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- PDB-4arj: Crystal structure of a pesticin (translocation and receptor bindi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4arj
タイトルCrystal structure of a pesticin (translocation and receptor binding domain) from Y. pestis and T4-lysozyme chimera
要素PESTICIN, LYSOZYME
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / killing of cells of another organism / host cell cytoplasm / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Pesticin, C-terminal / Pesticin, translocation and receptor binding domain / Bacterial toxin homologue of phage lysozyme, C-term / Pesticin, receptor binding domain / Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme ...Pesticin, C-terminal / Pesticin, translocation and receptor binding domain / Bacterial toxin homologue of phage lysozyme, C-term / Pesticin, receptor binding domain / Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Endolysin / Pesticin
類似検索 - 構成要素
生物種YERSINIA PESTIS (ペスト菌)
ENTEROBACTERIA PHAGE T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.593 Å
データ登録者Zeth, K. / Patzer, S.I. / Albrecht, R. / Braun, V.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Structure and Mechanistic Studies of Pesticin, a Bacterial Homolog of Phage Lysozymes.
著者: Patzer, S.I. / Albrecht, R. / Braun, V. / Zeth, K.
履歴
登録2012年4月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月30日Group: Other
改定 1.22012年7月18日Group: Other
改定 1.32012年10月31日Group: Structure summary
改定 1.42013年9月25日Group: Derived calculations
改定 1.52017年3月15日Group: Source and taxonomy
改定 1.62024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PESTICIN, LYSOZYME
B: PESTICIN, LYSOZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,6167
ポリマ－77,1352
非ポリマー4805
水1,40578
1
A: PESTICIN, LYSOZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,7603
ポリマ－38,5681
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: PESTICIN, LYSOZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,8564
ポリマ－38,5681
非ポリマー2883
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)194.874, 51.507, 107.921
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.01, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 PESTICIN, LYSOZYME / ENDOLYSIN / LYSIS PROTEIN / MURAMIDASE


分子量: 38567.703 Da / 分子数: 2 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN OF PESTICIN, RESIDUES 1-167 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CHIMERA OF THE N-TERMINAL DOMAIN OF PESTICIN FROM Y. PESTIS AND T4 LYSOZYME
由来: (組換発現) YERSINIA PESTIS (ペスト菌), (組換発現) ENTEROBACTERIA PHAGE T4 (ファージ)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q57159, UniProt: P00720, lysozyme
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 78 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.96 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7 / 詳細: 20% PEG 3350 0.15 M K2(SO4), pH 7

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→73 Å / Num. obs: 33200 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(I): 1.8 / 冗長度: 2.1 % / Biso Wilson estimate: 42.12 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 2.6→2.66 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 91.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換
開始モデル: NONE

解像度: 2.593→72.955 Å / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 23.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2367 1660 5 %
Rwork0.1917 --
obs0.194 33200 98.36 %
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.357 Å2 / ksol: 0.341 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.4196 Å20 Å21.5604 Å2
2---1.49 Å20 Å2
3----2.9296 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.593→72.955 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5083 0 25 78 5186
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0185411
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4837011
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.9111967
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.11788
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006900
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5929-2.66920.30431250.26172367X-RAY DIFFRACTION90
2.6692-2.75530.32331380.25672621X-RAY DIFFRACTION100
2.7553-2.85380.30841400.24272663X-RAY DIFFRACTION100
2.8538-2.96810.30081380.23542623X-RAY DIFFRACTION100
2.9681-3.10320.27591390.2142650X-RAY DIFFRACTION100
3.1032-3.26680.30011400.21622647X-RAY DIFFRACTION100
3.2668-3.47140.25441400.19612674X-RAY DIFFRACTION100
3.4714-3.73950.19971390.1832644X-RAY DIFFRACTION99
3.7395-4.11570.19871380.16272612X-RAY DIFFRACTION99
4.1157-4.71120.17591390.14392644X-RAY DIFFRACTION98
4.7112-5.93520.20531400.17632652X-RAY DIFFRACTION98
5.9352-72.98350.24471440.19152743X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1089-0.06180.00750.0592-0.04820.0710.0506-0.0244-0.080.04770.0143-0.06490.07780.2096-0.07220.3129-0.0545-0.21690.66480.02020.648884.517945.39818.3649
20.23740.0698-0.0180.16210.03180.0555-0.0036-0.0342-0.11090.1326-0.0091-0.01090.0480.0045-0.00640.08620.00180.00520.03550.0070.050454.711646.04717.5322
30.11140.00080.05460.12970.00770.09070.05610.0088-0.01190.0152-0.02530.04160.0403-0.05880.05080.2652-0.027-0.21080.6913-0.00640.58948.335216.347737.1073
40.0628-0.0327-0.01780.09590.01350.00690.0420.00080.0248-0.0192-0.03040.025-0.0005-0.02880.11340.16960.0773-0.15980.56330.01650.532813.098124.7242.7982
50.196-0.16440.18240.2441-0.10530.19680.12290.0530.0039-0.2202-0.0337-0.04810.09130.0370.00250.2122-0.0272-0.02550.05320.00110.123639.329225.444340.8298
60.09770.0914-0.00040.18760.02430.0078-0.06470.0345-0.0274-0.11910.05050.0285-0.04210.0086-0.0450.0753-0.03230.0501-0.03490.0737-0.061540.758921.030750.4006
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 13:152)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 153:334)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN B AND (RESSEQ 12:85)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN B AND (RESSEQ 86:152)
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN B AND (RESSEQ 153:205)
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN B AND (RESSEQ 206:334)

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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