTONE ACYLASE PVDQ SUBUNIT ALPHA
B: ACYL-HOMOSERINE LACTONE ACYLASE PVDQ SUBUNIT BETA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,6327
ポリマ－79,1722
非ポリマー4605
水4,576254
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9210 Å2
ΔGint-57.3 kcal/mol
Surface area28130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.353, 167.133, 94.443
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 ACYL-HOMOSERINE LACTONE ACYLASE PVDQ SUBUNIT ALPHA / AHL ACYLASE PVDQ / ACYL-HSL ACYLASE PVDQ / ACYL-HSL ACYLASE PVDQ SUBUNIT ALPHA /


分子量: 18665.969 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) PSEUDOMONAS AERUGINOSA (緑膿菌) / 株: PAO1 / 解説: HOLLOWAY COLLECTION / プラスミド: PMCTNDE / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / Variant (発現宿主): DH10B / 参照: UniProt: Q9I194, acyl-homoserine-lactone acylase
#2: タンパク質 ACYL-HOMOSERINE LACTONE ACYLASE PVDQ SUBUNIT BETA / AHL ACYLASE PVDQ / ACYL-HSL ACYLASE PVDQ / ACYL-HSL ACYLASE PVDQ SUBUNIT BETA


分子量: 60505.918 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) PSEUDOMONAS AERUGINOSA (緑膿菌) / 株: PAO1 / 解説: HOLLOWAY COLLECTION / プラスミド: PMCTNDE / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / Variant (発現宿主): DH10B / 参照: UniProt: Q9I194, acyl-homoserine-lactone acylase
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 254 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.4 % / 解説: NONE
結晶化pH: 9.1
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 24% PEG 6000, 100 MM BICINE PH 9.1

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9786
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年11月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→83.57 Å / Num. obs: 71419 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.82 % / Biso Wilson estimate: 29.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 8.61
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 4.81 % / Rmerge(I) obs: 0.74 / Mean I/σ(I) obs: 2.21 / % possible all: 96.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0091精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WYE

2wye


解像度: 1.9→62.584 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 5.44 / SU ML: 0.081 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.128 / ESU R Free: 0.12 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2074 3591 5.05 %RANDOM
Rwork0.1794 ---
obs0.181 67730 94.198 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL PLUS MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.128 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.599 Å20 Å20 Å2
2--1.175 Å20 Å2
3----0.576 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→62.584 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5537 0 30 254 5821
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0225715
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1751.9587769
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.615712
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.27823.357280
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.07115896
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.3571557
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2828
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0214487
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1990.22706
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.30.23821
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1140.2195
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.0110.15715
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.0180.157769
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.0330.21945
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.0170.47305
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 231 -
Rwork0.285 4904 -
obs--96.486 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.38691.1251-1.91572.5848-1.63713.87030.00050.34160.0509-0.52080.1265-0.2148-0.2018-0.1862-0.12710.35660.03980.05180.17380.0080.144332.740768.750231.199
22.9364-0.1652-0.68950.454-0.1021.1922-0.06560.0593-0.1468-0.06460.0147-0.07220.0710.09450.05090.03440.00650.00750.03050.00140.034145.05535.309147.1397
31.22620.134-0.12280.9139-0.0231.13530.0013-0.10810.15830.06890.0349-0.0233-0.2524-0.0364-0.03630.0620.01660.00180.0335-0.01480.022630.073557.029661.0042
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1B323 - 480
2X-RAY DIFFRACTION2A51 - 95
3X-RAY DIFFRACTION2A129 - 168
4X-RAY DIFFRACTION2B75 - 155
5X-RAY DIFFRACTION2B206 - 250
6X-RAY DIFFRACTION3A6 - 50
7X-RAY DIFFRACTION3A96 - 128
8X-RAY DIFFRACTION3B1 - 74
9X-RAY DIFFRACTION3B156 - 205
10X-RAY DIFFRACTION3B251 - 322
11X-RAY DIFFRACTION3B481 - 546

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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