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万見
- PDB-4bl9: Crystal structure of full-length human Suppressor of fused (SUFU)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bl9
タイトルCrystal structure of full-length human Suppressor of fused (SUFU) mutant lacking a regulatory subdomain (crystal form I)
要素MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG
キーワードSIGNALING PROTEIN / SUGAR BINDING PROTEIN-SIGNALING PROTEIN COMPLEX / HEDGEHOG GENE REGULATION / SIGNAL TRANSDUCTION / GLI / TRANSCRIPTION FACTOR / CHIMERA / FUSION
機能・相同性
機能・相同性情報


smoothened signaling pathway involved in ventral spinal cord interneuron specification / smoothened signaling pathway involved in spinal cord motor neuron cell fate specification / positive regulation of cellular response to drug / GLI-SUFU complex / ciliary tip / coronary vasculature development / aorta development / ventricular septum development / skin development / negative regulation of protein import into nucleus ...smoothened signaling pathway involved in ventral spinal cord interneuron specification / smoothened signaling pathway involved in spinal cord motor neuron cell fate specification / positive regulation of cellular response to drug / GLI-SUFU complex / ciliary tip / coronary vasculature development / aorta development / ventricular septum development / skin development / negative regulation of protein import into nucleus / ciliary base / detection of maltose stimulus / heart looping / maltose transport complex / carbohydrate transport / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / carbohydrate transmembrane transporter activity / spermatid development / maltose binding / negative regulation of osteoblast differentiation / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / Hedgehog 'off' state / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / Degradation of GLI1 by the proteasome / cell chemotaxis / Hedgehog 'on' state / negative regulation of smoothened signaling pathway / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / neural tube closure / beta-catenin binding / transcription corepressor activity / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / cilium / DNA damage response / protein kinase binding / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sufu, C-terminal domain / Suppressor of fused / Suppressor of fused, eukaryotic / Suppressor of fused C-terminal / Suppressor of fused, N-terminal / Suppressor of fused, C-terminal domain superfamily / Suppressor of Fused Gli/Ci N terminal binding domain / Suppressor of fused-like domain / Suppressor of fused protein (SUFU) / Gyrase A; domain 2 ...Sufu, C-terminal domain / Suppressor of fused / Suppressor of fused, eukaryotic / Suppressor of fused C-terminal / Suppressor of fused, N-terminal / Suppressor of fused, C-terminal domain superfamily / Suppressor of Fused Gli/Ci N terminal binding domain / Suppressor of fused-like domain / Suppressor of fused protein (SUFU) / Gyrase A; domain 2 / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Suppressor of fused homolog
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Cherry, A.L. / Finta, C. / Karlstrom, M. / Toftgard, R. / Jovine, L.
引用
#1: ジャーナル: Nat.Cell Biol. / 年: 1999
タイトル: Mammalian Suppressor-of-Fused Modulates Nuclear-Cytoplasmic Shuttling of GLI-1.
著者: Kogerman, P. / Grimm, T. / Kogerman, L. / Krause, D. / Unden, A.B. / Sandstedt, B. / Toftgard, R. / Zaphiropoulos, P.G.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Characterization of the Physical Interaction of GLI Proteins with Sufu Proteins.
著者: Dunaeva, M. / Michelson, P. / Kogerman, P. / Toftgard, R.
#3: ジャーナル: Mol.Cell.Biol. / 年: 2004
タイトル: Suppressor of Fused Regulates GLI Activity Through a Dual Binding Mechanism.
著者: Merchant, M. / Vajdos, F.F. / Ultsch, M. / Maun, H.R. / Wendt, U. / Cannon, J. / Desmarais, W. / Lazarus, R.A. / De Vos, A.M. / De Sauvage, F.J.
#4: ジャーナル: Dev.Cell / 年: 2006
タイトル: Genetic Elimination of Suppressor of Fused Reveals an Essential Repressor Function in the Mammalian Hedgehog Signaling Pathway.
著者: Svard, J. / Heby-Henricson, K. / Persson-Lek, M. / Rozell, B. / Lauth, M. / Bergstrom, A. / Ericson, J. / Toftgard, R. / Teglund, S.
履歴
登録2013年5月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月18日Group: Database references
改定 1.22017年3月15日Group: Source and taxonomy
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.42019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG
B: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG
C: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG
D: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)337,5888
ポリマ－336,2194
非ポリマー1,3694
水00
1
A: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,3972
ポリマ－84,0551
非ポリマー3421
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,3972
ポリマ－84,0551
非ポリマー3421
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,3972
ポリマ－84,0551
非ポリマー3421
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,3972
ポリマ－84,0551
非ポリマー3421
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.430, 103.280, 111.510
Angle α, β, γ (deg.)63.67, 81.13, 76.03
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG


