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- PDB-4bos: Structure of OTUD2 OTU domain in complex with Ubiquitin K11-linke... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bos
タイトルStructure of OTUD2 OTU domain in complex with Ubiquitin K11-linked peptide
要素
  • OTUD2
  • POLYUBIQUITIN-C
  • UBIQUITIN THIOESTERASE OTU1
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


protein K33-linked deubiquitination / protein K29-linked deubiquitination / protein K27-linked deubiquitination / negative regulation of retrograde protein transport, ER to cytosol / protein K11-linked deubiquitination / deubiquitinase activity / protein K48-linked deubiquitination / K48-linked deubiquitinase activity / protein K63-linked deubiquitination / K63-linked deubiquitinase activity ...protein K33-linked deubiquitination / protein K29-linked deubiquitination / protein K27-linked deubiquitination / negative regulation of retrograde protein transport, ER to cytosol / protein K11-linked deubiquitination / deubiquitinase activity / protein K48-linked deubiquitination / K48-linked deubiquitinase activity / protein K63-linked deubiquitination / K63-linked deubiquitinase activity / endoplasmic reticulum unfolded protein response / ERAD pathway / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Negative regulation of FLT3 / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Downregulation of ERBB4 signaling / Regulation of FZD by ubiquitination / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / Pexophagy / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Regulation of BACH1 activity / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by REV1 / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TCF dependent signaling in response to WNT / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Regulation of NF-kappa B signaling / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Asymmetric localization of PCP proteins / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Negative regulation of FGFR3 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Degradation of DVL / Fanconi Anemia Pathway / macroautophagy / Peroxisomal protein import / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Negative regulation of FGFR2 signaling / Stabilization of p53 / Negative regulation of FGFR4 signaling / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Negative regulation of FGFR1 signaling
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin thioesterase OTU1, C-terminal C2H2-type zinc finger / : / OTU1, UBXL domain / Cathepsin B; Chain A - #80 / OTU-like cysteine protease / OTU domain / OTU domain profile. / Cathepsin B; Chain A / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Zinc finger C2H2 type domain signature. ...Ubiquitin thioesterase OTU1, C-terminal C2H2-type zinc finger / : / OTU1, UBXL domain / Cathepsin B; Chain A - #80 / OTU-like cysteine protease / OTU domain / OTU domain profile. / Cathepsin B; Chain A / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NITRATE ION / Polyubiquitin-C / Ubiquitin thioesterase OTU1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Mevissen, T.E.T. / Hospenthal, M.K. / Geurink, P.P. / Elliott, P.R. / Akutsu, M. / Arnaudo, N. / Ekkebus, R. / Kulathu, Y. / Wauer, T. / El Oualid, F. ...Mevissen, T.E.T. / Hospenthal, M.K. / Geurink, P.P. / Elliott, P.R. / Akutsu, M. / Arnaudo, N. / Ekkebus, R. / Kulathu, Y. / Wauer, T. / El Oualid, F. / Freund, S.M.V. / Ovaa, H. / Komander, D.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2013
タイトル: Otu Deubiquitinases Reveal Mechanisms of Linkage Specificity and Enable Ubiquitin Chain Restriction Analysis.
著者: Mevissen, T.E.T. / Hospenthal, M.K. / Geurink, P.P. / Elliott, P.R. / Akutsu, M. / Arnaudo, N. / Ekkebus, R. / Kulathu, Y. / Wauer, T. / El Oualid, F. / Freund, S.M.V. / Ovaa, H. / Komander, D.
履歴
登録2013年5月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02019年7月31日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
Item: _atom_site.occupancy
改定 2.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UBIQUITIN THIOESTERASE OTU1
B: UBIQUITIN THIOESTERASE OTU1
C: POLYUBIQUITIN-C
E: POLYUBIQUITIN-C
F: OTUD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,21311
ポリマ－56,8785
非ポリマー3346
水4,161231
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)164.480, 164.480, 44.730
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number168
Space group name H-MP6
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1312-

MG

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ABCE

#1: タンパク質 UBIQUITIN THIOESTERASE OTU1 / DUBA-8 / HIV-1-INDUCED PROTEASE 7 / HIN-7 / HSHIN7 / OTU DOMAIN -CONTAINING PROTEIN 2 / OTUD2


分子量: 19086.428 Da / 分子数: 2 / 断片: OTU DOMAIN, RESIDUES 147-314 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: POPINK / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA PLACI / 参照: UniProt: Q5VVQ6, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質 POLYUBIQUITIN-C / OTUD2


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 1-76 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: POPINK / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA PLACI / 参照: UniProt: P0CG48

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 F

#3: タンパク質・ペプチド OTUD2


分子量: 1551.864 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: POPINK / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA PLACI / 参照: UniProt: P0CG48*PLUS

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非ポリマー , 3種, 237分子

#4: 化合物
ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 231 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細MUTATION OF CATALYTIC C160A IN CHAINS A AND B TO PERMIT CO- CRYSTALLISATION WITH UBIQUITIN COMPLEX ...MUTATION OF CATALYTIC C160A IN CHAINS A AND B TO PERMIT CO- CRYSTALLISATION WITH UBIQUITIN COMPLEX ENTRY REFERS TO A SINGLE PROCESSED CHAIN. UBIQUITIN WAS SUBSEQUENTLY MODIFIED WITH A PEPTIDE (CHAIN F) THROUGH AN ISOPEPTIDE LINKAGE FROM IT'S C-TERMINAL GLYCINE TO K11 IN THE PEPTIDE. CHAIN F IS A SYNTHETIC PEPTIDE THAT CORRESPOND TO RESIDUES WITHIN UBIQUITIN THAT HAVE BEEN CHEMICALLY LINKED TO UBIQUITIN CHAINS C AND E C-TERMINUS, THROUGH THE PEPTIDE LYS11 NH2 GROUP.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.1 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 21% PEG 3,350, 100 MM SODIUM ACETATE, 200 MM MAGNESIUM NITRATE, PH 5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→53.84 Å / Num. obs: 29294 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 37.15 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 2.35→2.43 Å / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.89 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4BOQ

4boq


解像度: 2.35→44.73 Å / SU ML: 0.32 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.03 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: THE C-TERMINUS OF CHAIN C IS LINKED THROUGH AN ISOPEPTIDE BOND TO LYS11 OF CHAIN F AND HAS BEEN REFINED AS SUCH LINKAGE.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2379 1487 5.1 %
Rwork0.1867 --
obs0.1892 29281 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→44.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3746 0 21 231 3998
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093871
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1395275
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.3151426
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073616
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005694
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.35-2.42590.35561420.27762456X-RAY DIFFRACTION100
2.4259-2.51260.30861430.25372495X-RAY DIFFRACTION100
2.5126-2.61320.30421260.24452533X-RAY DIFFRACTION100
2.6132-2.73210.2971460.21632475X-RAY DIFFRACTION100
2.7321-2.87610.28691250.20472514X-RAY DIFFRACTION100
2.8761-3.05620.27451240.21052530X-RAY DIFFRACTION100
3.0562-3.29210.24091380.20042517X-RAY DIFFRACTION100
3.2921-3.62330.23251230.17452537X-RAY DIFFRACTION100
3.6233-4.14730.21511430.15322548X-RAY DIFFRACTION100
4.1473-5.22390.16541360.14542535X-RAY DIFFRACTION100
5.2239-44.73810.22871410.18682654X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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