[日本語] English
万見
- PDB-4bjs: Crystal structure of the Rif1 C-terminal domain (Rif1-CTD) from S... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bjs
タイトルCrystal structure of the Rif1 C-terminal domain (Rif1-CTD) from Saccharomyces cerevisiae
要素(TELOMERE LENGTH REGULATOR PROTEIN RIF1) x 2
キーワードCELL CYCLE / TELOMERE ASSOCIATED PROTEINS
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mitotic DNA replication initiation from late origin / regulation of DNA stability / shelterin complex / DNA double-strand break processing / telomere capping / silent mating-type cassette heterochromatin formation / protein localization to chromosome, telomeric region / telomeric DNA binding / DNA replication initiation / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation ...negative regulation of mitotic DNA replication initiation from late origin / regulation of DNA stability / shelterin complex / DNA double-strand break processing / telomere capping / silent mating-type cassette heterochromatin formation / protein localization to chromosome, telomeric region / telomeric DNA binding / DNA replication initiation / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / telomere maintenance / chromosome, telomeric region / cell cycle / nucleus
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #1760 / Telomere-associated protein Rif1, N-terminal / Rap1-interacting factor 1 N terminal / Helix Hairpins / Helix non-globular / Special
類似検索 - ドメイン・相同性
Telomere length regulator protein RIF1
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / DIRECT METHODS / 解像度: 1.94 Å
データ登録者Bunker, R.D. / Shi, T. / Gut, H. / Scrima, A. / Thoma, N.H.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2013
タイトル: Rif1 and Rif2 Shape Telomere Funcation and Architecture Through Multivalent RAP1 Interactions
著者: Shi, T. / Bunker, R.D. / Mattarocci, S. / Ribeyre, C. / Faty, M. / Gut, H. / Scrima, A. / Rass, U. / Rubin, S.M. / Shore, D. / Thoma, N.H.
履歴
登録2013年4月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月3日Group: Atomic model / Other
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: TELOMERE LENGTH REGULATOR PROTEIN RIF1
B: TELOMERE LENGTH REGULATOR PROTEIN RIF1
C: TELOMERE LENGTH REGULATOR PROTEIN RIF1
D: TELOMERE LENGTH REGULATOR PROTEIN RIF1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8794
ポリマ－28,8794
非ポリマー00
水3,351186
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9740 Å2
ΔGint-68.9 kcal/mol
Surface area10870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.789, 34.842, 46.214
Angle α, β, γ (deg.)87.41, 79.89, 82.31
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 TELOMERE LENGTH REGULATOR PROTEIN RIF1 / RAP1-INTERACTING FACTOR 1 / RAP1 INTERACTING FACTOR 1


分子量: 7216.321 Da / 分子数: 3 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN (RIF1-CTD, RESIDUES 1857-1916) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
株: S288C / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P29539
#2: タンパク質 TELOMERE LENGTH REGULATOR PROTEIN RIF1 / RAP1-INTERACTING FACTOR 1 / RAP1 INTERACTING FACTOR 1


分子量: 7230.347 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN (RIF1-CTD, RESIDUES 1857-1916) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
株: S288C / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P29539
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 186 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 20% (W/V) PEG 3000, 200 MM NACL, 100 HEPES/NAOH PH 7.5. PROTEIN WAS TREATED WITH 0.003% TRYPSIN IMMEDIATELY PRIOR TO CRYSTALLIZATION.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年3月28日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→45.5 Å / Num. obs: 15001 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 17.66 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 1.94→1.95 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 73.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.4精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
Arcimboldo位相決定
精密化構造決定の手法: DIRECT METHODS
開始モデル: 14-MER POLY-ALA IDEALIZED ALPHA-HELIX

解像度: 1.94→17.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9368 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9174 / SU R Cruickshank DPI: 0.897 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.168 / SU Rfree Blow DPI: 0.135 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.138
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1963 751 5.01 %RANDOM
Rwork0.1708 ---
obs0.1721 14980 95.82 %-
原子変位パラメータBiso mean: 21.39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.9066 Å20.1192 Å21.0919 Å2
2--1.7468 Å2-0.3853 Å2
3----3.6534 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.192 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.94→17.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1714 0 0 186 1900
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0073524HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.896338HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d993SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes34HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes528HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3524HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.76
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion3.04
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion213SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies4HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4288SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.94→2.07 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2368 97 3.95 %
Rwork0.1848 2359 -
all0.1872 2456 -
obs--95.82 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 10.8206 Å / Origin y: 41.6249 Å / Origin z: 33.4246 Å
111213212223313233
T-0.0533 Å2-0.0494 Å2-0.0503 Å2--0.0457 Å20.0253 Å2---0.0232 Å2
L0.9687 °2-0.2359 °2-0.0651 °2-0.9152 °20.1375 °2--0.5929 °2
S0 Å °-0.0673 Å °-0.0109 Å °-0.0617 Å °0.0114 Å °0.0099 Å °-0.0027 Å °0 Å °-0.0114 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る