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- PDB-4ae4: The UBAP1 subunit of ESCRT-I interacts with ubiquitin via a novel... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ae4
タイトルThe UBAP1 subunit of ESCRT-I interacts with ubiquitin via a novel SOUBA domain
要素(UBIQUITIN-ASSOCIATED PROTEIN ...) x 2
キーワードPROTEIN TRANSPORT / ENDOSOMAL SORTING / TETHERIN / VPU / HIV-1 / MONOUBIQUITIN
機能・相同性
機能・相同性情報


ESCRT I complex / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / membrane fission / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body assembly / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / HCMV Late Events / ubiquitin binding / Late endosomal microautophagy ...ESCRT I complex / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / membrane fission / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body assembly / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / HCMV Late Events / ubiquitin binding / Late endosomal microautophagy / Budding and maturation of HIV virion / endosome membrane / intracellular membrane-bounded organelle / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
UBAP1 SOUBA domain / Ubiquitin-associated protein 1 / Ubiquitin-associated protein 1, C-terminal / : / Ubiquitin-associated protein 1, UBA2 domain / UBA-like domain / UMA domain / UMA domain profile. / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. ...UBAP1 SOUBA domain / Ubiquitin-associated protein 1 / Ubiquitin-associated protein 1, C-terminal / : / Ubiquitin-associated protein 1, UBA2 domain / UBA-like domain / UMA domain / UMA domain profile. / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Ubiquitin-associated protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Agromayor, M. / Soler, N. / Caballe, A. / Kueck, T. / Freund, S.M. / Allen, M.D. / Bycroft, M. / Perisic, O. / Ye, Y. / McDonald, B. ...Agromayor, M. / Soler, N. / Caballe, A. / Kueck, T. / Freund, S.M. / Allen, M.D. / Bycroft, M. / Perisic, O. / Ye, Y. / McDonald, B. / Scheel, H. / Hofmann, K. / Neil, S.J.D. / Martin-Serrano, J. / Williams, R.L.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: The UBAP1 subunit of ESCRT-I interacts with ubiquitin via a SOUBA domain.
著者: Agromayor, M. / Soler, N. / Caballe, A. / Kueck, T. / Freund, S.M. / Allen, M.D. / Bycroft, M. / Perisic, O. / Ye, Y. / McDonald, B. / Scheel, H. / Hofmann, K. / Neil, S.J. / Martin-Serrano, J. / Williams, R.L.
履歴
登録2012年1月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22025年4月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UBIQUITIN-ASSOCIATED PROTEIN 1
B: UBIQUITIN-ASSOCIATED PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,31910
ポリマ－27,6332
非ポリマー6868
水4,360242
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2700 Å2
ΔGint-21.6 kcal/mol
Surface area14330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.404, 43.480, 59.413
Angle α, β, γ (deg.)102.58, 96.47, 113.24
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.9999, -0.0035, 0.0102), (-0.0035, -1, 0.0003), (0.0102, -0.0003, -0.9999)
ベクター: -0.4867, -36.2915, 82.1913)

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要素

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UBIQUITIN-ASSOCIATED PROTEIN ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 UBIQUITIN-ASSOCIATED PROTEIN 1 / UBAP-1 / UBAP1 / NASOPHARYNGEAL CARCINOMA-ASSOCIATED GENE 20 PROTEIN


分子量: 13800.384 Da / 分子数: 1 / 断片: SOUBA DOMAIN, RESIDUES 389-502 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: POPTH / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): C41 RIPL / 参照: UniProt: Q9NZ09
#2: タンパク質 UBIQUITIN-ASSOCIATED PROTEIN 1 / UBAP-1 / UBAP1 / NASOPHARYNGEAL CARCINOMA-ASSOCIATED GENE 20 PROTEIN


