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万見
- PDB-4b0t: Structure of the Pup Ligase PafA of the Prokaryotic Ubiquitin-lik... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4b0t
タイトルStructure of the Pup Ligase PafA of the Prokaryotic Ubiquitin-like Modification Pathway in Complex with ADP
要素PUP--PROTEIN LIGASE
キーワードLIGASE / PUPYLATION / DEPUPYLATION / PROKARYOTIC UBIQUITIN-LIKE PROTEIN / PROTEASOME
機能・相同性
機能・相同性情報


prokaryotic ubiquitin-like protein ligase / protein pupylation / ligase activity, forming carbon-nitrogen bonds / ubiquitin-like protein transferase activity / proteasomal protein catabolic process / modification-dependent protein catabolic process / magnesium ion binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Pup--protein ligase / Pup ligase/deamidase / Pup-ligase protein
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Pup--protein ligase
類似検索 - 構成要素
生物種CORYNEBACTERIUM GLUTAMICUM (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.159 Å
データ登録者Ozcelik, D. / Barandun, J. / Schmitz, N. / Sutter, M. / Guth, E. / Damberger, F.F. / Allain, F.H.-T. / Ban, N. / Weber-Ban, E.
引用ジャーナル: Nat.Commun. / 年: 2012
タイトル: Structures of Pup Ligase Pafa and Depupylase Dop from the Prokaryotic Ubiquitin-Like Modification Pathway.
著者: Ozcelik, D. / Barandun, J. / Schmitz, N. / Sutter, M. / Guth, E. / Damberger, F.F. / Allain, F.H.-T. / Ban, N. / Weber-Ban, E.
履歴
登録2012年7月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年9月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PUP--PROTEIN LIGASE
B: PUP--PROTEIN LIGASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,3626
ポリマ－110,4592
非ポリマー9034
水7,819434
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14850 Å2
ΔGint-94.9 kcal/mol
Surface area38050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.100, 118.810, 163.020
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PUP--PROTEIN LIGASE / PAFA / PROTEASOME ACCESSORY FACTOR A / PUP-CONJUGATING ENZYME


分子量: 55229.391 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) CORYNEBACTERIUM GLUTAMICUM (バクテリア)
プラスミド: PET EXPRESSION SYSTEM / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA
参照: UniProt: Q8NQE1, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 434 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 % / 解説: NONE
結晶化pH: 9
詳細: 100 MM CHES-NAOH, PH 9.0 (278 K), 200 MM LI2SO4 AND 22 % (V/V) PEG-4000

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年6月8日
放射モノクロメーター: SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→49 Å / Num. obs: 65412 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 2.39 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 42.71 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 17.6
反射 シェル解像度: 2.15→2.2 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.64 / Mean I/σ(I) obs: 2.39 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASERFOR MR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.159→49.417 Å / SU ML: 0.3 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.44 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2191 3274 5.1 %
Rwork0.1773 --
obs0.1794 64620 98.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.129 Å2 / ksol: 0.329 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.5943 Å20 Å20 Å2
2---6.7766 Å20 Å2
3---5.1823 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.159→49.417 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7383 0 56 434 7873
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0087616
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.20210340
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4462856
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0911168
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061336
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1594-2.19160.31771190.25712206X-RAY DIFFRACTION83
2.1916-2.22590.31231210.2552696X-RAY DIFFRACTION100
2.2259-2.26240.28351500.23182649X-RAY DIFFRACTION100
2.2624-2.30140.2971660.23372680X-RAY DIFFRACTION100
2.3014-2.34320.26291450.2182634X-RAY DIFFRACTION100
2.3432-2.38830.2531630.21132672X-RAY DIFFRACTION100
2.3883-2.4370.24981510.19462644X-RAY DIFFRACTION100
2.437-2.490.27351340.20522699X-RAY DIFFRACTION100
2.49-2.54790.27761310.2092596X-RAY DIFFRACTION98
2.5479-2.61170.27631330.20862680X-RAY DIFFRACTION99
2.6117-2.68230.21171450.19132694X-RAY DIFFRACTION100
2.6823-2.76120.23121460.1912652X-RAY DIFFRACTION100
2.7612-2.85030.24491520.19052689X-RAY DIFFRACTION100
2.8503-2.95220.25281330.19542684X-RAY DIFFRACTION100
2.9522-3.07030.23951520.20122699X-RAY DIFFRACTION100
3.0703-3.21010.26231390.19642688X-RAY DIFFRACTION99
3.2101-3.37930.25081200.2012646X-RAY DIFFRACTION97
3.3793-3.59090.22481500.18762713X-RAY DIFFRACTION99
3.5909-3.86810.21281510.16992714X-RAY DIFFRACTION100
3.8681-4.25720.19571350.14632712X-RAY DIFFRACTION99
4.2572-4.87270.171520.13242678X-RAY DIFFRACTION97
4.8727-6.13730.17951620.15682747X-RAY DIFFRACTION99
6.1373-49.42950.18291240.15952874X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0809-0.2811-0.21880.57730.43350.186-0.04050.063-0.07750.09040.0966-0.0111-0.00210.08950.00020.3837-0.03510.09710.3842-0.04240.378413.457734.274538.3596
20.9507-0.2704-0.11531.2528-0.00680.875-0.11440.0224-0.1663-0.04720.0393-0.01840.0924-0.06500.2278-0.0350.04530.31140.0420.258120.742110.55685.3873
30.3582-0.1623-0.67490.3987-0.2620.69770.0725-0.09160.05710.0607-0.0126-0.0615-0.16220.047800.2629-0.0298-0.00440.32930.02560.32119.049323.541422.902
40.6766-0.6298-0.10621.87550.47370.3473-0.06140.08160.1060.27840.02910.17530.01920.0237-0.01210.3504-0.01350.06730.2823-0.00970.3272-0.688541.859346.0644
51.3019-0.3412-0.620.8068-0.33360.5446-0.1105-0.1020.02410.38960.1014-0.26530.14230.09310.00040.29740.0186-0.08230.21870.00340.216813.173231.507846.3026
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 2:48)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 49:477)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN B AND (RESSEQ 2:78)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN B AND (RESSEQ 79:336)
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN B AND (RESSEQ 337:478)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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