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- PDB-4bka: crystal structure of the human EphA4 ectodomain in complex with h... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bka
タイトルcrystal structure of the human EphA4 ectodomain in complex with human ephrin A5
要素
  • EPHRIN TYPE-A RECEPTOR 4
  • EPHRIN-A5
キーワードCELL ADHESION / CELL REPULSION / RECEPTOR CLUSTERING / RECEPTOR CIS INTERACTION / EPH-EPHRIN / EPH ECTODOMAIN / ERYTHROPOETIN-PRODUCING HEPATOCELLULAR RECEPTOR / LBD / SUSHI / EGF / FN
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotrophin TRKC receptor binding / neurotrophin TRKB receptor binding / DH domain binding / neuron projection fasciculation / : / negative regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / corticospinal tract morphogenesis / regulation of astrocyte differentiation / neuron projection guidance / nephric duct morphogenesis ...neurotrophin TRKC receptor binding / neurotrophin TRKB receptor binding / DH domain binding / neuron projection fasciculation / : / negative regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / corticospinal tract morphogenesis / regulation of astrocyte differentiation / neuron projection guidance / nephric duct morphogenesis / fasciculation of sensory neuron axon / fasciculation of motor neuron axon / synapse pruning / negative regulation of cellular response to hypoxia / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / negative regulation of axon regeneration / glial cell migration / transmembrane-ephrin receptor activity / positive regulation of amyloid precursor protein catabolic process / synaptic membrane adhesion / PH domain binding / regulation of modification of synaptic structure / regulation of synapse pruning / GPI-linked ephrin receptor activity / collateral sprouting / cellular response to follicle-stimulating hormone stimulus / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / positive regulation of collateral sprouting / neurotrophin TRKA receptor binding / adherens junction organization / regulation of dendritic spine morphogenesis / positive regulation of dendrite morphogenesis / chemorepellent activity / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / negative regulation of cell adhesion / regulation of cell morphogenesis / motor neuron axon guidance / retinal ganglion cell axon guidance / EPH-Ephrin signaling / innervation / positive regulation of synapse assembly / adult walking behavior / regulation of GTPase activity / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / regulation of focal adhesion assembly / Somitogenesis / positive regulation of amyloid-beta formation / regulation of axonogenesis / EPHA-mediated growth cone collapse / regulation of cell-cell adhesion / positive regulation of intracellular signal transduction / basement membrane / negative regulation of long-term synaptic potentiation / cochlea development / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / axonal growth cone / ephrin receptor binding / axon terminus / cellular response to forskolin / positive regulation of cell adhesion / regulation of microtubule cytoskeleton organization / axon guidance / protein tyrosine kinase binding / negative regulation of cell migration / peptidyl-tyrosine phosphorylation / dendritic shaft / adherens junction / regulation of actin cytoskeleton organization / filopodium / positive regulation of JNK cascade / neuromuscular junction / receptor protein-tyrosine kinase / postsynaptic density membrane / GABA-ergic synapse / caveola / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Schaffer collateral - CA1 synapse / cellular response to amyloid-beta / kinase activity / nervous system development / negative regulation of neuron projection development / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / early endosome membrane / perikaryon / dendritic spine / mitochondrial outer membrane / negative regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein kinase activity / cell adhesion / negative regulation of translation / protein stabilization / positive regulation of cell migration / axon / external side of plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ephrin-A ectodomain / Ephrin type-A receptor 4, SAM domain / Ephrin type-A receptor 4, ligand binding domain / Ephrin receptor-binding domain / Ephrin, conserved site / Ephrin / Ephrin / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain signature. / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain profile. / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like ...Ephrin-A ectodomain / Ephrin type-A receptor 4, SAM domain / Ephrin type-A receptor 4, ligand binding domain / Ephrin receptor-binding domain / Ephrin, conserved site / Ephrin / Ephrin / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain signature. / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain profile. / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Fibronectin type III domain / Cupredoxin / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin-A5 / Ephrin type-A receptor 4
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 5.3 Å
データ登録者Seiradake, E. / Schaupp, A. / del Toro Ruiz, D. / Kaufmann, R. / Mitakidis, N. / Harlos, K. / Aricescu, A.R. / Klein, R. / Jones, E.Y.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Structurally Encoded Intraclass Differences in Epha Clusters Drive Distinct Cell Responses
著者: Seiradake, E. / Schaupp, A. / Del Toro Ruiz, D. / Kaufmann, R. / Mitakidis, N. / Harlos, K. / Aricescu, A.R. / Klein, R. / Jones, E.Y.
履歴
登録2013年4月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月10日Group: Database references
改定 1.22013年9月4日Group: Database references
改定 1.32015年10月21日Group: Data collection
改定 1.42017年10月18日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn / diffrn_radiation
Item: _diffrn.ambient_temp / _diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol
改定 1.52019年4月3日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line
改定 1.62023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.72024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EPHRIN TYPE-A RECEPTOR 4
C: EPHRIN-A5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,3392
ポリマ－83,3392
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)202.628, 202.628, 326.225
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-422-

TYR

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要素

#1: タンパク質 EPHRIN TYPE-A RECEPTOR 4 / EPH-LIKE KINASE 8 / EK8 / HEK8 / TYROSINE-PROTEIN KINASE TYRO1 / TYROSINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR SEK


分子量: 62649.336 Da / 分子数: 1 / 断片: HEPHA4 ECTODOMAIN, RESIDUES 20-547 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P54764, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 EPHRIN-A5 / AL-1 / EPH-RELATED RECEPTOR TYROSINE KINASE LIGAND 7 / LERK-7


分子量: 20689.596 Da / 分子数: 1 / 断片: HEPHRINA5 RECEPTOR BINDING DOMAIN, RESIDUES 27-166 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P52803
Has protein modificationY
配列の詳細CONTAINS ARTIFICIAL N-TERMINAL SECRETION SIGNAL AND C- TERMINAL POLY-HISTIDINE TAG CONTAINS ...CONTAINS ARTIFICIAL N-TERMINAL SECRETION SIGNAL AND C- TERMINAL POLY-HISTIDINE TAG CONTAINS ARTIFICIAL N-TERMINAL SECRETION SIGNAL AND C- TERMINAL POLY-HISTIDINE TAG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 9.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 85.3 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.01 M MGSO4, 1.8 M LISO4, 0.05 M SODIUM CACODYLATE PH 6 AND ADDITIVE 4% BENZAMIDINE-HCL

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
31001
放射光源
由来サイトビームラインID波長
シンクロトロンDiamond I2410.9786
シンクロトロンDiamond I0420.9786
シンクロトロンDiamond I04-130.916
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
3SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97861
20.9161
反射解像度: 4.95→48 Å / Num. obs: 11758 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.4 % / Rmerge(I) obs: 0.74 / Net I/σ(I): 3.32
反射 シェル解像度: 4.95→5 Å / 冗長度: 7.6 % / Mean I/σ(I) obs: 0.32 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4BK5

4bk5


解像度: 5.3→84.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.727 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.684 / SU B: 0.008 / SU ML: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.588 / ESU R Free: 1.688 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ONLY RIGID BODY AND TLS REFINEMENT WERE PERFORMED, NO INDIVIDUAL ATOM POSITIONS WERE REFINED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.40753 447 4.8 %RANDOM
Rwork0.38317 ---
obs0.38431 8821 96.33 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 243.358 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.05 Å23.05 Å20 Å2
2--3.05 Å20 Å2
3----9.89 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 5.3→84.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5087 0 0 0 5087
LS精密化 シェル解像度: 5.3→5.438 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.475 39 -
Rwork0.4 633 -
obs--97.39 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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