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万見
- PDB-4bdf: Fragment-based screening identifies a new area for inhibitor bind... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bdf
タイトルFragment-based screening identifies a new area for inhibitor binding to checkpoint kinase 2 (CHK2)
要素SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE CHK2
キーワードTRANSFERASE / INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of anoikis / mitotic DNA damage checkpoint signaling / cellular response to bisphenol A / regulation of autophagosome assembly / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / response to glycoside / thymocyte apoptotic process / cellular response to stress / regulation of protein catabolic process / negative regulation of DNA damage checkpoint ...positive regulation of anoikis / mitotic DNA damage checkpoint signaling / cellular response to bisphenol A / regulation of autophagosome assembly / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / response to glycoside / thymocyte apoptotic process / cellular response to stress / regulation of protein catabolic process / negative regulation of DNA damage checkpoint / replicative senescence / signal transduction in response to DNA damage / mitotic spindle assembly / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / DNA damage checkpoint signaling / Stabilization of p53 / regulation of signal transduction by p53 class mediator / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / Regulation of TP53 Activity through Methylation / protein catabolic process / cellular response to gamma radiation / G2/M DNA damage checkpoint / PML body / G2/M transition of mitotic cell cycle / cellular response to xenobiotic stimulus / Regulation of TP53 Degradation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / double-strand break repair / protein autophosphorylation / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein stabilization / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / protein kinase binding / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site ...Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5-METHYL-3-PHENYL-1H-PYRAZOLE / NITRATE ION / Serine/threonine-protein kinase Chk2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Silva-Santisteban, M.C. / Westwood, I.M. / Boxall, K. / Brown, N. / Peacock, S. / McAndrew, C. / Barrie, E. / Richards, M. / Mirza, A. / Oliver, A.W. ...Silva-Santisteban, M.C. / Westwood, I.M. / Boxall, K. / Brown, N. / Peacock, S. / McAndrew, C. / Barrie, E. / Richards, M. / Mirza, A. / Oliver, A.W. / Burke, R. / Hoelder, S. / Jones, K. / Aherne, G.W. / Blagg, J. / Collins, I. / Garrett, M.D. / van Montfort, R.L.M.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2013
タイトル: Fragment-Based Screening Maps Inhibitor Interactions in the ATP-Binding Site of Checkpoint Kinase 2.
著者: Silva-Santisteban, M.C. / Westwood, I.M. / Boxall, K. / Brown, N. / Peacock, S. / Mcandrew, C. / Barrie, E. / Richards, M. / Mirza, A. / Oliver, A.W. / Burke, R. / Hoelder, S. / Jones, K. / ...著者: Silva-Santisteban, M.C. / Westwood, I.M. / Boxall, K. / Brown, N. / Peacock, S. / Mcandrew, C. / Barrie, E. / Richards, M. / Mirza, A. / Oliver, A.W. / Burke, R. / Hoelder, S. / Jones, K. / Aherne, G.W. / Blagg, J. / Collins, I. / Garrett, M.D. / Van Montfort, R.L.
履歴
登録2012年10月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE CHK2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4565
ポリマ－37,1121
非ポリマー3444
水90150
1
A: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE CHK2
ヘテロ分子

A: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE CHK2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,91210
ポリマ－74,2242
非ポリマー6898
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+2/31
Buried area3470 Å2
ΔGint-4.5 kcal/mol
Surface area28750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.950, 90.950, 93.030
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE CHK2 / CHK2 CHECKPOINT HOMOLOG / CDS1 HOMOLOG / HUCDS1 / HCDS1 / CHECKPOINT KINASE 2


分子量: 37111.844 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE DOMAIN, RESIDUES 210-531 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PTHREE-E / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA2 PLYSS
参照: UniProt: O96017, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-H3R / 5-METHYL-3-PHENYL-1H-PYRAZOLE / 3-メチル-5-フェニル-1H-ピラゾ-ル


分子量: 158.200 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H10N2
#3: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.92 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.1 M HEPES 7.5, 0.2 M MG(NO3)2, 10% (V/V) ETHYLENE GLYCOL, 1 MM TCEP AND 8-14% (W/V) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9728
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9728 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→78.81 Å / Num. obs: 12578 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 85.71 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 2.7→2.85 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.47 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.2精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WTJ

2wtj


解像度: 2.7→22.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9516 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9329 / SU R Cruickshank DPI: 0.393 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.399 / SU Rfree Blow DPI: 0.265 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.267
詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. ALL ATOMS HAVE CCP4 ATOM TYPE FROM LIBRARY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2334 608 4.86 %RANDOM
Rwork0.181 ---
obs0.1835 12518 99.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 71.95 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.9153 Å20 Å20 Å2
2--0.9153 Å20 Å2
3----1.8306 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.365 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→22.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2184 0 24 50 2258
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.012249HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.163047HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d757SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes48HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes336HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2249HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.42
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.81
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion302SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2633SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.96 Å / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2642 148 5.03 %
Rwork0.2118 2794 -
all0.2144 2942 -
obs--99.5 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.0578-3.9969-1.10582.03480.66980-0.6104-0.679-0.07520.53440.40340.01870.3152-0.17910.2070.31230.0959-0.00210.24810.05230.1396-39.414542.579412.271
23.5893-0.58770.41182.59460.1943.5405-0.03090.2984-0.1893-0.525-0.19270.346-0.1088-0.40040.22360.22350.0117-0.00290.1455-0.06980.1377-26.990528.44986.1579
31.3365-1.38990.79020.8051-0.29143.5981-0.27270.0536-0.4006-0.24140.2080.11110.22190.2050.06470.23840.0160.1380.20780.0450.3976-16.523921.127822.4613
44.4934-0.72570.31412.44730.07471.25350.0560.7136-0.276-0.8886-0.3035-0.25230.37160.53920.24750.4814-0.02660.06680.2976-0.12470.0613-17.189424.63540.77
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND RESID 210-301
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND RESID 302-375
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND RESID 376-445
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND RESID 446-512

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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