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- PDB-4bla: Crystal structure of full-length human Suppressor of fused (SUFU)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bla
タイトルCrystal structure of full-length human Suppressor of fused (SUFU) mutant lacking a regulatory subdomain (crystal form II)
要素MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG
キーワードSIGNALING PROTEIN / SUGAR BINDING PROTEIN-SIGNALING PROTEIN COMPLEX / HEDGEHOG GENE REGULATION / SIGNAL TRANSDUCTION / GLI / TRANSCRIPTION FACTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


smoothened signaling pathway involved in ventral spinal cord interneuron specification / smoothened signaling pathway involved in spinal cord motor neuron cell fate specification / positive regulation of cellular response to drug / GLI-SUFU complex / ciliary tip / coronary vasculature development / aorta development / ventricular septum development / skin development / ciliary base ...smoothened signaling pathway involved in ventral spinal cord interneuron specification / smoothened signaling pathway involved in spinal cord motor neuron cell fate specification / positive regulation of cellular response to drug / GLI-SUFU complex / ciliary tip / coronary vasculature development / aorta development / ventricular septum development / skin development / ciliary base / negative regulation of protein import into nucleus / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / heart looping / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / spermatid development / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / negative regulation of osteoblast differentiation / Hedgehog 'off' state / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / negative regulation of smoothened signaling pathway / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / neural tube closure / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog 'on' state / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / beta-catenin binding / transcription corepressor activity / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / DNA damage response / regulation of DNA-templated transcription / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sufu, C-terminal domain / Suppressor of fused / Suppressor of fused, eukaryotic / Suppressor of fused C-terminal / Suppressor of fused, N-terminal / Suppressor of fused, C-terminal domain superfamily / Suppressor of Fused Gli/Ci N terminal binding domain / Suppressor of fused-like domain / Suppressor of fused protein (SUFU) / Gyrase A; domain 2 ...Sufu, C-terminal domain / Suppressor of fused / Suppressor of fused, eukaryotic / Suppressor of fused C-terminal / Suppressor of fused, N-terminal / Suppressor of fused, C-terminal domain superfamily / Suppressor of Fused Gli/Ci N terminal binding domain / Suppressor of fused-like domain / Suppressor of fused protein (SUFU) / Gyrase A; domain 2 / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Suppressor of fused homolog
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Cherry, A.L. / Finta, C. / Karlstrom, M. / Toftgard, R. / Jovine, L.
引用
#1: ジャーナル: Nat.Cell Biol. / 年: 1999
タイトル: Mammalian Suppressor-of-Fused Modulates Nuclear-Cytoplasmic Shuttling of GLI-1.
著者: Kogerman, P. / Grimm, T. / Kogerman, L. / Krause, D. / Unden, A.B. / Sandstedt, B. / Toftgard, R. / Zaphiropoulos, P.G.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Characterization of the Physical Interaction of GLI Proteins with Sufu Proteins.
著者: Dunaeva, M. / Michelson, P. / Kogerman, P. / Toftgard, R.
#3: ジャーナル: Mol.Cell.Biol. / 年: 2004
タイトル: Suppressor of Fused Regulates GLI Activity Through a Dual Binding Mechanism.
著者: Merchant, M. / Vajdos, F.F. / Ultsch, M. / Maun, H.R. / Wendt, U. / Cannon, J. / Desmarais, W. / Lazarus, R.A. / De Vos, A.M. / De Sauvage, F.J.
#4: ジャーナル: Dev.Cell / 年: 2006
タイトル: Genetic Elimination of Suppressor of Fused Reveals an Essential Repressor Function in the Mammalian Hedgehog Signaling Pathway.
著者: Svard, J. / Heby-Henricson, K. / Persson-Lek, M. / Rozell, B. / Lauth, M. / Bergstrom, A. / Ericson, J. / Toftgard, R. / Teglund, S.
履歴
登録2013年5月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月18日Group: Database references
改定 1.22017年3月15日Group: Source and taxonomy
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.42019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG
B: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG
C: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG
D: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)336,2194
ポリマ－336,2194
非ポリマー00
水00
1
A: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,0551
ポリマ－84,0551
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,0551
ポリマ－84,0551
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,0551
ポリマ－84,0551
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,0551
ポリマ－84,0551
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.920, 372.570, 86.250
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質
MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG


