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- PDB-4bj3: Integrin alpha2 I domain E318W-collagen complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bj3
タイトルIntegrin alpha2 I domain E318W-collagen complex
要素
  • GFOGER PEPTIDE
  • INTEGRIN ALPHA-2
キーワードCELL ADHESION
機能・相同性
機能・相同性情報


collagen type XXVI trimer / collagen receptor activity / substrate-dependent cell migration / positive regulation of cell projection organization / positive regulation of transmission of nerve impulse / response to parathyroid hormone / collagen binding involved in cell-matrix adhesion / integrin alpha2-beta1 complex / Collagen chain trimerization / hypotonic response ...collagen type XXVI trimer / collagen receptor activity / substrate-dependent cell migration / positive regulation of cell projection organization / positive regulation of transmission of nerve impulse / response to parathyroid hormone / collagen binding involved in cell-matrix adhesion / integrin alpha2-beta1 complex / Collagen chain trimerization / hypotonic response / response to L-ascorbic acid / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in extracellular matrix, focal adhesion and epithelial-to-mesenchymal transition / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / skin morphogenesis / CHL1 interactions / Laminin interactions / positive regulation of smooth muscle contraction / collagen-activated signaling pathway / basal part of cell / positive regulation of phagocytosis, engulfment / Platelet Adhesion to exposed collagen / hepatocyte differentiation / mammary gland development / focal adhesion assembly / heparan sulfate proteoglycan binding / mesodermal cell differentiation / positive regulation of cell-substrate adhesion / positive regulation of leukocyte migration / positive regulation of positive chemotaxis / integrin complex / MET activates PTK2 signaling / cell adhesion mediated by integrin / Syndecan interactions / positive regulation of smooth muscle cell migration / response to muscle activity / cell-substrate adhesion / response to amine / Collagen degradation / positive regulation of collagen biosynthetic process / positive regulation of epithelial cell migration / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / laminin binding / collagen binding / axon terminus / extracellular matrix organization / positive regulation of cell adhesion / cell-matrix adhesion / positive regulation of translation / animal organ morphogenesis / integrin-mediated signaling pathway / female pregnancy / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / cellular response to estradiol stimulus / cell-cell adhesion / cellular response to mechanical stimulus / blood coagulation / integrin binding / amyloid-beta binding / virus receptor activity / : / response to hypoxia / cell adhesion / endoplasmic reticulum lumen / response to xenobiotic stimulus / external side of plasma membrane / focal adhesion / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / Golgi apparatus / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
EMI domain / EMI domain / EMI domain profile. / : / : / Integrin alpha Ig-like domain 3 / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / von Willebrand factor, type A domain / Integrin alpha chain ...EMI domain / EMI domain / EMI domain profile. / : / : / Integrin alpha Ig-like domain 3 / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / von Willebrand factor, type A domain / Integrin alpha chain / Integrin alpha beta-propellor / Integrin alpha chain, C-terminal cytoplasmic region, conserved site / : / Integrin alpha Ig-like domain 2 / Integrins alpha chain signature. / FG-GAP repeat profile. / Integrin alpha (beta-propellor repeats). / FG-GAP repeat / FG-GAP repeat / Integrin domain superfamily / Integrin alpha, N-terminal / von Willebrand factor type A domain / von Willebrand factor (vWF) type A domain / VWFA domain profile. / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Integrin alpha-2 / Collagen alpha-1(XXVI) chain
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.042 Å
データ登録者Carafoli, F. / Hamaia, S.W. / Bihan, D. / Hohenester, E. / Farndale, R.W.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2013
タイトル: An Activating Mutation Reveals a Second Binding Mode of the Integrin Alpha2 I Domain to the Gfoger Motif in Collagens.
著者: Carafoli, F. / Hamaia, S.W. / Bihan, D. / Hohenester, E. / Farndale, R.W.
履歴
登録2013年4月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月21日Group: Source and taxonomy
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INTEGRIN ALPHA-2
B: INTEGRIN ALPHA-2
C: GFOGER PEPTIDE
D: GFOGER PEPTIDE
E: GFOGER PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,6139
ポリマ－56,3205
非ポリマー2934
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6070 Å2
ΔGint-37.6 kcal/mol
Surface area23310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.004, 83.004, 175.256
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 INTEGRIN ALPHA-2 / CD49 ANTIGEN-LIKE FAMILY MEMBER B / COLLAGEN RECEPTOR / PLATELET MEMBRANE GLYCOPROTEIN IA / GPIA / ...CD49 ANTIGEN-LIKE FAMILY MEMBER B / COLLAGEN RECEPTOR / PLATELET MEMBRANE GLYCOPROTEIN IA / GPIA / VLA-2 SUBUNIT ALPHA / CD49B


分子量: 25137.396 Da / 分子数: 2 / 断片: I DOMAIN, RESIDUES 171-368 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PDEST-N110 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ORIGAMI / 参照: UniProt: P17301
#2: タンパク質・ペプチド GFOGER PEPTIDE


分子量: 2015.122 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q96A83*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-BTB / 2-[BIS-(2-HYDROXY-ETHYL)-AMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / BIS-TRIS BUFFER / ビストリス


分子量: 209.240 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H19NO5 / コメント: pH緩衝剤*YM
配列の詳細N-TERMINAL HIS-TAG AND E318W MUTATION SYNTHETIC PEPTIDE, O IS HYDROXYPROLINE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.1 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.04→29.35 Å / Num. obs: 12365 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 13.4 % / Biso Wilson estimate: 84.69 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 3.04→3.25 Å / 冗長度: 11.7 % / Rmerge(I) obs: 0.87 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 96.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DZI

1dzi


解像度: 3.042→29.346 Å / SU ML: 0.44 / σ(F): 1.91 / 位相誤差: 33.72 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2977 1264 10.39 %
Rwork0.2457 --
obs0.251 12287 99.15 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.042→29.346 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3153 0 17 0 3170
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033251
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6534417
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.871170
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042502
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002568
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0418-3.16340.41441180.35021132X-RAY DIFFRACTION94
3.1634-3.30720.3671410.31431199X-RAY DIFFRACTION100
3.3072-3.48130.37851380.30171202X-RAY DIFFRACTION100
3.4813-3.6990.34871430.27031206X-RAY DIFFRACTION100
3.699-3.9840.33581260.2461230X-RAY DIFFRACTION100
3.984-4.38370.33661530.22571218X-RAY DIFFRACTION100
4.3837-5.01540.26511440.21831228X-RAY DIFFRACTION100
5.0154-6.30850.27461490.25511253X-RAY DIFFRACTION100
6.3085-29.34770.2471520.22251355X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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