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- PDB-4adg: Crystal structure of the Rubella virus envelope Glycoprotein E1 i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4adg
タイトルCrystal structure of the Rubella virus envelope Glycoprotein E1 in post-fusion form (crystal form II)
要素E1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
キーワードVIRAL PROTEIN / MEMBRANE FUSION
機能・相同性
機能・相同性情報


T=4 icosahedral viral capsid / host cell Golgi membrane / host cell mitochondrion / viral nucleocapsid / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / virion membrane / RNA binding ...T=4 icosahedral viral capsid / host cell Golgi membrane / host cell mitochondrion / viral nucleocapsid / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / virion membrane / RNA binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Rubella membrane glycoprotein E1, domain 3 / Rubella membrane glycoprotein E1, domain 1 / Rubella membrane glycoprotein E1, domain 2 / Rubella capsid / Rubella membrane glycoprotein E1 / Rubella membrane glycoprotein E2 / Rubella membrane glycoprotein E1, domain 2 / Rubella membrane glycoprotein E1, domain 3 / Rubella membrane glycoprotein E1, domain 1 / Rubella capsid domain superfamily ...Rubella membrane glycoprotein E1, domain 3 / Rubella membrane glycoprotein E1, domain 1 / Rubella membrane glycoprotein E1, domain 2 / Rubella capsid / Rubella membrane glycoprotein E1 / Rubella membrane glycoprotein E2 / Rubella membrane glycoprotein E1, domain 2 / Rubella membrane glycoprotein E1, domain 3 / Rubella membrane glycoprotein E1, domain 1 / Rubella capsid domain superfamily / Rubella membrane glycoprotein E1 / Rubella membrane glycoprotein E2 / Rubella capsid protein / Viral Envelope Glycoprotein; domain 2 / Tick-borne Encephalitis virus Glycoprotein; domain 1 / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-galactopyranose / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Structural polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種RUBELLA VIRUS (風疹ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.18 Å
データ登録者DuBois, R.M. / Vaney, M.C. / Tortorici, M.A. / Al Kurdi, R. / Barba-Spaeth, G. / Rey, F.A.
引用
ジャーナル: Nature / : 2013
タイトル: Functional and Evolutionary Insight from the Crystal Structure of Rubella Virus Protein E1.
著者: Dubois, R.M. / Vaney, M.C. / Tortorici, M.A. / Kurdi, R.A. / Barba-Spaeth, G. / Krey, T. / Rey, F.A.
#1: ジャーナル: Nature / : 2004
タイトル: Conformational Change and Protein-Protein Interactions of the Fusion Protein of Semliki Forest Virus.
著者: Gibbons, D.L. / Vaney, M. / Roussel, A. / Vigouroux, A. / Reilly, B. / Lepault, J. / Kielian, M. / Rey, F.A.
#2: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / : 2001
タイトル: The Fusion Glycoprotein Shell of Semliki Forest Virus: An Icosahedral Assembly Primed for Fusogenic Activation at Endosomal Ph.
著者: Lescar, J. / Roussel, A. / Wien, M.W. / Navaza, J. / Fuller, S.D. / Wengler, G. / Wengler, G. / Rey, F.A.
#3: ジャーナル: Structure / : 2006
タイトル: Structure and Interactions at the Viral Surface of the Envelope Protein E1 of Semliki Forest Virus.
著者: Roussel, A. / Lescar, J. / Vaney, M. / Wengler, G. / Wengler, G. / Rey, F.A.
#4: ジャーナル: Embo J. / : 2004
タイトル: Structure of a Flavivirus Envelope Glycoprotein in its Low-Ph-Induced Membrane Fusion Conformation.
著者: Bressanelli, S. / Stiasny, K. / Allison, S.L. / Stura, E.A. / Duquerroy, S. / Lescar, J. / Heinz, F.X. / Rey, F.A.
履歴
登録2011年12月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年1月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月23日Group: Database references
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_sheet
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_sheet.number_strands
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
B: E1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
C: E1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)154,37028
ポリマ-151,7203
非ポリマー2,65025
20,7351151
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area23660 Å2
ΔGint-97.4 kcal/mol
Surface area49590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.680, 126.550, 130.020
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 E1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN / SPIKE GLYCOPROTEIN E1


分子量: 50573.352 Da / 分子数: 3 / 断片: ECTODOMAIN, UNP RESIDUES 583-1017 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: POLYPROTEIN FRAGMENT / 由来: (組換発現) RUBELLA VIRUS (風疹ウイルス) / : M33 / プラスミド: PMT MODIFIED INVITROGEN / 細胞株 (発現宿主): SCHNEIDER 2
発現宿主: DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P08563

