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- PDB-4b46: CetZ1 from Haloferax volcanii - GDP bound monomer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4b46
タイトルCetZ1 from Haloferax volcanii - GDP bound monomer
要素CELL DIVISION PROTEIN FTSZ
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / TUBULIN / ARCHAEA / CYTOSKELETON / CELL SHAPE
機能・相同性
機能・相同性情報


cell division site / microtubule-based process / regulation of cell shape / microtubule / cell division / GTPase activity / GTP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Tubulin-like CetZ, C-terminal domain / Tubulin-like protein CetZ / Tubulin-like protein FtsZ/CetZ / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain ...: / Tubulin-like CetZ, C-terminal domain / Tubulin-like protein CetZ / Tubulin-like protein FtsZ/CetZ / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Tubulin-like protein CetZ1
類似検索 - 構成要素
生物種HALOFERAX VOLCANII (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Aylett, C.H.S. / Duggin, I.G. / Lowe, J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: Cetz Tubulin-Like Proteins Control Archaeal Cell Shape
著者: Duggin, I.G. / Aylett, C.H.S. / Walsh, J.C. / Michie, K.A. / Wang, Q. / Turnbull, L. / Dawson, E.M. / Harry, E.J. / Whitchurch, C.B. / Amos, A. / Lowe, J.
履歴
登録2012年7月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月21日Group: Other / Structure summary
改定 1.22014年12月17日Group: Database references
改定 1.32015年1月14日Group: Database references
改定 1.42015年3月25日Group: Database references
改定 1.52024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CELL DIVISION PROTEIN FTSZ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,5502
ポリマ－42,1071
非ポリマー4431
水3,549197
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.339, 62.214, 96.496
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 CELL DIVISION PROTEIN FTSZ / CETZ1


分子量: 42106.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HALOFERAX VOLCANII (古細菌) / プラスミド: PHIS17 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: D4GVD7
#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 197 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.79 %
解説: POOR MODEL FROM SEMET IN LOW RESOLUTION CRYSTALS USED TO PROVIDE SEARCH MODEL FOR HIGHER RESOLUTION CRYSTAL FORM.
結晶化pH: 4
詳細: 20% W/V PEG 6K, 1 M LITHIUM CHLORIDE, 0.1 M NA CITRATE PH 4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9
検出器タイプ: ADSC QUANTUM CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月2日
放射モノクロメーター: GRAPHITE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→48.65 Å / Num. obs: 27386 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 1.9 / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.58 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PARTIAL MODEL OF CETZ4

解像度: 1.9→48.654 Å / SU ML: 0.19 / σ(F): 1.07 / 位相誤差: 21.45 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2071 2534 5 %
Rwork0.1736 --
obs0.1753 27386 98.17 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 1 Å2 / ksol: 1 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→48.654 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2460 0 28 197 2685
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062522
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0363414
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.511928
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.064389
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004448
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.93660.33141440.30872425X-RAY DIFFRACTION89
1.9366-1.97610.30781210.2742528X-RAY DIFFRACTION94
1.9761-2.01910.31621550.26032662X-RAY DIFFRACTION97
2.0191-2.0660.28211370.23622669X-RAY DIFFRACTION97
2.066-2.11770.26071180.22772672X-RAY DIFFRACTION98
2.1177-2.1750.23321350.20342694X-RAY DIFFRACTION98
2.175-2.2390.22731620.18672673X-RAY DIFFRACTION99
2.239-2.31120.20761530.18162695X-RAY DIFFRACTION100
2.3112-2.39380.24161360.17752730X-RAY DIFFRACTION99
2.3938-2.48970.21751350.17542697X-RAY DIFFRACTION99
2.4897-2.6030.19461530.17382716X-RAY DIFFRACTION99
2.603-2.74020.21451340.17322698X-RAY DIFFRACTION100
2.7402-2.91190.21421380.15462743X-RAY DIFFRACTION100
2.9119-3.13670.17231550.15812730X-RAY DIFFRACTION100
3.1367-3.45220.16571270.14592722X-RAY DIFFRACTION100
3.4522-3.95160.1791250.13672720X-RAY DIFFRACTION99
3.9516-4.97780.15351410.13252714X-RAY DIFFRACTION100
4.9778-48.66950.19721650.16722683X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -13.571 Å / Origin y: -17.1168 Å / Origin z: 16.5366 Å
111213212223313233
T0.131 Å20.0023 Å20.0061 Å2-0.1564 Å2-0.0051 Å2--0.099 Å2
L1.3989 °20.4073 °20.1402 °2-2.3091 °2-0.0456 °2--0.4575 °2
S-0.0354 Å °0.1042 Å °0.011 Å °-0.1415 Å °0.0186 Å °0.0299 Å °-0.0036 Å °0.0087 Å °0.0212 Å °
精密化 TLSグループSelection details: CHAIN A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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