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- PDB-4bk4: crystal structure of the human EphA4 ectodomain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bk4
タイトルcrystal structure of the human EphA4 ectodomain
要素EPHRIN TYPE-A RECEPTOR 4
キーワードSIGNALING PROTEIN / CELL ADHESION / CELL REPULSION / RECEPTOR CLUSTERING / RECEPTOR CIS INTERACTION / EPH-EPHRIN CRYSTAL STRUCTURES / EPH ECTODOMAIN / ERYTHROPOETIN-PRODUCING HEPATOCELLULAR RECEPTOR / LBD / EGF / FN
機能・相同性
機能・相同性情報


DH domain binding / neuron projection fasciculation / : / negative regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / corticospinal tract morphogenesis / regulation of astrocyte differentiation / neuron projection guidance / nephric duct morphogenesis / fasciculation of sensory neuron axon / fasciculation of motor neuron axon ...DH domain binding / neuron projection fasciculation / : / negative regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / corticospinal tract morphogenesis / regulation of astrocyte differentiation / neuron projection guidance / nephric duct morphogenesis / fasciculation of sensory neuron axon / fasciculation of motor neuron axon / synapse pruning / negative regulation of cellular response to hypoxia / negative regulation of axon regeneration / glial cell migration / positive regulation of amyloid precursor protein catabolic process / PH domain binding / regulation of modification of synaptic structure / regulation of synapse pruning / adherens junction organization / regulation of dendritic spine morphogenesis / positive regulation of dendrite morphogenesis / negative regulation of cell adhesion / motor neuron axon guidance / EPH-Ephrin signaling / innervation / adult walking behavior / regulation of GTPase activity / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / Somitogenesis / positive regulation of amyloid-beta formation / regulation of axonogenesis / EPHA-mediated growth cone collapse / positive regulation of intracellular signal transduction / cochlea development / negative regulation of long-term synaptic potentiation / transmembrane-ephrin receptor activity / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / GPI-linked ephrin receptor activity / ephrin receptor signaling pathway / axonal growth cone / ephrin receptor binding / axon terminus / positive regulation of cell adhesion / axon guidance / protein tyrosine kinase binding / negative regulation of cell migration / dendritic shaft / filopodium / adherens junction / positive regulation of JNK cascade / peptidyl-tyrosine phosphorylation / postsynaptic density membrane / receptor protein-tyrosine kinase / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / neuromuscular junction / Schaffer collateral - CA1 synapse / cellular response to amyloid-beta / kinase activity / negative regulation of neuron projection development / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / early endosome membrane / dendritic spine / perikaryon / negative regulation of neuron apoptotic process / mitochondrial outer membrane / protein kinase activity / cell adhesion / negative regulation of translation / protein stabilization / positive regulation of cell migration / axon / positive regulation of cell population proliferation / dendrite / glutamatergic synapse / cell surface / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ephrin a2 ectodomain / Ephrin type-A receptor 4, SAM domain / Ephrin type-A receptor 4, ligand binding domain / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A, domain 2 / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A; domain 2 / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site ...ephrin a2 ectodomain / Ephrin type-A receptor 4, SAM domain / Ephrin type-A receptor 4, ligand binding domain / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A, domain 2 / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A; domain 2 / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / Galactose-binding domain-like / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Ribbon / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Jelly Rolls / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin type-A receptor 4
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.65 Å
データ登録者Seiradake, E. / Schaupp, A. / del Toro Ruiz, D. / Kaufmann, R. / Mitakidis, N. / Harlos, K. / Aricescu, A.R. / Klein, R. / Jones, E.Y.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Structurally Encoded Intraclass Differences in Epha Clusters Drive Distinct Cell Responses
著者: Seiradake, E. / Schaupp, A. / Del Toro Ruiz, D. / Kaufmann, R. / Mitakidis, N. / Harlos, K. / Aricescu, A.R. / Klein, R. / Jones, E.Y.
履歴
登録2013年4月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月17日Group: Database references
改定 1.22013年8月21日Group: Database references
改定 1.32015年11月11日Group: Data collection
改定 1.42019年4月3日Group: Data collection / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.52023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.62024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EPHRIN TYPE-A RECEPTOR 4
B: EPHRIN TYPE-A RECEPTOR 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,2992
ポリマ－125,2992
非ポリマー00
水00
1
A: EPHRIN TYPE-A RECEPTOR 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,6491
ポリマ－62,6491
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: EPHRIN TYPE-A RECEPTOR 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,6491
ポリマ－62,6491
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)166.890, 166.890, 192.090
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 EPHRIN TYPE-A RECEPTOR 4 / EPH-LIKE KINASE 8 / EK8 / HEK8 / TYROSINE-PROTEIN KINASE TYRO1 / TYROSINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR SEK


