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- PDB-4bta: CRYSTAL STRUCTURE OF THE PEPTIDE(PRO-PRO-GLY)3 BOUND COMPLEX OF N... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bta
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE PEPTIDE(PRO-PRO-GLY)3 BOUND COMPLEX OF N- TERMINAL DOMAIN AND PEPTIDE SUBSTRATE BINDING DOMAIN OF PROLYL-4 HYDROXYLASE (RESIDUES 1-244) TYPE I FROM HUMAN
要素
  • PROLINE RICH PEPTIDE
  • PROLYL 4-HYDROXYLASE SUBUNIT ALPHA-1
キーワードOXIDOREDUCTASE / TETRATRICOPEPTIDE REPEAT MOTIF / COILED-COIL / PROLINE RICH PEPTIDE
機能・相同性
機能・相同性情報


procollagen-proline 4-dioxygenase / procollagen-proline 4-dioxygenase complex / procollagen-proline 4-dioxygenase activity / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / collagen fibril organization / L-ascorbic acid binding / iron ion binding / endoplasmic reticulum lumen / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum ...procollagen-proline 4-dioxygenase / procollagen-proline 4-dioxygenase complex / procollagen-proline 4-dioxygenase activity / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / collagen fibril organization / L-ascorbic acid binding / iron ion binding / endoplasmic reticulum lumen / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum / mitochondrion / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #1460 / Prolyl 4-hydroxylase alpha-subunit, N-terminal / Prolyl 4-Hydroxylase alpha-subunit, N-terminal region / Prolyl 4-hydroxylase peptide-substrate-binding domain / Prolyl 4-hydroxylase / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase ...Helix Hairpins - #1460 / Prolyl 4-hydroxylase alpha-subunit, N-terminal / Prolyl 4-Hydroxylase alpha-subunit, N-terminal region / Prolyl 4-hydroxylase peptide-substrate-binding domain / Prolyl 4-hydroxylase / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile. / Tetratricopeptide repeat domain / Helix Hairpins / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeat / Helix non-globular / Special / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Prolyl 4-hydroxylase subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Anantharajan, J. / Koski, M.K. / Pekkala, M. / Wierenga, R.K.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: The Structural Motifs for Substrate Binding and Dimerization of the Alpha Subunit of Collagen Prolyl 4-Hydroxylase
著者: Anantharajan, J. / Koski, M.K. / Kursula, P. / Hieta, R. / Bergmann, U. / Myllyharju, J. / Wierenga, R.K.
履歴
登録2013年6月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月16日Group: Database references
改定 1.22013年11月20日Group: Database references
改定 1.32013年12月25日Group: Database references
改定 1.42019年7月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.52023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROLYL 4-HYDROXYLASE SUBUNIT ALPHA-1
B: PROLYL 4-HYDROXYLASE SUBUNIT ALPHA-1
C: PROLINE RICH PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,8153
ポリマ－58,8153
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7640 Å2
ΔGint-66.5 kcal/mol
Surface area24640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)234.660, 47.850, 60.290
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 PROLYL 4-HYDROXYLASE SUBUNIT ALPHA-1 / 4-PH ALPHA-1 / PROCOLLAGEN-PROLINE\ / 2-OXOGLUTARATE-4-DIOXYGENASE SUBUNIT ALPHA-1 / PROLYL-4 ...4-PH ALPHA-1 / PROCOLLAGEN-PROLINE\ / 2-OXOGLUTARATE-4-DIOXYGENASE SUBUNIT ALPHA-1 / PROLYL-4 HYDROXYLASE TYPE I


分子量: 29021.723 Da / 分子数: 2 / 断片: COLLAGEN BINDING DOMAIN, RESIDUES 18-261 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P13674, procollagen-proline 4-dioxygenase
#2: タンパク質・ペプチド PROLINE RICH PEPTIDE / 9 RESIDUE PEPTIDE- PPGPPGPRPG


分子量: 771.859 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.66 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6
詳細: 10% PEGMME5000, 10% DMSO, 10% MPD, 0.1 M MES, PH 6.0, 5MM (PRO-PRO-GLY)3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X12 / 波長: 0.8999
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→33.6 Å / Num. obs: 14997 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.01 % / Biso Wilson estimate: 66.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 15.01
反射 シェル解像度: 2.95→3.03 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.76 / Mean I/σ(I) obs: 2.33 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2YQ8