分子量: 13832.384 Da / 分子数: 1 / 断片: SOUBA DOMAIN, RESIDUES 389-502 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: 2 OXIDIZED SELENOMETHIONINES, B 402 AND B 449 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: POPTH / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): C41 RIPL / 参照: UniProt: Q9NZ09

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非ポリマー , 5種, 250分子

#3: 化合物 ChemComp-NHE / 2-[N-CYCLOHEXYLAMINO]ETHANE SULFONIC ACID / N-CYCLOHEXYLTAURINE / CHES / 2-(シクロヘキシルアミノ)エタンスルホン酸


分子量: 207.290 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H17NO3S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 242 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 415 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 416 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 415 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 416 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 418 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LYS 415 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LYS 416 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLU 418 TO ALA
Has protein modificationY
配列の詳細PROTEIN IS ISOFORM 1. RESIDUES 389-502 ARE THE SOUBA DOMAIN AS DEFINED IN OUR PAPER)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.3 % / 解説: NONE
結晶化pH: 9.5
詳細: 645 MM NA/K TARTRATE, 271 MM LISO4, 100 MM CHES PH 9.5, 2 MM TCEP, 5% GLYCEROL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.980024
検出器タイプ: MARRESEARCH SX-165 / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.980024 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→38.3 Å / Num. obs: 36253 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(I): 1.9 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 24.61 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル解像度: 1.65→1.74 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.54 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 94.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
SOLVEvia位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.65→28.274 Å / SU ML: 0.47 / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 19.9 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: THE FOLLOWING TABLE REFERS TO UNMERGED ANOMALOUS DATA: FIT TO DATA USED IN REFINEMENT
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1907 1481 5 %
Rwork0.1494 --
obs0.1516 36253 95.07 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.983 Å2 / ksol: 0.402 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 0.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.3538 Å2-1.4206 Å2-2.059 Å2
2---0.2862 Å2-0.6781 Å2
3----1.0676 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→28.274 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1822 0 37 242 2101
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0161880
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5362514
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.768733
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.096272
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006325
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.65-1.67260.48491380.38332611X-RAY DIFFRACTION92
1.6726-1.69650.38061040.33162535X-RAY DIFFRACTION94
1.6965-1.72180.38561510.32432596X-RAY DIFFRACTION93
1.7218-1.74870.37851160.3032624X-RAY DIFFRACTION95
1.7487-1.77740.29841540.2362543X-RAY DIFFRACTION94
1.7774-1.8080.25471270.20812732X-RAY DIFFRACTION94
1.808-1.84090.2491090.18622516X-RAY DIFFRACTION95
1.8409-1.87630.24621230.1772669X-RAY DIFFRACTION95
1.8763-1.91460.22541220.16162648X-RAY DIFFRACTION94
1.9146-1.95620.24241480.13852555X-RAY DIFFRACTION96
1.9562-2.00170.18311600.13022588X-RAY DIFFRACTION95
2.0017-2.05180.1618990.14012729X-RAY DIFFRACTION95
2.0518-2.10720.20261340.13442607X-RAY DIFFRACTION95
2.1072-2.16920.20631430.11982684X-RAY DIFFRACTION96
2.1692-2.23920.14531280.11722572X-RAY DIFFRACTION96
2.2392-2.31920.15241500.10882628X-RAY DIFFRACTION95
2.3192-2.4120.16221490.10512681X-RAY DIFFRACTION96
2.412-2.52170.14441230.11052629X-RAY DIFFRACTION97
2.5217-2.65460.18121620.11672638X-RAY DIFFRACTION97
2.6546-2.82070.16881440.14112667X-RAY DIFFRACTION97
2.8207-3.03830.19291670.14832584X-RAY DIFFRACTION97
3.0383-3.34360.18891500.15252699X-RAY DIFFRACTION97
3.3436-3.82640.16131540.13272656X-RAY DIFFRACTION96
3.8264-4.8170.14611590.11942604X-RAY DIFFRACTION96
4.817-28.27770.2591180.21172490X-RAY DIFFRACTION90

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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