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- PDB-4bt9: CRYSTAL STRUCTURE OF THE PEPTIDE(PRO-PRO-GLY)3 BOUND COMPLEX OF N... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4bt9 | ||||||
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Title | CRYSTAL STRUCTURE OF THE PEPTIDE(PRO-PRO-GLY)3 BOUND COMPLEX OF N- TERMINAL DOMAIN AND PEPTIDE SUBSTRATE BINDING DOMAIN OF PROLYL-4 HYDROXYLASE (RESIDUES 1-238) TYPE I FROM HUMAN | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / TETRATRICOPEPTIDE REPEAT MOTIF / COILED-COIL / PROLINE RICH PEPTIDE | ||||||
Function / homology | ![]() procollagen-proline 4-dioxygenase / procollagen-proline 4-dioxygenase complex / procollagen-proline 4-dioxygenase activity / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / L-ascorbic acid binding / collagen fibril organization / iron ion binding / endoplasmic reticulum lumen / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum ...procollagen-proline 4-dioxygenase / procollagen-proline 4-dioxygenase complex / procollagen-proline 4-dioxygenase activity / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / L-ascorbic acid binding / collagen fibril organization / iron ion binding / endoplasmic reticulum lumen / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum / mitochondrion / identical protein binding / membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() SYNTHETIC CONSTRUCT (others) | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Anantharajan, J. / Koski, M.K. / Wierenga, R.K. | ||||||
![]() | ![]() Title: The Structural Motifs for Substrate Binding and Dimerization of the Alpha Subunit of Collagen Prolyl 4-Hydroxylase Authors: Anantharajan, J. / Koski, M.K. / Kursula, P. / Hieta, R. / Bergmann, U. / Myllyharju, J. / Wierenga, R.K. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Others | ![]() |
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Data in CIF | ![]() | 30.4 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 2yq8SC ![]() 4bt8C ![]() 4btaC ![]() 4btbC C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 27519.084 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: COLLAGEN BINDING DOMAIN, RESIDUES 18-255 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P13674, procollagen-proline 4-dioxygenase #2: Protein/peptide | ( | Mass: 771.859 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) SYNTHETIC CONSTRUCT (others) #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.33 Å3/Da / Density % sol: 47.7 % / Description: NONE |
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Crystal grow | pH: 6 Details: 10% PEGMME 5000, 10% DMSO, 6% MPD, 0.1 M MES, PH 6.0, 5MM SPERMINE HCL, 5MM (PRO-PRO-GLY)3 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: CCD / Date: Nov 19, 2010 | |||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||
Radiation wavelength |
| |||||||||
Reflection | Resolution: 1.9→40 Å / Num. obs: 40153 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 19.5 % / Biso Wilson estimate: 34.76 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 21.9 | |||||||||
Reflection shell | Resolution: 1.9→1.95 Å / Redundancy: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.58 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 99.8 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 2YQ8 Resolution: 1.9→58.765 Å / SU ML: 0.18 / σ(F): 1.99 / Phase error: 21.02 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 31.2 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.9→58.765 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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