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- PDB-4au7: The structure of the Suv4-20h2 ternary complex with histone H4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4au7
タイトルThe structure of the Suv4-20h2 ternary complex with histone H4
要素
  • HISTONE H4 PEPTIDE
  • HISTONE-LYSINE N-METHYLTRANSFERASE SUV420H2
キーワードTRANSFERASE / EPIGENETICS
機能・相同性
機能・相同性情報


Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Inhibition of DNA recombination at telomere / histone H4K20me methyltransferase activity / SUMOylation of chromatin organization proteins / [histone H4]-N-methyl-L-lysine20 N-methyltransferase / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Condensation of Prophase Chromosomes ...Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Inhibition of DNA recombination at telomere / histone H4K20me methyltransferase activity / SUMOylation of chromatin organization proteins / [histone H4]-N-methyl-L-lysine20 N-methyltransferase / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Condensation of Prophase Chromosomes / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / histone H4K20 monomethyltransferase activity / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / Cleavage of the damaged purine / HDACs deacetylate histones / PRC2 methylates histones and DNA / Processing of DNA double-strand break ends / histone H4K20 methyltransferase activity / HATs acetylate histones / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / PKMTs methylate histone lysines / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / RMTs methylate histone arginines / positive regulation of isotype switching / Estrogen-dependent gene expression / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / condensed chromosome, centromeric region / S-adenosyl-L-methionine binding / pericentric heterochromatin / protein localization to CENP-A containing chromatin / CENP-A containing nucleosome / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / histone binding / methylation / protein heterodimerization activity / DNA repair / chromatin binding / DNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
KMT5C , SET domain / Histone-lysine N-methyltransferase / Suv4-20 family, animal / Histone-lysine N-methyltransferase Suv4-20/Set9 / Histone-lysine N-methyltransferase, N-terminal domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain ...KMT5C , SET domain / Histone-lysine N-methyltransferase / Suv4-20 family, animal / Histone-lysine N-methyltransferase Suv4-20/Set9 / Histone-lysine N-methyltransferase, N-terminal domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Beta Complex / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone-fold / Arc Repressor Mutant, subunit A / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Histone H4 / Histone-lysine N-methyltransferase KMT5C
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.07 Å
データ登録者Southall, S.M. / Cronin, N.B. / Wilson, J.R.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2014
タイトル: A Novel Route to Product Specificity in the Suv4-20 Family of Histone H4K20 Methyltransferases.
著者: Southall, S.M. / Cronin, N.B. / Wilson, J.R.
履歴
登録2012年5月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月15日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HISTONE-LYSINE N-METHYLTRANSFERASE SUV420H2
B: HISTONE-LYSINE N-METHYLTRANSFERASE SUV420H2
C: HISTONE H4 PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,17223
ポリマ－57,5993
非ポリマー1,57420
水2,648147
1
A: HISTONE-LYSINE N-METHYLTRANSFERASE SUV420H2
C: HISTONE H4 PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,44813
ポリマ－29,4372
非ポリマー1,01211
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2490 Å2
ΔGint-34.3 kcal/mol
Surface area13390 Å2
手法PISA
2
B: HISTONE-LYSINE N-METHYLTRANSFERASE SUV420H2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,72410
ポリマ－28,1621
非ポリマー5629
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.270, 65.170, 209.490
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 HISTONE-LYSINE N-METHYLTRANSFERASE SUV420H2 / SUPPRESSOR OF VARIEGATION 4-20 HOMOLOG 2 / SU(VAR)4-20 HOMOLOG 2 / SUV4-20H2


分子量: 28162.127 Da / 分子数: 2 / 断片: SET DOMAIN, RESIDUES 1-246 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6Q783, histone-lysine N-methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド HISTONE H4 PEPTIDE


分子量: 1274.519 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 18-26 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P62806

-
非ポリマー , 4種, 167分子

#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細FIRST RESIDUE FROM VECTOR

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.8 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 9% PEG 3350, 0.1 M HEPES PH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 1.0081
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月10日 / 詳細: KIRKPATRICK BAEZ BIMORPH MIRROR PAIR
放射モノクロメーター: SI (111) DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0081 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→55.3 Å / Num. obs: 29593 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 16.9
反射 シェル解像度: 2.07→2.13 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 82

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0117精密化
XDSデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3RQ4

3rq4


解像度: 2.07→55.33 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 8.589 / SU ML: 0.123 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.217 / ESU R Free: 0.186 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE C-TERMINUS OF MOECULE B IS DISORDERED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24039 1570 5 %RANDOM
Rwork0.19255 ---
obs0.19498 29593 97.05 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.003 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.55 Å20 Å20 Å2
2--1.39 Å20 Å2
3----0.84 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.07→55.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3638 0 93 147 3878
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0193841
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.022712
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8751.9745176
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.37736526
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5325469
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.30622.663184
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.33215622
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.81538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2560
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0214254
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02842
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.071→2.125 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.355 100 -
Rwork0.264 1638 -
obs--79.72 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.42540.2104-0.31961.2811-0.09572.34880.0074-0.00180.0490.1294-0.02590.01820.21080.16560.01860.03820.0182-0.00260.03010.00750.0417-15.1412-11.118241.8245
20.9732-0.79220.32221.0762-0.28691.3236-0.005-0.13440.12680.06440.0352-0.0446-0.22560.1208-0.03030.0494-0.04550.01920.0988-0.02190.081-4.9339-38.7248.1057
38.6221-4.7476-4.89526.22875.785511.00460.1780.1042-0.1782-0.53920.249-0.370.55470.163-0.4270.33010.01660.00770.1012-0.0120.1388-11.8427-20.154727.3436
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 240
2X-RAY DIFFRACTION2B4 - 215
3X-RAY DIFFRACTION3C17 - 25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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