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- PDB-4bsx: Crystal Structure of the N terminal domain of TRIF (TIR-domain- c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bsx
タイトルCrystal Structure of the N terminal domain of TRIF (TIR-domain- containing adapter-inducing interferon-beta)
要素TIR DOMAIN-CONTAINING ADAPTER MOLECULE 1
キーワードAPOPTOSIS / INNATE IMMUNITY / TETRATRICO-PEPTIDE REPEAT (TPR) / IFIT PROTEINS
機能・相同性
機能・相同性情報


TICAM1 deficiency - HSE / TRAF3 deficiency - HSE / positive regulation of natural killer cell activation / ripoptosome / MyD88-independent TLR4 cascade / Toll Like Receptor 3 (TLR3) Cascade / TRIF-mediated programmed cell death / cellular response to oxidised low-density lipoprotein particle stimulus / TLR3-mediated TICAM1-dependent programmed cell death / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production ...TICAM1 deficiency - HSE / TRAF3 deficiency - HSE / positive regulation of natural killer cell activation / ripoptosome / MyD88-independent TLR4 cascade / Toll Like Receptor 3 (TLR3) Cascade / TRIF-mediated programmed cell death / cellular response to oxidised low-density lipoprotein particle stimulus / TLR3-mediated TICAM1-dependent programmed cell death / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / toll-like receptor 3 signaling pathway / TRIF-dependent toll-like receptor signaling pathway / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / macrophage activation involved in immune response / positive regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of macrophage cytokine production / toll-like receptor 4 signaling pathway / toll-like receptor signaling pathway / response to exogenous dsRNA / B cell proliferation / positive regulation of type I interferon production / regulation of protein-containing complex assembly / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / positive regulation of chemokine production / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / positive regulation of protein ubiquitination / positive regulation of B cell proliferation / signaling adaptor activity / nitric oxide biosynthetic process / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / positive regulation of autophagy / autophagosome / positive regulation of interferon-beta production / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / apoptotic signaling pathway / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / positive regulation of tumor necrosis factor production / cellular response to lipopolysaccharide / molecular adaptor activity / defense response to virus / early endosome / endosome membrane / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / endosome / inflammatory response / innate immune response / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #780 / TIR domain-containing adapter molecule 1 / TRIF, N-terminal / TRIF N-terminal domain / : / RHIM domain / RIP homotypic interaction motif / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily ...Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #780 / TIR domain-containing adapter molecule 1 / TRIF, N-terminal / TRIF N-terminal domain / : / RHIM domain / RIP homotypic interaction motif / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
TIR domain-containing adapter molecule 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.229 Å
データ登録者Ullah, M.O. / Ve, T. / Mangan, M. / Alaidarous, M. / Sweet, M.J. / Mansell, A. / Kobe, B.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2013
タイトル: The Tlr Signalling Adaptor Trif/Ticam-1 Has an N-Terminal Helical Domain with Structural Similarity to Ifit Proteins
著者: Ullah, M.O. / Ve, T. / Mangan, M. / Alaidarous, M. / Sweet, M.J. / Mansell, A. / Kobe, B.
履歴
登録2013年6月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月18日Group: Database references
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TIR DOMAIN-CONTAINING ADAPTER MOLECULE 1
B: TIR DOMAIN-CONTAINING ADAPTER MOLECULE 1
C: TIR DOMAIN-CONTAINING ADAPTER MOLECULE 1
D: TIR DOMAIN-CONTAINING ADAPTER MOLECULE 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,1484
ポリマ－69,1484
非ポリマー00
水5,206289
1
A: TIR DOMAIN-CONTAINING ADAPTER MOLECULE 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2871
ポリマ－17,2871
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: TIR DOMAIN-CONTAINING ADAPTER MOLECULE 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2871
ポリマ－17,2871
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: TIR DOMAIN-CONTAINING ADAPTER MOLECULE 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2871
ポリマ－17,2871
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: TIR DOMAIN-CONTAINING ADAPTER MOLECULE 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2871
ポリマ－17,2871
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.307, 49.331, 70.142
Angle α, β, γ (deg.)88.66, 77.63, 72.22
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 5:147 ) AND (NOT ELEMENT H)
211CHAIN B AND (RESSEQ 5:147 ) AND (NOT ELEMENT H)
311CHAIN C AND (RESSEQ 5:147 ) AND (NOT ELEMENT H)
411CHAIN D AND (RESSEQ 5:147 ) AND (NOT ELEMENT H)

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要素

#1: タンパク質
TIR DOMAIN-CONTAINING ADAPTER MOLECULE 1 / TICAM-1 / PROLINE-RICH / VINCULIN AND TIR DOMAIN-CONTAINING PROTEIN B / PUTATIVE NF-KAPPA-B- ...TICAM-1 / PROLINE-RICH / VINCULIN AND TIR DOMAIN-CONTAINING PROTEIN B / PUTATIVE NF-KAPPA-B-ACTIVATING PROTEIN 502H / TOLL-INTERLEUKIN-1 RECEPTOR DOMAIN-CONTAINING ADAPTER PROTEIN INDUCING INTERFERON BETA / MYD88-3 / TIR DOMAIN-CONTAINING ADAPTER PROTEIN INDUCING IFN-BETA / TRIF


分子量: 17286.967 Da / 分子数: 4 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 1-153 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PMCSG7 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8IUC6
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 289 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.1M BIS-TRIS PH 6.6, 150MM NACL, 28% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 1.1070, 0.9793
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.1071
20.97931
反射解像度: 2.22→68.44 Å / Num. obs: 27104 / % possible obs: 93.7 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.83 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 6.72
反射 シェル解像度: 2.22→2.35 Å / 冗長度: 3.54 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 71.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.8.1_1168)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIXAUTOSOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.229→47.084 Å / SU ML: 0.24 / σ(F): 0.02 / 位相誤差: 25.18 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2393 1877 7.3 %
Rwork0.1906 --
obs0.1942 25722 88.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.229→47.084 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4487 0 0 289 4776
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0144571
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3586191
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5171739
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067684
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006816
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1114X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B1114X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.062
13C1114X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.057
14D1114X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.053
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2293-2.28950.3107750.233988X-RAY DIFFRACTION48
2.2895-2.35690.28491270.21441671X-RAY DIFFRACTION80
2.3569-2.4330.28111490.2091807X-RAY DIFFRACTION89
2.433-2.51990.28541430.20911821X-RAY DIFFRACTION89
2.5199-2.62080.29541510.19481907X-RAY DIFFRACTION91
2.6208-2.74010.24221440.20191834X-RAY DIFFRACTION90
2.7401-2.88450.24551510.1931933X-RAY DIFFRACTION93
2.8845-3.06520.28421500.19741926X-RAY DIFFRACTION94
3.0652-3.30180.2341570.20041975X-RAY DIFFRACTION96
3.3018-3.6340.1961560.17711958X-RAY DIFFRACTION95
3.634-4.15960.21951550.16311976X-RAY DIFFRACTION96
4.1596-5.23950.20581600.16762026X-RAY DIFFRACTION98
5.2395-47.09440.22271590.20732023X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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