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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4bgv | ||||||
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タイトル | 1.8 A resolution structure of the malate dehydrogenase from Picrophilus torridus in its apo form | ||||||
要素 | MALATE DEHYDROGENASE | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE / HYPERACIDOPHILE / TRICARBOXYLIC ACID CYCLE | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 malate dehydrogenase / L-malate dehydrogenase (NAD+) activity / carboxylic acid metabolic process / tricarboxylic acid cycle 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | PICROPHILUS TORRIDUS (古細菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.811 Å | ||||||
データ登録者 | Talon, R. / Madern, D. / Girard, E. | ||||||
引用 | ジャーナル: To be Published タイトル: Insight Into Structural Evolution of Extremophilic Proteins 著者: Talon, R. / Girard, E. / Franzetti, B. / Madern, D. #1: ジャーナル: Mol.Biol.Evol. / 年: 2012 タイトル: Sampling the Conformational Energy Landscape of a Hyperthermophilic Protein by Engineering Key Substitutions. 著者: Colletier, J. / Aleksandrov, A. / Coquelle, N. / Mraihi, S. / Mendoza-Barbera, E. / Field, M. / Madern, D. #2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010 タイトル: Gradual Adaptive Changes of a Protein Facing High Salt Concentrations. 著者: Coquelle, N. / Talon, R. / Juers, D.H. / Girard, E. / Kahn, R. / Madern, D. #3: ジャーナル: J.Synchrotron Radia. / 年: 2007 タイトル: Specific Radiation Damage to Acidic Residues and its Relation to Their Chemical and Structural Environment. 著者: Fioravanti, E. / Vellieux, F.M.D. / Amara, P. / Madern, D. / Weik, M. #4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003 タイトル: The Oligomeric States of Haloarcula Marismortui Malate Dehydrogenase are Modulated by Solvent Components as Shown by Crystallographic and Biochemical Studies. 著者: Irimia, A. / Ebel, C. / Madern, D. / Richard, S.B. / Cosenza, L.W. / Zaccai, G. / Vellieux, F.M.D. #5: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002 タイトル: Gd-Hpdo3A, a Complex to Obtain High-Phasing-Power Heavy-Atom Derivatives for Sad and MAD Experiments: Results with Tetragonal Hen Egg-White Lysozyme. 著者: Girard, E. / Chantalat, L. / Vicat, J. / Kahn, R. #6: ジャーナル: J.Synchrotron.Radiat. / 年: 2011 タイトル: Using Lanthanoid Complexes to Phase Large Macromolecular Assemblies. 著者: Talon, R. / Kahn, R. / Dura, M.A. / Maury, O. / Vellieux, F.M.D. / Franzetti, B. / Girard, E. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4bgv.cif.gz | 522.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4bgv.ent.gz | 433 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4bgv.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 4bgv_validation.pdf.gz | 842.7 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 4bgv_full_validation.pdf.gz | 856.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | 4bgv_validation.xml.gz | 59.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 4bgv_validation.cif.gz | 88.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bg/4bgv ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bg/4bgv | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 35125.238 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) PICROPHILUS TORRIDUS (古細菌) 解説: COMPLETE GENE WAS SYNTHESIZED BY GENECUST EUROPE COMPANY 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q6L0C3, malate dehydrogenase #2: 化合物 | ChemComp-PEG / #3: 化合物 | ChemComp-CIT / | #4: 化合物 | ChemComp-PG6 / | #5: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | DUE TO THE PROTEIN PRODUCTION | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 % 解説: AVERAGE RPIM VALUE IS 3.6 FOR THE DATA SET, 21.1 FOR THE HIGHEST RESOLUTION SHELL |
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結晶化 | 温度: 293 K / pH: 3.5 詳細: 9-14 % PEG 4000, 0.1 M CITRIC ACID PH 3.5, 293 K, 12-15 DAYS |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.979 |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月27日 / 詳細: TWO MIRRORS |
放射 | モノクロメーター: DOUBLE CRYSTALS MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.979 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.81→46.47 Å / Num. obs: 121716 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11.5 % / Biso Wilson estimate: 15.43 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 6.3 |
反射 シェル | 解像度: 1.81→1.91 Å / 冗長度: 10.8 % / Rmerge(I) obs: 0.67 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / % possible all: 98.5 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: ONE POLY-ALA MONOMER OF OUR PREVIOUS SIRAS PTMALDH MODEL 解像度: 1.811→46.473 Å / SU ML: 0.15 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 15.62 / 立体化学のターゲット値: ML 詳細: THE PROTEIN WERE FOUND IN ITS NATIVE HOMOTETRAMERIC STATE INSIDE THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT.
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 17.95 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.811→46.473 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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