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- PDB-4atj: DISTAL HEME POCKET MUTANT (H42E) OF RECOMBINANT HORSERADISH PEROX... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4atj
タイトルDISTAL HEME POCKET MUTANT (H42E) OF RECOMBINANT HORSERADISH PEROXIDASE IN COMPLEX WITH BENZHYDROXAMIC ACID
要素PROTEIN (PEROXIDASE C1A)
キーワードOXIDOREDUCTASE / PEROXIDASE / HEME ENZYME / MUTANT
機能・相同性
機能・相同性情報


peroxidase / lactoperoxidase activity / vacuole / hydrogen peroxide catabolic process / response to oxidative stress / heme binding / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Plant peroxidase / Secretory peroxidase / Peroxidase; domain 2 / Peroxidase, domain 2 / Peroxidase; domain 1 - #10 / Peroxidases heam-ligand binding site / Peroxidase, active site / Peroxidases active site signature. / Plant heme peroxidase family profile. / Haem peroxidase ...Plant peroxidase / Secretory peroxidase / Peroxidase; domain 2 / Peroxidase, domain 2 / Peroxidase; domain 1 - #10 / Peroxidases heam-ligand binding site / Peroxidase, active site / Peroxidases active site signature. / Plant heme peroxidase family profile. / Haem peroxidase / Peroxidase / Peroxidase; domain 1 / Peroxidases proximal heme-ligand signature. / Haem peroxidase superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
BENZHYDROXAMIC ACID / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Peroxidase C1A
類似検索 - 構成要素
生物種Armoracia rusticana (セイヨウワサビ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Meno, K. / Jennings, S. / Smith, A.T. / Henriksen, A. / Gajhede, M.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: Structural analysis of the two horseradish peroxidase catalytic residue variants H42E and R38S/H42E: implications for the catalytic cycle.
著者: Meno, K. / Jennings, S. / Smith, A.T. / Henriksen, A. / Gajhede, M.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Structural interactions between horseradish peroxidase C and the substrate benzhydroxamic acid determined by X-ray crystallography.
著者: Henriksen, A. / Schuller, D.J. / Meno, K. / Welinder, K.G. / Smith, A.T. / Gajhede, M.
#2: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of horseradish peroxidase C at 2.15 A resolution.
著者: Gajhede, M. / Schuller, D.J. / Henriksen, A. / Smith, A.T. / Poulos, T.L.
履歴
登録1999年4月19日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42019年11月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: citation / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年12月25日Group: Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature ...pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_conn_type
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (PEROXIDASE C1A)
B: PROTEIN (PEROXIDASE C1A)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,80810
ポリマ－68,1412
非ポリマー1,6688
水5,477304
1
A: PROTEIN (PEROXIDASE C1A)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9045
ポリマ－34,0701
非ポリマー8344
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: PROTEIN (PEROXIDASE C1A)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9045
ポリマ－34,0701
非ポリマー8344
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)74.930, 62.270, 78.230
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.27, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-1, -0.0063, 0.0026), (0.0063, -1, 0.0072), (0.0026, 0.0072, 1)
ベクター: 18.0698, 29.6212, 0.0409)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (PEROXIDASE C1A) / HRP C / HRP C1A


分子量: 34070.309 Da / 分子数: 2 / 変異: H42E / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CONTAINS HEME, TWO STRUCTURAL CALCIUM IONS, AND BENZHYDROXAMIC ACID BOUND IN ACTIVE SITE
由来: (組換発現) Armoracia rusticana (セイヨウワサビ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00433, peroxidase
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#4: 化合物 ChemComp-BHO / BENZHYDROXAMIC ACID


分子量: 137.136 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H7NO2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 304 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細THE CHARGE IS UNKNOWN SINCE IT IS POSITIONED IN THE ACTIVE SITE, WHICH CHANGES THE NORMAL PKA. THE ...THE CHARGE IS UNKNOWN SINCE IT IS POSITIONED IN THE ACTIVE SITE, WHICH CHANGES THE NORMAL PKA. THE CHARGE OF 3+ REFERS TO THE FE ATOM. THE CARBOXYLIC ACIDS AND THE NITROGENS WILL CONTRIBUTE SOME NEGATIVE CHARGE TO THE OVERALL VALUE.
配列の詳細THE N-TERMINAL METHIONINE ORIGINATES FROM THE E. COLI EXPRESSION SYSTEM. RESIDUES 1 - 29 AND 339 - ...THE N-TERMINAL METHIONINE ORIGINATES FROM THE E. COLI EXPRESSION SYSTEM. RESIDUES 1 - 29 AND 339 - 353 DESCRIBED IN SWS ARE PROPEPTIDES. THE FIRST RESIDUE IS NUMBERED ZERO SUCH THAT THE RESIDUE NUMBERS CONFORMS WITH THE WILD TYPE (PDB ENTRY 1ATJ AND 2ATJ).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.7 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.5
結晶化
*PLUS
温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
15.7 mg/mlH42E1drop
22.5 mMBHA1reservoir
31.2 M1reservoirNH4H2PO4
40.1 Mcacodylate1reservoirpH6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 290 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年7月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→45 Å / Num. obs: 23291 / % possible obs: 93.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 11.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.132 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.39 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 95.4
反射
*PLUS
最低解像度: 45 Å / Num. obs: 23302 / % possible obs: 95.4 % / 冗長度: 3.4 % / Num. measured all: 79639
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.4 % / Rmerge(I) obs: 0.39

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2ATJ

2atj


解像度: 2.5→45 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED. THE STRUCTURE WAS REFINED USING STRICT NON- CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY CONSTRAINTS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.194 2235 9.8 %RANDOM
Rwork0.162 ---
obs-22747 93.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 17.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.32 Å0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4770 0 110 304 5184
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.94
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.031.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.052
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.692
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it5.162.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 115 10.6 %
Rwork0.224 970 -
obs--92.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP_KM.PARAMTOPHCSDX_KM.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19X_KM_CF_N.HEMETOPH19X_KM_CF_N.HEME
X-RAY DIFFRACTION3PARAMETER_KM.ELEMENTSTOPH_NOCHARGE.MG
X-RAY DIFFRACTION4PARAM19.SOLTOPH19_KM.SOL
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 45 Å / Rfactor Rfree: 0.192 / Rfactor Rwork: 0.161
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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