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- PDB-4be7: MUTANT (K220R) OF THE HSDR SUBUNIT OF THE ECOR124I RESTRICTION EN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4be7
タイトルMUTANT (K220R) OF THE HSDR SUBUNIT OF THE ECOR124I RESTRICTION ENZYME IN COMPLEX WITH ATP
要素TYPE I RESTRICTION ENZYME ECOR124II R PROTEIN
キーワードHYDROLASE / DNA RESTRICTION / DNA MODIFICATION
機能・相同性
機能・相同性情報


type I site-specific deoxyribonuclease / type I site-specific deoxyribonuclease activity / DNA restriction-modification system / DNA binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
tt1808, chain A - #50 / Actin; Chain A, domain 4 - #50 / tt1808, chain A / Restriction endonuclease, type I, HsdR, N-terminal / Type I restriction enzyme R protein, C-terminal / SWI2/SNF2 ATPase / : / : / Type I restriction enzyme R protein N terminus (HSDR_N) / Type I restriction and modification enzyme - subunit R C terminal ...tt1808, chain A - #50 / Actin; Chain A, domain 4 - #50 / tt1808, chain A / Restriction endonuclease, type I, HsdR, N-terminal / Type I restriction enzyme R protein, C-terminal / SWI2/SNF2 ATPase / : / : / Type I restriction enzyme R protein N terminus (HSDR_N) / Type I restriction and modification enzyme - subunit R C terminal / SWI2/SNF2 ATPase / Type I restriction enzyme subunit R domain 3 / Restriction endonuclease, type I, HsdR / Actin; Chain A, domain 4 / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Type I restriction enzyme EcoR124I/EcoR124II endonuclease subunit / Type I restriction enzyme EcoR124I/EcoR124II endonuclease subunit
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.744 Å
データ登録者Csefalvay, E. / Lapkouski, M. / Guzanova, A. / Csefalvay, L. / Baikova, T. / Shevelev, I. / Janscak, P. / Smatanova, I.K. / Panjikar, S. / Carey, J. ...Csefalvay, E. / Lapkouski, M. / Guzanova, A. / Csefalvay, L. / Baikova, T. / Shevelev, I. / Janscak, P. / Smatanova, I.K. / Panjikar, S. / Carey, J. / Weiserova, M. / Ettrich, R.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2015
タイトル: Functional Coupling of Duplex Translocation to DNA Cleavage in a Type I Restriction Enzyme.
著者: Csefalvay, E. / Lapkouski, M. / Guzanova, A. / Csefalvay, L. / Baikova, T. / Shevelev, I. / Bialevich, V. / Shamayeva, K. / Janscak, P. / Kuta Smatanova, I. / Panjikar, S. / Carey, J. / ...著者: Csefalvay, E. / Lapkouski, M. / Guzanova, A. / Csefalvay, L. / Baikova, T. / Shevelev, I. / Bialevich, V. / Shamayeva, K. / Janscak, P. / Kuta Smatanova, I. / Panjikar, S. / Carey, J. / Weiserova, M. / Ettrich, R.
履歴
登録2013年3月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2014年3月26日ID: 2W74
改定 1.02014年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年6月17日Group: Database references
改定 1.22019年3月6日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.42019年7月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.52023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: TYPE I RESTRICTION ENZYME ECOR124II R PROTEIN
D: TYPE I RESTRICTION ENZYME ECOR124II R PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)242,05710
ポリマ－240,6142
非ポリマー1,4438
水1,40578
1
B: TYPE I RESTRICTION ENZYME ECOR124II R PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,0285
ポリマ－120,3071
非ポリマー7214
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
D: TYPE I RESTRICTION ENZYME ECOR124II R PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,0285
ポリマ－120,3071
非ポリマー7214
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.045, 124.354, 128.012
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.86, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.7512, 0.0107, -0.6599), (0.01269, -0.9999, -0.00176), (-0.6599, -0.007055, -0.7513)
ベクター: 23.1334, -47.7764, 60.2134)

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要素

#1: タンパク質 TYPE I RESTRICTION ENZYME ECOR124II R PROTEIN / R.ECOR124II / TYPE I RESTRICTION ENZYME ECOR124II R PROTEIN HSDR


分子量: 120306.875 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q304R3, UniProt: P10486*PLUS, type I site-specific deoxyribonuclease
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 78 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 % / 解説: NONE
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1 UL OF PROTEIN IN 20 MM PHOSPHATE PH 7.5, 100 MM KCL, 5 MM ATP WAS MIXED WITH 2 UL OF RESERVOIR, CONTAINING 0.2 M LI2SO4, 8 % PEG 20K, 8 % PEG 550 MME, 1.5 MM DTT, 277 K, SITTING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 0.8126
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8126 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.72→68 Å / Num. obs: 63203 / % possible obs: 91.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 42.14 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.16 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 2.72→2.87 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.34 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 91.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2W00

2w00


解像度: 2.744→32.358 Å / SU ML: 0.44 / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 31.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2923 3190 5.1 %
Rwork0.2495 --
obs0.2517 62959 93.22 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 30 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.744→32.358 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13225 0 84 78 13387
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00413564
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.05518372
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6174877
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0742047
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0032374
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7438-2.78470.4465850.37421538X-RAY DIFFRACTION56
2.7847-2.82820.35781530.32232603X-RAY DIFFRACTION94
2.8282-2.87450.38971350.28682640X-RAY DIFFRACTION95
2.8745-2.92410.33071480.27642685X-RAY DIFFRACTION96
2.9241-2.97720.3251310.27482665X-RAY DIFFRACTION96
2.9772-3.03440.34661290.26822659X-RAY DIFFRACTION95
3.0344-3.09630.33051420.27142676X-RAY DIFFRACTION96
3.0963-3.16360.30751430.25892622X-RAY DIFFRACTION96
3.1636-3.23710.32021250.27012661X-RAY DIFFRACTION95
3.2371-3.3180.31821370.26712654X-RAY DIFFRACTION96
3.318-3.40760.3031610.25112624X-RAY DIFFRACTION95
3.4076-3.50780.321370.27072702X-RAY DIFFRACTION96
3.5078-3.62080.31081340.2432636X-RAY DIFFRACTION95
3.6208-3.75010.30191190.23392678X-RAY DIFFRACTION95
3.7501-3.90.28641660.22842645X-RAY DIFFRACTION95
3.9-4.07710.2571340.23562632X-RAY DIFFRACTION95
4.0771-4.29160.26381530.22262650X-RAY DIFFRACTION95
4.2916-4.55980.24811450.2142644X-RAY DIFFRACTION95
4.5598-4.91080.24731480.20822684X-RAY DIFFRACTION96
4.9108-5.40290.28071640.22012660X-RAY DIFFRACTION96
5.4029-6.180.27571370.25112676X-RAY DIFFRACTION95
6.18-7.76830.28821360.2482667X-RAY DIFFRACTION95
7.7683-32.36050.25871280.28982468X-RAY DIFFRACTION86

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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