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万見
- PDB-4a61: ParM from plasmid R1 in complex with AMPPNP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a61
タイトルParM from plasmid R1 in complex with AMPPNP
要素PLASMID SEGREGATION PROTEIN PARM
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / PLASMID SEGREGATION / ACTIN-FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


plasmid partitioning / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Plasmid segregation protein ParM/StbA / : / Plasmid segregation protein ParM, N-terminal / Plasmid segregation protein ParM, C-terminal / ParM-like / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Plasmid segregation protein ParM
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者van den Ent, F. / Moller-Jensen, J. / Gayathri, P. / Lowe, J.
引用ジャーナル: Science / 年: 2012
タイトル: A bipolar spindle of antiparallel ParM filaments drives bacterial plasmid segregation.
著者: P Gayathri / T Fujii / J Møller-Jensen / F van den Ent / K Namba / J Löwe /
要旨: To ensure their stable inheritance by daughter cells during cell division, bacterial low-copy-number plasmids make simple DNA segregating machines that use an elongating protein filament between ...To ensure their stable inheritance by daughter cells during cell division, bacterial low-copy-number plasmids make simple DNA segregating machines that use an elongating protein filament between sister plasmids. In the ParMRC system of the Escherichia coli R1 plasmid, ParM, an actinlike protein, forms the spindle between ParRC complexes on sister plasmids. By using a combination of structural work and total internal reflection fluorescence microscopy, we show that ParRC bound and could accelerate growth at only one end of polar ParM filaments, mechanistically resembling eukaryotic formins. The architecture of ParM filaments enabled two ParRC-bound filaments to associate in an antiparallel orientation, forming a bipolar spindle. The spindle elongated as a bundle of at least two antiparallel filaments, thereby pushing two plasmid clusters toward the poles.
履歴
登録2011年10月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月19日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PLASMID SEGREGATION PROTEIN PARM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2083
ポリマ－36,6771
非ポリマー5312
水2,486138
1
A: PLASMID SEGREGATION PROTEIN PARM
ヘテロ分子

A: PLASMID SEGREGATION PROTEIN PARM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,4166
ポリマ－73,3552
非ポリマー1,0614
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555-x,y,-z1
Buried area4590 Å2
ΔGint-26.9 kcal/mol
Surface area27490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.541, 63.541, 164.093
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number95
Space group name H-MP4322

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要素

#1: タンパク質 PLASMID SEGREGATION PROTEIN PARM / PARM FROM PLASMID R1 / PARA LOCUS 36 KDA PROTEIN / PROTEIN STB


分子量: 36677.281 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 2-320 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 解説: PLASMID R1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-AI / 参照: UniProt: P11904
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 138 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 163 TO ARG
非ポリマーの詳細MAGNESIUM ION (MG): MG 2+ ION
配列の詳細6X HIS TAG ADDED AT THE N-TERMINUS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.56 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.6 / 詳細: 20% PEG 6000, 100 MM BICINE PH 8.6, 1M LICL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9762
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2003年2月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50.24 Å / Num. obs: 23264 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.51 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 90.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: DEV_874)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1MWM

1mwm


解像度: 2→43.335 Å / SU ML: 0.52 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 22.83 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: HYDROGENS WERE ADDED IN THE RIDING POSITIONS DURING REFINEMENT. RESIDUES 211-217 AND 241-245 ARE DISORDERED
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2528 1109 4.8 %
Rwork0.2094 --
obs0.2114 23202 98.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 38.375 Å2 / ksol: 0.342 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.1519 Å20 Å20 Å2
2--1.1519 Å20 Å2
3----2.3037 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→43.335 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2440 0 32 138 2610
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052514
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9363412
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.301929
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051391
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003434
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0001-2.09110.33551400.27322434X-RAY DIFFRACTION90
2.0911-2.20130.33161230.23862671X-RAY DIFFRACTION97
2.2013-2.33920.28841300.23722769X-RAY DIFFRACTION100
2.3392-2.51980.26911540.21612741X-RAY DIFFRACTION100
2.5198-2.77340.31821300.21622792X-RAY DIFFRACTION100
2.7734-3.17460.2771530.22192795X-RAY DIFFRACTION100
3.1746-3.99920.24831450.2052853X-RAY DIFFRACTION100
3.9992-43.34530.19281340.18743038X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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