分子量: 84054.734 Da / 分子数: 4 / 断片: MBPP RESIDUES 29-387,SUFUH RESIDUES 32-278,361-483 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: DELETION OF RESIDUES 279-360 AND REPLACEMENT WITH PSRGEDP LINKER
由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌), (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト)
プラスミド: PLJMBP4C / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): JM109(DE3) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: Q9UMX1
#2: 多糖
alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
配列の詳細RESIDUES 372-618 OF THIS FUSION CONSTRUCT REPRESENT UNIPROT Q9UMX1 RESIDUES 32-278. RESIDUES 619- ...RESIDUES 372-618 OF THIS FUSION CONSTRUCT REPRESENT UNIPROT Q9UMX1 RESIDUES 32-278. RESIDUES 619-625 REPRESENT AN ARTIFICIAL LINKER. RESIDUES 626-748 REPRESENT UNIPROT Q9UMX1 RESIDUES 361-483.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.89 % / 解説: NONE
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: PROTEIN (6.5 MG/ML IN 10 MM TRIS-HCL PH 7.5, 50 MM NACL, 1 MM DTT, 1 MM MALTOSE) WAS CRYSTALLISED AT 4C BY HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION WITH 0.08 M NA-CACODYLATE (PH 6.6), 20% (V/V) ...詳細: PROTEIN (6.5 MG/ML IN 10 MM TRIS-HCL PH 7.5, 50 MM NACL, 1 MM DTT, 1 MM MALTOSE) WAS CRYSTALLISED AT 4C BY HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION WITH 0.08 M NA-CACODYLATE (PH 6.6), 20% (V/V) GLYCEROL, 160 MM CA(OAC)2 AND 9% (V/V) PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.0723
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0723 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. obs: 87954 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 59.163 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 7.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 98.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 4BL8 AND 1OMP

4bl8

1omp


解像度: 2.8→29.476 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 26.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2345 2191 2.5 %
Rwork0.2002 --
obs0.2011 87940 98.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 71.344 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→29.476 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22691 0 92 0 22783
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00623390
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8531824
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.528521
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0463459
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0054128
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.86080.38341370.335328X-RAY DIFFRACTION98
2.8608-2.92730.3271310.29525354X-RAY DIFFRACTION98
2.9273-3.00050.34281380.27395311X-RAY DIFFRACTION98
3.0005-3.08150.28571490.26895323X-RAY DIFFRACTION98
3.0815-3.17210.31761310.26735346X-RAY DIFFRACTION98
3.1721-3.27430.29991340.25825353X-RAY DIFFRACTION98
3.2743-3.39120.27271350.23115331X-RAY DIFFRACTION98
3.3912-3.52680.26821190.21995384X-RAY DIFFRACTION99
3.5268-3.6870.27871380.20945364X-RAY DIFFRACTION99
3.687-3.8810.2261340.19355370X-RAY DIFFRACTION99
3.881-4.12350.22451380.18225360X-RAY DIFFRACTION99
4.1235-4.44090.18681470.15715378X-RAY DIFFRACTION99
4.4409-4.8860.17471410.14915383X-RAY DIFFRACTION99
4.886-5.58880.20921340.17235390X-RAY DIFFRACTION99
5.5888-7.02560.23751430.20275386X-RAY DIFFRACTION99
7.0256-29.47730.18131420.17355388X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6599-0.5366-0.05011.5803-0.5022.2201-0.076-0.04970.05830.164-0.0623-0.22660.09780.3049-0.00210.35470.03060.00260.47440.10190.4011-54.4532-38.6735-23.8313
23.40260.5889-0.34461.5135-0.07471.8691-0.1967-0.01180.0215-0.0710.1039-0.1604-0.07770.129700.3386-0.0101-0.02660.43670.00450.3384-31.6484-28.071-53.7978
32.10710.074-0.32131.23490.16721.65140.1247-0.0172-0.251-0.2737-0.1147-0.4821-0.00770.1643-00.4901-0.11010.11430.49880.00360.727-4.3877-30.621-80.2709
43.69080.81030.50122.25350.53712.22640.10910.8352-0.2242-0.2441-0.15350.2662-0.04790.02080.00120.7490.1737-0.2120.7428-0.20670.7904-51.9387-84.5921-34.6034
53.02990.70560.15720.37470.01560.38350.27750.3672-0.52540.0843-0.1169-0.08220.14630.166400.73540.1469-0.17180.6109-0.18680.6679-18.4023-81.985-14.8703
61.997-0.65790.78771.4957-0.56931.32630.1728-0.0830.1569-0.2165-0.161-0.264-0.08880.233400.45990.02480.03710.52630.03350.494314.3735-69.18331.2348
71.1192-0.1145-0.0412.0357-0.00511.2844-0.02660.2075-0.0415-0.1767-0.06780.08890.1784-0.0395-00.348-0.0127-0.0010.4107-0.00110.302-1.7591-40.0915-28.0606
83.23170.5604-0.9061.3549-0.10181.54440.0199-0.1827-0.01550.215-0.05570.13820.0497-0.098800.4691-0.03390.06740.27210.01710.3626-18.35-51.209511.3145
91.31920.13-0.24140.83990.06151.41610.381-0.2607-0.2906-0.1654-0.08680.38470.365-0.6520.00010.6128-0.1862-0.09590.67150.07640.6419-45.9343-77.834212.0396
103.1508-0.6133-0.91272.24510.56351.9767-0.4257-0.9786-0.1750.8460.42190.03040.64820.69370.00960.98850.26380.04370.91440.03640.444-5.0955-131.184724.795
113.5711-0.31-1.37971.6946-0.01171.62940.1332-0.17170.466-0.17210.07360.2837-0.03450.00190.00980.6256-0.09150.12610.2806-0.07650.733-39.1125-111.916120.6962
122.6538-0.31230.43951.16560.16081.5060.0554-0.3008-0.29440.2161-0.00120.07480.0486-0.440600.3898-0.0831-0.03860.51880.04730.5634-72.0362-93.870929.7582
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 3:371)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 372:606)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESSEQ 607:742)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN B AND (RESSEQ 5:371)
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN B AND (RESSEQ 372:606)
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN B AND (RESSEQ 607:746)
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN C AND (RESSEQ 3:371)
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN C AND (RESSEQ 372:606)
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN C AND (RESSEQ 607:742)
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN D AND (RESSEQ 8:371)
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN D AND (RESSEQ 372:606)
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN D AND (RESSEQ 607:746)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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