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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4bla | ||||||
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タイトル | Crystal structure of full-length human Suppressor of fused (SUFU) mutant lacking a regulatory subdomain (crystal form II) | ||||||
![]() | MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG | ||||||
![]() | SIGNALING PROTEIN / SUGAR BINDING PROTEIN-SIGNALING PROTEIN COMPLEX / HEDGEHOG GENE REGULATION / SIGNAL TRANSDUCTION / GLI / TRANSCRIPTION FACTOR | ||||||
機能・相同性 | ![]() smoothened signaling pathway involved in ventral spinal cord interneuron specification / smoothened signaling pathway involved in spinal cord motor neuron cell fate specification / positive regulation of cellular response to drug / GLI-SUFU complex / ciliary tip / coronary vasculature development / aorta development / ventricular septum development / skin development / ciliary base ...smoothened signaling pathway involved in ventral spinal cord interneuron specification / smoothened signaling pathway involved in spinal cord motor neuron cell fate specification / positive regulation of cellular response to drug / GLI-SUFU complex / ciliary tip / coronary vasculature development / aorta development / ventricular septum development / skin development / ciliary base / negative regulation of protein import into nucleus / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / heart looping / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / spermatid development / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / negative regulation of osteoblast differentiation / Hedgehog 'off' state / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / negative regulation of smoothened signaling pathway / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / neural tube closure / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog 'on' state / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / beta-catenin binding / transcription corepressor activity / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / DNA damage response / regulation of DNA-templated transcription / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Cherry, A.L. / Finta, C. / Karlstrom, M. / Toftgard, R. / Jovine, L. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural Basis of Sufu-GLI Interaction in Hedgehog Signalling Regulation 著者: Cherry, A.L. / Finta, C. / Karlstrom, M. / Jin, Q. / Schwend, T. / Astorga-Wells, J. / Zubarev, R.A. / Del Campo, M. / Criswell, A.R. / De Sanctis, D. / Jovine, L. / Toftgard, R. #1: ジャーナル: Nat.Cell Biol. / 年: 1999 タイトル: Mammalian Suppressor-of-Fused Modulates Nuclear-Cytoplasmic Shuttling of GLI-1. 著者: Kogerman, P. / Grimm, T. / Kogerman, L. / Krause, D. / Unden, A.B. / Sandstedt, B. / Toftgard, R. / Zaphiropoulos, P.G. #2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003 タイトル: Characterization of the Physical Interaction of GLI Proteins with Sufu Proteins. 著者: Dunaeva, M. / Michelson, P. / Kogerman, P. / Toftgard, R. #3: ![]() タイトル: Suppressor of Fused Regulates GLI Activity Through a Dual Binding Mechanism. 著者: Merchant, M. / Vajdos, F.F. / Ultsch, M. / Maun, H.R. / Wendt, U. / Cannon, J. / Desmarais, W. / Lazarus, R.A. / De Vos, A.M. / De Sauvage, F.J. #4: ジャーナル: Dev.Cell / 年: 2006 タイトル: Genetic Elimination of Suppressor of Fused Reveals an Essential Repressor Function in the Mammalian Hedgehog Signaling Pathway. 著者: Svard, J. / Heby-Henricson, K. / Persson-Lek, M. / Rozell, B. / Lauth, M. / Bergstrom, A. / Ericson, J. / Toftgard, R. / Teglund, S. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 997.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 84054.734 Da / 分子数: 4 / 断片: MBPP RESIDUES 29-387,SUFUH RESIDUES 32-278,361-483 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 詳細: DELETION OF RESIDUES 279-360 AND REPLACEMENT WITH PSRGEDP LINKER 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() プラスミド: PLJMBP4C / 発現宿主: ![]() ![]() 配列の詳細 | RESIDUES 372-618 OF THIS FUSION CONSTRUCT REPRESENT UNIPROT Q9UMX1 RESIDUES 32-278. RESIDUES 619- ...RESIDUES 372-618 OF THIS FUSION CONSTRUCT REPRESENT UNIPROT Q9UMX1 RESIDUES 32-278. RESIDUES 619-625 REPRESENT AN ARTIFICIAL | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.49 % / 解説: NONE |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: PROTEIN (11.6 MG/ML IN 10 MM TRIS-HCL PH 7.5, 50 MM NACL, 1 MM DTT) WAS CRYSTALLISED BY HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION AT 4C WITH 0.1 M NA-HEPES PH 7.5, 17% (V/V) PEG 3350, 0.2 M NACL. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年9月4日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.8726 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.5→39.58 Å / Num. obs: 49033 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.7 % / Biso Wilson estimate: 110.826 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.24 / Net I/σ(I): 28.1 |
反射 シェル | 解像度: 3.5→3.69 Å / 冗長度: 12.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 100 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRIES 4BL8, 1OMP 解像度: 3.5→39.577 Å / SU ML: 0.61 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 32.21 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 177.658 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.5→39.577 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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