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, 2種, 5分子

#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / : C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#7: 糖 ChemComp-NGA / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-galactopyranose / N-acetyl-beta-D-galactosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-galactose / 2-acetamido-2-deoxy-D-galactose / 2-acetamido-2-deoxy-galactose / N-ACETYL-D-GALACTOSAMINE / 2-(アセチルアミノ)-2-デオキシ-β-D-ガラクトピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / : C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGalpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-galactopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GalpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GalNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 6種, 1171分子

#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : Ca
#5: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : C2H3O2
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Cl
#8: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C4H10O3
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1151 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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詳細

Has protein modificationY
非ポリマーの詳細CHLORIDE ION (CL): THIS CHLORIDE ION IS LOCATED ON THE PSEUDO 3-FOLD AXIS OF THE E1 TRIMER. CALCIUM ...CHLORIDE ION (CL): THIS CHLORIDE ION IS LOCATED ON THE PSEUDO 3-FOLD AXIS OF THE E1 TRIMER. CALCIUM ION (CA): THE CALCIUM IONS ARE BONDED TO RESIDUES AT THE FUSION LOOPS. GLYCEROL (GOL): E1 PROTEIN WAS CRYSTALLIZED IN PRESENCE OF HIGH CONCENTRATION OF GLYCEROL. N-ACETYL-D-GALACTOSAMINE (NGA): THE THR RESIDUES 429 AND 430 ARE O-GLYCOSYLATED. ACETATE ION (ACT): ACETATE IONS ARE BONDED TO CALCIUM IONS AT THE FUSION LOOPS. N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE (NAG): THE ASN RESIDUES 76 AND 177 ARE N-GLYCOSYLATED.
配列の詳細ECTODOMAIN OF E1 FROM AMINO ACIDS FROM 1 (583 IN POLYPROTEIN) TO 436 (1018 IN POLYPROTEIN) WITH THE ...ECTODOMAIN OF E1 FROM AMINO ACIDS FROM 1 (583 IN POLYPROTEIN) TO 436 (1018 IN POLYPROTEIN) WITH THE FOLLOWING SEQUENCE AT THE C-TERMINAL FEDDDDKAGWSHPQFEKGGGSGGGSGGGSWSHPQFEK

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 2-3% PEG4000, 100MM HEPES PH 7.5-8.0, 30% GLYCEROL. E1 PROTEIN WAS SOAKED WITH 25MM OF GALACTOSE 3-SULFATE (GAL3S, HEAD GROUP OF SULFATIDE) DURING ONE WEEK.

