[日本語] English
万見
- PDB-4ap4: Rnf4 - ubch5a - ubiquitin heterotrimeric complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ap4
タイトルRnf4 - ubch5a - ubiquitin heterotrimeric complex
要素
  • E3 UBIQUITIN LIGASE RNF4
  • UBIQUITIN C
  • UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D1
キーワードLIGASE/SIGNALLING PROTEIN / LIGASE-SIGNALLING PROTEIN COMPLEX / CHIMERA
機能・相同性
機能・相同性情報


response to human chorionic gonadotropin / regulation of spindle assembly / regulation of kinetochore assembly / SUMO polymer binding / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of protein polyubiquitination / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects ...response to human chorionic gonadotropin / regulation of spindle assembly / regulation of kinetochore assembly / SUMO polymer binding / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of protein polyubiquitination / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / cellular response to testosterone stimulus / cellular response to hydroxyurea / Phosphorylation of the APC/C / cellular response to arsenic-containing substance / Signaling by BMP / protein K6-linked ubiquitination / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / response to arsenic-containing substance / protein K11-linked ubiquitination / ubiquitin conjugating enzyme binding / negative regulation of protein localization to chromatin / nuclear androgen receptor binding / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / cellular response to cytokine stimulus / ubiquitin conjugating enzyme activity / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / Transcriptional Regulation by VENTX / protein K63-linked ubiquitination / negative regulation of BMP signaling pathway / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / protein K48-linked ubiquitination / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Regulation of pyruvate metabolism / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / nucleosome binding / VLDLR internalisation and degradation / protein autoubiquitination / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Translesion synthesis by POLK / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / negative regulation of TORC1 signaling / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / positive regulation of protein ubiquitination / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TCF dependent signaling in response to WNT / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of signaling by CBL
類似検索 - 分子機能
RNF4, RING finger, HC subclass / : / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ring finger domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 ...RNF4, RING finger, HC subclass / : / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ring finger domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Herpes Virus-1 / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ring finger / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / E3 ubiquitin-protein ligase RNF4 / Polyubiquitin-C / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D1
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.21 Å
データ登録者Plechanovova, A. / Hay, R.T. / Tatham, M.H. / Jaffray, E. / Naismith, J.H.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2012
タイトル: Structure of a Ring E3 Ligase and Ubiquitin-Loaded E2 Primed for Catalysis
著者: Plechanovova, A. / Jaffray, E. / Tatham, M.H. / Naismith, J.H. / Hay, R.T.
履歴
登録2012年3月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年9月12日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22012年10月10日Group: Database references
改定 1.32017年6月28日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42019年7月31日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact ...pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
Item: _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id ..._pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value
改定 1.52023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: E3 UBIQUITIN LIGASE RNF4
B: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D1
C: UBIQUITIN C
E: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D1
F: UBIQUITIN C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,0759
ポリマ－66,8145
非ポリマー2624
水2,468137
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9030 Å2
ΔGint-42.4 kcal/mol
Surface area32240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.480, 65.090, 189.650
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 E3 UBIQUITIN LIGASE RNF4 / RING FINGER PROTEIN 4 / SMALL NUCLEAR RING FINGER PROTEIN / PROTEIN SNURF


分子量: 14758.155 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 131-195,131-195 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE RING DOMAIN IS DUPLICATED BUT AS A FUSED DIMER. THAT IS THE SEQUENCE OF THE RING DOMAIN FROM RNF4 (RESIDUES 131 TO 194) IS LINKED BY A SINGLE GLYCINE RESIDUE TO ANOTHER RING DOMAIN (RESIDUES 131 TO 194).
由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: O88846, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質 UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D1 / UBCH5A / STIMULATOR OF FE TRANSPORT / SFT / UBC4/5 HOMOLOG / UBCH5 / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN D1 / ...UBCH5A / STIMULATOR OF FE TRANSPORT / SFT / UBC4/5 HOMOLOG / UBCH5 / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN D1 / UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2(17)KB 1 / UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2-17 KDA 1 / UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE D1


分子量: 17134.553 Da / 分子数: 2 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: ISOPEPTIDE AMIDE LINKAGE OF C85K ON UBCH5A TO G76 OF UBIQUITIN CHAIN B LINKED TO CHAIN C (UBIQUITIN) CHAIN E LINKED TO CHAIN F (UBIQUITIN)
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P51668, ubiquitin-protein ligase
#3: タンパク質 UBIQUITIN C


分子量: 8893.206 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 76-152 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: ISOPEPTIDE AMIDE LINKED TO UBCH5A (CHAIN B AND CHAIN E)
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: F5H7Y5, UniProt: P0CG48*PLUS
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 137 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, SER 22 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 85 TO LYS ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, SER 22 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 85 TO LYS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN E, SER 22 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN E, CYS 85 TO LYS
配列の詳細THE PROTEIN IS A FUSION DIMER OF TWO MOLECULES OF RNF4. EACH DOMAIN IS SER 131 TO ILE 194. THE N- ...THE PROTEIN IS A FUSION DIMER OF TWO MOLECULES OF RNF4. EACH DOMAIN IS SER 131 TO ILE 194. THE N-TERMINUS HAS A GAMG EXTENSION. GLY 195 LINKS THE TWO SEQUENCES. THUS SER 196 CORRESPONDS TO SER 131 OF THE SEQUENCE N-TERMINAL GAGSGS FROM CLONING S22R AND C85K MUTATION

