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万見
- PDB-4bex: Structure of human Cofilin1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bex
タイトルStructure of human Cofilin1
要素COFILIN-1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / ACTIN-BINDING / CYTOSKELETON
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to ether / cofilin-actin rod / positive regulation of protein localization to cell leading edge / positive regulation of establishment of cell polarity regulating cell shape / negative regulation of unidimensional cell growth / positive regulation of barbed-end actin filament capping / neural fold formation / negative regulation of lamellipodium assembly / negative regulation of postsynaptic density organization / actin filament fragmentation ...cellular response to ether / cofilin-actin rod / positive regulation of protein localization to cell leading edge / positive regulation of establishment of cell polarity regulating cell shape / negative regulation of unidimensional cell growth / positive regulation of barbed-end actin filament capping / neural fold formation / negative regulation of lamellipodium assembly / negative regulation of postsynaptic density organization / actin filament fragmentation / positive regulation of actin filament depolymerization / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / positive regulation of embryonic development / negative regulation of actin filament bundle assembly / positive regulation of synaptic plasticity / negative regulation of actin filament depolymerization / actin filament severing / regulation of dendritic spine morphogenesis / establishment of spindle localization / host-mediated activation of viral process / actin filament depolymerization / cell projection organization / negative regulation of cell motility / negative regulation of cell adhesion / RHO GTPases Activate ROCKs / negative regulation of cell size / cellular response to interleukin-6 / regulation of cell morphogenesis / negative regulation of dendritic spine maintenance / neural crest cell migration / positive regulation of cell motility / cortical actin cytoskeleton / phosphatidylinositol bisphosphate binding / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / establishment of cell polarity / positive regulation of dendritic spine development / lamellipodium membrane / positive regulation of proteolysis / mitotic cytokinesis / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / cellular response to interleukin-1 / positive regulation of focal adhesion assembly / response to amino acid / postsynaptic density, intracellular component / Rho protein signal transduction / positive regulation of lamellipodium assembly / EPHB-mediated forward signaling / cytoskeleton organization / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / cellular response to epidermal growth factor stimulus / synaptic membrane / response to activity / hippocampus development / filopodium / mitochondrial membrane / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / response to virus / ruffle membrane / cellular response to hydrogen peroxide / nuclear matrix / protein import into nucleus / actin filament binding / cellular response to tumor necrosis factor / cell-cell junction / Platelet degranulation / actin cytoskeleton / lamellipodium / growth cone / actin cytoskeleton organization / positive regulation of cell growth / vesicle / protein phosphatase binding / dendritic spine / signaling receptor binding / focal adhesion / neuronal cell body / negative regulation of apoptotic process / glutamatergic synapse / extracellular space / extracellular exosome / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ADF/Cofilin / Actin-depolymerising factor homology domain / Cofilin/tropomyosin-type actin-binding protein / ADF-H domain profile. / Actin depolymerisation factor/cofilin -like domains / Severin / Severin / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Klejnot, M. / Gabrielsen, M. / Cameron, J. / Mleczak, A. / Talapatra, S.K. / Kozielski, F. / Pannifer, A. / Olson, M.F.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2013
タイトル: Analysis of the Human Cofilin1 Structure Reveals Conformational Changes Required for Actin-Binding
著者: Klejnot, M. / Gabrielsen, M. / Cameron, J. / Mleczak, A. / Talapatra, S.K. / Kozielski, F. / Pannifer, A. / Olson, M.F.
履歴
登録2013年3月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月11日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22013年9月18日Group: Structure summary
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: COFILIN-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,7131
ポリマ－19,7131
非ポリマー00
水28816
1
1: COFILIN-1

1: COFILIN-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,4252
ポリマ－39,4252
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_554x-y,-y,-z-2/31
Buried area1160 Å2
ΔGint-10.4 kcal/mol
Surface area17210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.940, 85.940, 85.290
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
111-139-

CYS

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要素

#1: タンパク質 COFILIN-1 / 18 KDA PHOSPHOPROTEIN / P18 / COFILIN / NON-MUSCLE ISOFORM


分子量: 19712.748 Da / 分子数: 1 / 断片: COFILIN-LIKE FOLD, RESIDUES 1-166 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: P23528
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.04 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7
詳細: 2.4 M SODIUM MALONATE PH 7.0 THE CRYSTALS WERE AIR-DRIED BEFORE FREEZING TO DEHYDRATE.

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月14日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→74.4 Å / Num. obs: 9292 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 84.06 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 5.7
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.67 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1COF

1cof


解像度: 2.8→28.13 Å / SU ML: 0.32 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.9 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2357 442 4.8 %
Rwork0.2065 --
obs0.2079 9292 99.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 68.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→28.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1294 0 0 16 1310
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071314
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0731760
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.638509
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068201
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005221
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8002-3.2050.31361480.25952893X-RAY DIFFRACTION100
3.205-4.0360.23471440.21622929X-RAY DIFFRACTION100
4.036-28.13180.22091500.19283028X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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