分子量: 84054.734 Da / 分子数: 4 / 断片: MBPP RESIDUES 29-387,SUFUH RESIDUES 32-278,361-483 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: DELETION OF RESIDUES 279-360 AND REPLACEMENT WITH PSRGEDP LINKER
由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌), (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト)
プラスミド: PLJMBP4C / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): JM109(DE3) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: Q9UMX1
配列の詳細RESIDUES 372-618 OF THIS FUSION CONSTRUCT REPRESENT UNIPROT Q9UMX1 RESIDUES 32-278. RESIDUES 619- ...RESIDUES 372-618 OF THIS FUSION CONSTRUCT REPRESENT UNIPROT Q9UMX1 RESIDUES 32-278. RESIDUES 619-625 REPRESENT AN ARTIFICIAL LINKER. RESIDUES 626-748 REPRESENT UNIPROT Q9UMX1 RESIDUES 361-483.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.49 % / 解説: NONE
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PROTEIN (11.6 MG/ML IN 10 MM TRIS-HCL PH 7.5, 50 MM NACL, 1 MM DTT) WAS CRYSTALLISED BY HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION AT 4C WITH 0.1 M NA-HEPES PH 7.5, 17% (V/V) PEG 3350, 0.2 M NACL.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年9月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→39.58 Å / Num. obs: 49033 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.7 % / Biso Wilson estimate: 110.826 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.24 / Net I/σ(I): 28.1
反射 シェル解像度: 3.5→3.69 Å / 冗長度: 12.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 4BL8, 1OMP

4bl8

1omp


解像度: 3.5→39.577 Å / SU ML: 0.61 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 32.21 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2932 2462 5.1 %
Rwork0.2591 --
obs0.2608 48733 99.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 177.658 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→39.577 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22889 0 0 0 22889
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0123501
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.24931968
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.9038550
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0583444
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0114171
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5001-3.68450.42653620.39346432X-RAY DIFFRACTION98
3.6845-3.91510.37353580.35126473X-RAY DIFFRACTION99
3.9151-4.21710.32623410.29856514X-RAY DIFFRACTION100
4.2171-4.64090.26973330.24156587X-RAY DIFFRACTION100
4.6409-5.31110.25613400.22286626X-RAY DIFFRACTION100
5.3111-6.68610.30883460.25366715X-RAY DIFFRACTION100
6.6861-39.57940.2593820.22756924X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.8187-1.1829-1.29545.62810.75973.629-0.55080.08670.2636-0.40940.8547-0.67130.0897-0.13540.00141.0003-0.28810.14251.19320.04641.101942.127677.3441-16.7246
23.8089-0.18562.66462.9543-1.06799.14550.064-0.7045-0.7481-0.22410.0711-0.71140.72960.48510.00030.5373-0.1095-0.04711.03150.1471.14332.083944.154211.6511
34.3198-1.3812-0.14115.7246-0.27636.2041-0.259-0.03720.05141.2606-0.0387-0.369-0.81460.6444-0.00021.1179-0.2686-0.15521.10520.12710.777717.986656.043945.0275
43.54890.0564-1.59876.7328-0.14076.22660.2602-0.0040.74322.609-0.8538-2.941-1.71390.6268-0.16162.1692-0.6489-0.96431.7360.53662.479942.43497.439735.815
55.01241.92761.78083.4118-0.01627.27340.22910.02230.319-0.2187-0.1470.2794-0.32670.2587-0.00040.85880.0094-0.04060.61150.07310.82168.50976.861713.5401
67.2872-0.1568-0.35233.22181.00915.9628-0.66960.4907-0.72-1.04630.38650.2064-0.3288-0.3941-00.9096-0.1971-0.11760.7925-0.07940.75942.520649.051-12.8553
75.09453.05241.44422.53121.7562.8632-0.2004-0.5865-0.55430.6277-0.24041.40711.3658-1.3486-0.0042.7163-0.68030.94881.98590.06272.7609-31.15944.552729.7252
82.0437-0.3454-0.19697.29822.81086.5643-0.088-0.0454-0.045-1.0896-0.11310.3951-0.60340.1406-0.00080.9025-0.2154-0.00810.56310.02810.761-2.531416.1177-4.2304
95.4107-1.17770.07653.73320.07386.1968-0.3205-0.06250.3235-0.55310.02660.00140.0402-0.47900.9769-0.1341-0.15970.94380.02320.6598-11.928632.7459-37.2202
101.5354-0.7488-0.62751.24310.29093.3189-0.15730.1272-1.5669-0.3299-0.54281.12291.4866-2.7672-0.23711.7285-0.2059-0.86744.1955-0.93652.8005-58.353627.9797-34.9012
112.8663-0.2046-0.06721.67560.60699.1734-0.3195-0.0839-0.1741-0.3947-0.33640.68-0.4811-1.7955-0.03840.68110.1383-0.13181.3912-0.25511.3299-29.803445.7984-5.8625
125.04041.24941.33936.4169-0.35177.0677-0.0775-0.3521-0.00260.7524-0.2790.065-0.1542-0.1158-0.00070.9013-0.0905-0.04970.67280.00070.6539-1.455246.443620.7237
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND RESID :371
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND RESID 372:606
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND RESID 607:
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN B AND RESID :371
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN B AND RESID 372:606
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN B AND RESID 607:
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN C AND RESID :371
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN C AND RESID 372:606
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN C AND RESID 607:
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN D AND RESID :371
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN D AND RESID 372:606
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN D AND RESID 607:

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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