2yq8


解像度: 2.95→33.8 Å / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 30.26 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2794 748 5 %
Rwork0.2269 --
obs0.2296 14988 99.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 129.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95→33.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3692 0 0 0 3692
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0123760
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.7985079
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.6211416
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.09567
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011650
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9501-3.17770.33081470.24932808X-RAY DIFFRACTION100
3.1777-3.49720.33981450.2492760X-RAY DIFFRACTION99
3.4972-4.00260.25871490.2152833X-RAY DIFFRACTION100
4.0026-5.04010.22991490.20472841X-RAY DIFFRACTION100
5.0401-33.80240.29541580.23662998X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.96436.59122.21046.1631.03090.76220.82950.07110.16362.1086-0.47761.56260.27970.0832-0.23110.716-0.15640.25760.8097-0.1151.077737.1582-1.8464-16.9978
25.07072.20040.18941.509-1.69815.35030.48290.6814-0.99240.1770.3132-0.23891.0574-0.8308-0.70870.7857-0.08930.03890.9067-0.20492.137517.3065-23.4207-21.5531
36.49722.2315-4.71489.1536-4.94424.7190.2171-0.45450.14030.1899-0.47590.1434-0.256-0.01040.24310.6777-0.1-0.07290.5191-0.19470.596449.941219.039-25.3674
44.6022-0.97751.72825.3151-2.32514.8303-0.19440.6039-0.57510.52120.1337-0.50870.4322-0.4331-0.010.65960.0179-0.01240.6626-0.12940.412550.750718.2754-39.948
54.4584-0.87182.34985.0122-3.86083.3613-0.14350.9277-0.3139-1.62760.14910.12550.27070.0025-0.0371.2223-0.0575-0.08740.9905-0.11210.565647.339521.4955-55.9871
65.20512.21051.16074.94430.57342.00950.05791.3086-1.01330.03510.36780.56670.36980.38-0.4220.67270.01610.12210.8169-0.32051.329534.7699-7.4768-24.8413
74.49035.33131.1476.2156-1.60910.9270.10710.9933-0.7697-0.52680.64780.8269-0.0165-0.294-0.47670.5816-0.03480.15770.8107-0.24221.906224.1346-7.0082-23.7452
84.1687-1.957-4.73787.53654.79946.7314-0.3707-1.31110.58021.3011.3050.11541.88580.7881-1.03721.51640.1517-0.73881.45150.45842.39859.4642-34.3275-7.7291
94.24353.0746-2.54773.13990.53467.93870.9979-2.0726-0.72590.8605-0.56950.77651.1311.8023-0.65851.23560.0649-0.12451.96440.44891.878514.5652-32.6509-1.9448
104.0579-4.147-4.82564.94013.80947.40261.2051-0.02061.2686-1.9740.647-1.8663-0.1-0.9594-1.58051.24830.0745-0.18692.1520.66152.3377.9124-28.52135.607
119.5288-7.0253-1.46185.6672.18192.7181-0.8123-0.6997-1.73820.00881.76362.73442.4437-1.3361-0.7761.9353-0.3198-0.25382.74920.16261.929212.9043-30.63112.7661
128.4965.1088-0.92399.5096-0.07821.65991.034-1.90321.37190.3662-1.6277-0.6082-0.39820.08970.14571.9579-0.4045-0.56042.15690.0161.70656.9408-23.510815.7205
133.49462.81150.19985.89120.55020.0530.44290.81341.0675-1.61371.18742.04010.18610.7685-1.1981.41030.1324-0.05332.2338-0.05370.916539.505526.873-54.9199
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 3 THROUGH 53 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 54 THROUGH 90 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESID 91 THROUGH 146 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESID 147 THROUGH 186 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND (RESID 187 THROUGH 239 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN B AND (RESID 7 THROUGH 61 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN B AND (RESID 62 THROUGH 123 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN B AND (RESID 124 THROUGH 162 )
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN B AND (RESID 163 THROUGH 186 )
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN B AND (RESID 187 THROUGH 204 )
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN B AND (RESID 205 THROUGH 217 )
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN B AND (RESID 218 THROUGH 234 )
13X-RAY DIFFRACTION13CHAIN C AND (RESID 1 THROUGH 9 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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