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1.008
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2008年5月23日 / 詳細: DYNAMICALLY BENDABLE
放射モノクロメーター: DOUBLE-CRYSTAL FIXED-EXIT / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.008 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.18→45.34 Å / Num. obs: 104002 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 12.4 % / Biso Wilson estimate: 32 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 19.5
反射 シェル解像度: 2.18→2.3 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 97.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.2精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4AD1
解像度: 2.18→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9449 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9335 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: DISORDERED REGIONS 210-212 WERE NOT MODELED FOR THE A,B,C CHAINS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1934 5179 4.99 %RANDOM
Rwork0.1779 ---
obs0.1786 103791 98.94 %-
原子変位パラメータBiso mean: 29.92 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.3616 Å20 Å20 Å2
2---0.1819 Å20 Å2
3---0.5435 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.18→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9717 0 165 1151 11033
LS精密化 シェル解像度: 2.18→2.24 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2259 360 4.91 %
Rwork0.2117 6970 -
all0.2124 7330 -
obs--98.94 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.9488-0.68890.09622.6301-0.16341.22320.0156-0.0473-0.01090.0133-0.0116-0.10870.13070.2283-0.004-0.05520.0296-0.008-0.0167-0.0053-0.055640.7208-38.4583-28.9434
21.55410.2599-0.03691.1384-0.01671.87110.01930.13340.0933-0.2136-0.0603-0.144-0.00510.10270.041-0.0293-0.00730.0582-0.02370.0205-0.034540.3301-22.2454-43.9921
31.8799-0.31490.00782.29050.51292.03010.00450.1979-0.1772-0.05680.02960.05680.11770.009-0.034-0.0383-0.0240.0007-0.0399-0.0328-0.046125.1616-38.4501-44.6504
40.8974-0.3182-0.72570.43090.56421.0970.0288-0.15980.08880.03520.0041-0.01190.01110.0892-0.0329-0.0478-0.0181-0.0075-0.0168-0.0022-0.04888.7605-11.1445.4952
50.4616-0.5126-0.38750.80540.42760.62090.0373-0.00510.0647-0.06320.0051-0.0819-0.1587-0.0102-0.0425-0.0046-0.0181-0.0089-0.0522-0.0023-0.04019.29788.9108-11.8889
60.792-0.343-0.40780.34910.12660.5035-0.02940.0175-0.07180.04450.03230.09240.0353-0.0568-0.0029-0.0455-0.0130.0063-0.04650.0179-0.009-9.5445-10.001-13.9325
72.5379-0.0642-1.43640.69470.04461.8168-0.01130.04270.1492-0.06580.0784-0.2204-0.00590.1975-0.0671-0.1022-0.04210.0060.0298-0.02080.006147.8681-10.7818-23.5872
80.68280.019-0.14512.06851.6912.93340.0260.0988-0.0472-0.2429-0.01360.0103-0.0769-0.0479-0.01250.0189-0.0031-0.012-0.03460.0154-0.073912.4206-18.6377-51.9358
92.5061-1.93610.05733.569-0.24941.0119-0.02610.0533-0.12030.0354-0.04750.0310.14510.10520.0736-0.02030.0079-0.0024-0.06890.03-0.020620.9918-47.5364-17.4306
100.8048-0.0097-1.18440.05561.17290.08170.0057-0.009-0.0327-0.0490.00770.01620.05990.0117-0.01330.0078-0.0172-0.00960.0565-0.0150.025555.7541-24.9522-35.1689
110.0671-1.5774-0.41440.0804-0.08470.67040.0005-0.0063-0.0463-0.0223-0.0112-0.0599-0.01120.01390.01060.05160.00280.0150.0425-0.00110.004628.0855-29.1809-59.6775
120.0372-0.3899-1.17350.14520.44930.0546-0.00010.0352-0.0115-0.0122-0.0016-0.00820.00290.02940.00160.0433-0.01950.00970.01310.0110.059532.6318-54.1012-32.5009
130.4856-0.45930.364200.329700.00050.04580.0460.00620.01870.0114-0.06750.0338-0.0191-0.0197-0.02720.0417-0.0461-0.01370.020123.16166.3079-8.8742
140-0.23880.01440-0.64930.53390.0039-0.0219-0.0367-0.0244-0.00050.05330.0432-0.1147-0.0034-0.0328-0.0254-0.00410.0131-0.05240.0053-6.6118-6.0163-27.6712
1500.6195-0.15340.43880.012300.009-0.05130.02560.0469-0.01370.01170.02680.02160.00470.00690.04450.0063-0.00230.0237-0.01956.1693-24.98221.9172
160.01760.02250.000300.02990.0236-0.0005-0.00420.00120.0069-0.00140.0009-0.00280.00030.00190.0057-0.0102-0.02510.035-0.0229-0.008247.9119-31.649-20.4044
170.00970.00840.01140.0057-0.00640.0005-0.00010.0005-0.0001-0.00010.0008-0.00250.00020.0023-0.00060.00750.0041-0.00810.00660.00290.025216.731418.9661-10.3111
180.0044-0.0064-0.01040.0186-0.00580.0282-0.0002-0.00150.0045-0.00040.00060.0016-0.004-0.0013-0.00040.03260.00430.00720.00260.0207-0.001533.1794-13.9538-51.2512
190.0220.0136-0.0040.0242-0.00010.00010.0005-0.0021-0.0001-0.0007-0.00030.0049-0.0002-0.0058-0.00020.0008-0.02030.00280.00180.00690.037917.1351-46.3865-37.941
2000.00990.01780.01220.00070.00430-0.0024-0.00120.0010-0.00050.00110.00020.00010.0131-0.0263-0.015-0.00090.00570.0151-16.0396-24.1843-9.4742
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 1:30, 163:200, 318:327)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B AND (RESID 1:30, 163:200, 318:327)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C AND (RESID 1:30, 163:200, 318:327)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESID 31:162)
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN B AND (RESID 31:162)
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN C AND (RESID 31:162)
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN A AND (RESID 342:413)
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN B AND (RESID 342:413)
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN C AND (RESID 342:413)
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN A AND (RESID 328:341)
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN B AND (RESID 328:341)
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN C AND (RESID 328:341)
13X-RAY DIFFRACTION13CHAIN A AND (RESID 414:435)
14X-RAY DIFFRACTION14CHAIN B AND (RESID 414:435)
15X-RAY DIFFRACTION15CHAIN C AND (RESID 414:435)
16X-RAY DIFFRACTION16CHAIN A AND RESID 1001
17X-RAY DIFFRACTION17CHAIN A AND RESID 4001
18X-RAY DIFFRACTION18CHAIN B AND RESID 1001
19X-RAY DIFFRACTION19CHAIN C AND RESID 1001
20X-RAY DIFFRACTION20CHAIN C AND RESID 2001

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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