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- PDB-4aon: Conformational dynamics of aspartate alpha-decarboxylase active s... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4aon
タイトルConformational dynamics of aspartate alpha-decarboxylase active site revealed by protein-ligand complexes: 1-methyl-L-aspartate complex
要素
  • ASPARTATE-ALPHA-DECARBOXYLASE ALPHA CHAIN
  • ASPARTATE-ALPHA-DECARBOXYLASE BETA CHAIN
キーワードHYDROLASE / AMINO ACID METABOLISM / PROTEIN-DERIVED COFACTOR.
機能・相同性
機能・相同性情報


alanine biosynthetic process / aspartate 1-decarboxylase / aspartate 1-decarboxylase activity / pantothenate biosynthetic process / protein autoprocessing / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aspartate decarboxylase / Aspartate decarboxylase / Barwin-like endoglucanases - #20 / Barwin-like endoglucanases / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / Aspartate 1-decarboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Yorke, B.A. / Monteiro, D.C.F. / Pearson, A.R. / Webb, M.E.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Conformational Dynamics of Aspartate Alpha Decarboxylase Active Site Revealed by Protein-Ligand Complexes
著者: Yorke, B.A. / Monteiro, D.C.F. / Pearson, A.R. / Webb, M.E.
履歴
登録2012年3月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_rmsd_bond / struct_conn / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12023年12月20日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 2.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ASPARTATE-ALPHA-DECARBOXYLASE BETA CHAIN
B: ASPARTATE-ALPHA-DECARBOXYLASE ALPHA CHAIN
D: ASPARTATE-ALPHA-DECARBOXYLASE BETA CHAIN
E: ASPARTATE-ALPHA-DECARBOXYLASE ALPHA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8566
ポリマ－31,5624
非ポリマー2942
水3,657203
1
A: ASPARTATE-ALPHA-DECARBOXYLASE BETA CHAIN
B: ASPARTATE-ALPHA-DECARBOXYLASE ALPHA CHAIN
D: ASPARTATE-ALPHA-DECARBOXYLASE BETA CHAIN
E: ASPARTATE-ALPHA-DECARBOXYLASE ALPHA CHAIN
ヘテロ分子

A: ASPARTATE-ALPHA-DECARBOXYLASE BETA CHAIN
B: ASPARTATE-ALPHA-DECARBOXYLASE ALPHA CHAIN
D: ASPARTATE-ALPHA-DECARBOXYLASE BETA CHAIN
E: ASPARTATE-ALPHA-DECARBOXYLASE ALPHA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,71212
ポリマ－63,1248
非ポリマー5894
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_545x,x-y-1,-z+1/61
Buried area24810 Å2
ΔGint-114.3 kcal/mol
Surface area17410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.022, 71.022, 216.376
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-2006-

HOH

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要素

#1: タンパク質・ペプチド ASPARTATE-ALPHA-DECARBOXYLASE BETA CHAIN


分子量: 4770.559 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: P0A790, aspartate 1-decarboxylase
#2: タンパク質 ASPARTATE-ALPHA-DECARBOXYLASE ALPHA CHAIN


分子量: 11010.316 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: POSTTRANSLATIONAL MAIN CHAIN BREAK BETWEEN CHAIN A GLY24 AND CHAIN B SER25. SAME FOR CHAINS C AND D. SERINE 25 MODIFIED TO YIELD A PYRUVOYL COFACTOR IN BOTH CASES. IN THIS STRUCTURE THE BOUND ...詳細: POSTTRANSLATIONAL MAIN CHAIN BREAK BETWEEN CHAIN A GLY24 AND CHAIN B SER25. SAME FOR CHAINS C AND D. SERINE 25 MODIFIED TO YIELD A PYRUVOYL COFACTOR IN BOTH CASES. IN THIS STRUCTURE THE BOUND LIGAND HAS FORMED A COVALENT IMINIUM INTERMEDIATE WITH PYR -25 IN BOTH SUBUNITS IN THE ASYMMETRIC UNIT
由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: P0A790, aspartate 1-decarboxylase
#3: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 203 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細L-GLUTAMATE (GLU): 1 NON-COVALENTLY BOUND L-GLUTAMATE MOLECULE IN EACH ADC ACTIVE SITE. PYRUVIC ...L-GLUTAMATE (GLU): 1 NON-COVALENTLY BOUND L-GLUTAMATE MOLECULE IN EACH ADC ACTIVE SITE. PYRUVIC ACID (PYR): POST-TRANSLATIONAL MODIFICATION OF RESIDUES 25 IN BOTH CHAINS B AND E TO EITHER PYRUVOYL GROUPS OR SERINE RESIDUES - 70:30 RATIO.
配列の詳細HIS TAG PRESENT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.25 % / 解説: NONE
結晶化pH: 4.2
詳細: 5 MG/ML ASPARTATE-ALPHA-DECARBOXYLASE IN 1.5 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M SODIUM CITRATE, PH 3.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.97779
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年2月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97779 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→59.16 Å / Num. obs: 52794 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 19 % / Biso Wilson estimate: 17.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 33.8
反射 シェル解像度: 1.5→1.58 Å / 冗長度: 18.8 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 6.2 / % possible all: 98.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0117精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AW8

1aw8


解像度: 1.5→61.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.968 / SU B: 1.447 / SU ML: 0.025 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.055 / ESU R Free: 0.051 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.162 2682 5.1 %RANDOM
Rwork0.135 ---
obs0.136 49995 99.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.674 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.31 Å2-0.15 Å20 Å2
2---0.31 Å20 Å2
3---0.46 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→61.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1865 0 20 203 2088
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0290.0192012
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.021348
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.511.9392736
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4723.0033281
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7695264
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.36423.29997
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.70415341
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.2651519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1870.2305
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.022292
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02427
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr8.53533359
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free30.305551
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded13.00453469
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.54 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.232 178 -
Rwork0.196 3168 -
obs--96.8 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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