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化pH: 7.2 / 詳細: pH 7.2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2012年1月31日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.21→190 Å / Num. obs: 32159 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.6 % / Rmerge(I) obs: 0.03 / Net I/σ(I): 43.9
反射 シェル解像度: 2.21→2.26 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.17 / % possible all: 92

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0119精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASERFOR MR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 2YH0 1UBQ 2XEU

2yh0

1ubq

2xeu


解像度: 2.21→94.82 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 11.981 / SU ML: 0.162 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.301 / ESU R Free: 0.215 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24175 1625 5.1 %RANDOM
Rwork0.2075 ---
obs0.20926 30468 99.04 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.181 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.17 Å20 Å20 Å2
2---0.69 Å20 Å2
3---0.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.21→94.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4581 0 4 137 4722
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.024736
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.023309
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2481.9726406
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9763.0038091
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2015584
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.46324.098205
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.41915839
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.8381529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2709
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0215171
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02900
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.206→2.263 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.31 116 -
Rwork0.262 1887 -
obs--91.05 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.7172-0.1728-1.51592.77950.36588.2229-0.0248-0.24820.0807-0.1320.1125-0.41130.55510.8478-0.08770.14260.08250.04110.1024-0.02460.1306-17.732-8.75131.343
24.8383-2.0592-4.644315.9537-1.902819.4474-0.0428-0.58820.19692.18360.0887-0.5242-0.76021.1804-0.04590.4209-0.01290.08340.1306-0.00410.2415-18.5175.96917.67
33.1936-0.6905-1.69513.8248-1.12715.06420.0240.159-0.12550.20670.11980.60280.1323-0.5153-0.14390.0728-0.00460.10990.05440.0310.223-24.348-4.33713.086
410.5697-0.1022-4.23393.41590.7133.15040.1828-0.90720.78750.00240.10880.125-0.2560.2372-0.29160.03910.00140.02260.098-0.06660.1608-12.96314.4794.402
53.0283-0.1572-1.77572.26920.06672.0232-0.02410.1332-0.0899-0.32370.0140.00010.106-0.02180.01010.05670-0.00720.0107-0.00930.0491-7.2122.884-7.734
63.3342-3.1212-0.870617.21412.09943.8508-0.01150.0149-0.2022-0.86480.1144-0.89490.23170.5206-0.10290.2098-0.0330.15220.1547-0.07370.15928.26-0.302-17.367
75.15061.0785-1.35296.37770.54462.419-0.1552-0.7035-0.22370.71560.0707-0.58390.33130.52640.08450.12110.0943-0.04510.20360.02470.14640.226-5.73412.558
813.5319-5.440112.997630.957-19.375922.03260.74750.4892-1.0517-1.9292-0.3666-0.53581.86110.6636-0.38090.27290.15620.06040.2848-0.06470.53126.356-10.4234.156
93.9522-1.5445-0.47984.5508-0.55136.0763-0.2643-0.6003-0.17960.30790.2159-1.027-0.11411.08670.04840.08270.0402-0.03370.2901-0.01690.34565.788-2.4198.58
104.59291.99151.012514.5592-0.062210.90990.2188-0.87580.3109-0.280.2812-0.4924-0.94941.9375-0.50.2844-0.1625-0.01980.6984-0.24890.2842-17.6123.06450.307
112.5454-0.2971-1.62452.20270.7256.3143-0.0276-0.2519-0.03230.32360.0956-0.19590.8069-0.0465-0.0680.2752-0.0006-0.06420.09770.02440.0408-31.776-4.96153.829
125.72721.0507-0.6818.88023.48216.7846-0.094-0.04510.09470.4711-0.19111.16320.4883-1.53250.2850.3525-0.12780.04110.56450.03920.171-47.731-3.5363
1317.8351-1.68683.21427.67390.52098.0639-0.03170.57121.2318-0.7409-0.216-0.3694-0.8785-0.80480.24780.2570.10060.0510.18760.02790.1065-35.8849.5433.103
144.7068-3.2047-4.4286.45754.070711.87970.0630.343-0.11890.1427-0.33340.29630.2106-1.30610.27040.0401-0.00370.01430.25180.01340.0599-39.7520.39835.944
153.98694.48951.15235.30591.72538.3009-0.0098-0.20730.62180.0361-0.34210.3356-1.2781-1.49220.35190.39560.2419-0.13510.4857-0.00650.7499-41.33110.34238.96
1621.28722.6575-25.402536.0867-9.250856.7639-0.41241.01090.3523-0.04590.11130.91591.1284-2.55440.3010.4440.0935-0.17010.559-0.26930.5812-35.852-8.20743.277
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A131 - 193
2X-RAY DIFFRACTION2A194 - 210
3X-RAY DIFFRACTION3A211 - 259
4X-RAY DIFFRACTION4B-3 - 28
5X-RAY DIFFRACTION5B29 - 126
6X-RAY DIFFRACTION6B127 - 147
7X-RAY DIFFRACTION7C0 - 48
8X-RAY DIFFRACTION8C49 - 56
9X-RAY DIFFRACTION9C57 - 76
10X-RAY DIFFRACTION10E1 - 32
11X-RAY DIFFRACTION11E33 - 119
12X-RAY DIFFRACTION12E120 - 147
13X-RAY DIFFRACTION13F0 - 22
14X-RAY DIFFRACTION14F23 - 54
15X-RAY DIFFRACTION15F55 - 70
16X-RAY DIFFRACTION16F71 - 76

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る