分子量: 62649.336 Da / 分子数: 2 / 断片: HEPHA4 ECTODOMAIN, RESIDUES 20-547 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P54764, receptor protein-tyrosine kinase
Has protein modificationY
配列の詳細SEQUENCE CORRESPONDS TO HEPHA4 RESIDUES 27-547 FUSED TO AN N-TERMINAL SECRETION SIGNAL SEQUENCE AND ...SEQUENCE CORRESPONDS TO HEPHA4 RESIDUES 27-547 FUSED TO AN N-TERMINAL SECRETION SIGNAL SEQUENCE AND A POLY-HISTIDINE TAG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.7 %
解説: WE USED THE NEW CC CUTOFF CRITERIA FOR DETERMINING THE HIGH RES CUTOFF. CC-HALF IN THE HIGH RES SHELL IS 17.7
結晶化詳細: 1.8 M AMMONIUM PHOSPHATE, 100 MM HEPES PH 7.4, ADDITIVE = EPHRINB2 IN A 1:1 MOLAR RATIO. WE SAW NO SIGN OF EPHRINB2 IN THE CRYSTAL STRUCTURE. THE USUAL BINDING SITE ON HEPHA4 WAS OCCUPIED BY ...詳細: 1.8 M AMMONIUM PHOSPHATE, 100 MM HEPES PH 7.4, ADDITIVE = EPHRINB2 IN A 1:1 MOLAR RATIO. WE SAW NO SIGN OF EPHRINB2 IN THE CRYSTAL STRUCTURE. THE USUAL BINDING SITE ON HEPHA4 WAS OCCUPIED BY AN EPHA4-EPHA4 CRYSTAL CONTACT.

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長
シンクロトロンDiamond I2410.9173
シンクロトロンDiamond I0420.9173
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長波長: 0.9173 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.65→83 Å / Num. obs: 34863 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 20 % / Biso Wilson estimate: 144.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.19 / Net I/σ(I): 14.7
反射 シェル解像度: 3.65→3.7 Å / 冗長度: 20 % / Mean I/σ(I) obs: 0.48 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.2精密化
xia2データ削減
XDSデータ削減
xia2データスケーリング
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2X10

2x10


解像度: 3.65→48.18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.7358 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.6986 / SU R Cruickshank DPI: 1.041 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.995 / SU Rfree Blow DPI: 0.584 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.599
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3858 1753 5.03 %RANDOM
Rwork0.3495 ---
obs0.3513 34842 99.91 %-
原子変位パラメータBiso mean: 124.97 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.8639 Å20 Å20 Å2
2---7.8639 Å20 Å2
3---15.7278 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 1.667 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.65→48.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6344 0 0 0 6344
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0076496HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.858839HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2230SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes180HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes936HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it6496HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion1.21
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion21.35
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion861SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6305SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.65→3.76 Å / Total num. of bins used: 17
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2201 133 4.51 %
Rwork0.2057 2818 -
all0.2064 2951 -
obs--99.91 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4879-0.3543-0.44930.05340.21510.20470.1445-0.08910.03740.0842-0.05940.0671-0.02620.0635-0.08510.58660.10240.06660.54780.03490.534-25.934659.929341.8729
2-0.25350.99190.18231.35280.21840.1742-0.0727-0.09890.32210.0802-0.0440.1660.22960.01350.11670.54170.0802-0.2070.5672-0.15390.6483-8.83711.2763-6.345
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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