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万見
- PDB-4a5u: Turnip yellow mosaic virus proteinase and Escherichia coli 30S ri... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a5u
タイトルTurnip yellow mosaic virus proteinase and Escherichia coli 30S ribosomal S15
要素
  • 30S RIBOSOMAL PROTEIN S15
  • RNA REPLICASE POLYPROTEIN
キーワードTRANSFERASE/RNA BINDING PROTEIN / TRANSFERASE-RNA BINDING PROTEIN COMPLEX / CYSTEINE PROTEINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA methyltransferase activity / RNA processing / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / methylation / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / ubiquitinyl hydrolase 1 / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication ...mRNA methyltransferase activity / RNA processing / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / methylation / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / ubiquitinyl hydrolase 1 / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / proteolysis / RNA binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Tymovirus endopeptidases / Peptidase C21 / Tymovirus endopeptidase domain / Salyut domain / Tymovirus endopeptidase / Salyut domain / Peptidase family C21 domain profile. / S15/NS1, RNA-binding / Viral methyltransferase / Alphavirus-like methyltransferase (MT) domain ...Tymovirus endopeptidases / Peptidase C21 / Tymovirus endopeptidase domain / Salyut domain / Tymovirus endopeptidase / Salyut domain / Peptidase family C21 domain profile. / S15/NS1, RNA-binding / Viral methyltransferase / Alphavirus-like methyltransferase (MT) domain / Alphavirus-like methyltransferase (MT) domain profile. / Tymovirus, RNA-dependent RNA polymerase / RNA dependent RNA polymerase / Viral (Superfamily 1) RNA helicase / Cathepsin B; Chain A / Helix Hairpins / (+) RNA virus helicase core domain / (+)RNA virus helicase core domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / DNA/RNA polymerase superfamily / Alpha-Beta Complex / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / RNA replicase polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種TURNIP YELLOW MOSAIC VIRUS (ウイルス)
ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Robin, C. / Beaurepaire, L. / Bressanelli, S.
引用
ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2013
タイトル: A Compact Viral Processing Proteinase/Ubiquitin Hydrolase from the Otu Family.
著者: Lombardi, C. / Ayach, M. / Beaurepaire, L. / Chenon, M. / Andreani, J. / Guerois, R. / Jupin, I. / Bressanelli, S.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2012
タイトル: In Praise of Impurity: 30S Ribosomal S15 Protein-Assisted Crystallization of Turnip Yellow Mosaic Virus Proteinase.
著者: Robin, C. / Beaurepaire, L. / Chenon, M. / Jupin, I. / Bressanelli, S.
履歴
登録2011年10月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月13日Group: Database references
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA REPLICASE POLYPROTEIN
B: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S15


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9382
ポリマ－27,9382
非ポリマー00
水3,495194
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)135.200, 135.200, 41.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-2026-

HOH

21B-2037-

HOH

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要素

#1: タンパク質 RNA REPLICASE POLYPROTEIN


分子量: 17778.873 Da / 分子数: 1
断片: POLYPROTEIN PROCESSING PROTEINASE DOMAIN, RESIDUES 728-879
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) TURNIP YELLOW MOSAIC VIRUS (ウイルス)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P10358, RNA-directed RNA polymerase
#2: タンパク質 30S RIBOSOMAL PROTEIN S15


分子量: 10159.621 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 2-89 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: BL21(DE3) / 参照: UniProt: E8Y371
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 194 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 69 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 0.1M HEPES PH 7.5 2.5 M AMMONIUM FORMATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.8856
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→39.5 Å / Num. obs: 29613 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.72 % / Biso Wilson estimate: 27.24 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / 冗長度: 3.74 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHELXCD位相決定
autoSHARP位相決定
PHENIX精密化
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2→39.029 Å / SU ML: 0.56 / σ(F): 2 / 位相誤差: 18.23 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2011 2275 7.7 %
Rwork0.1678 --
obs0.1704 29610 99.04 %
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 58.886 Å2 / ksol: 0.367 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.7292 Å20 Å20 Å2
2--2.7292 Å20 Å2
3----1.6959 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→39.029 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1797 0 0 194 1991
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071879
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.052558
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.509722
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069297
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004335
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.07150.27692200.22242719X-RAY DIFFRACTION99
2.0715-2.15440.24022230.20012691X-RAY DIFFRACTION99
2.1544-2.25250.24692200.1892720X-RAY DIFFRACTION99
2.2525-2.37120.19792410.16852720X-RAY DIFFRACTION99
2.3712-2.51970.22222220.16362710X-RAY DIFFRACTION99
2.5197-2.71420.20762280.16762747X-RAY DIFFRACTION100
2.7142-2.98730.2062340.17542748X-RAY DIFFRACTION99
2.9873-3.41940.21222230.17042732X-RAY DIFFRACTION99
3.4194-4.30720.1772280.1482746X-RAY DIFFRACTION98
4.3072-39.03630.17732360.16092802X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0407-1.5638-0.04922.23850.38221.0976-0.0326-0.00520.1392-0.01470.0294-0.0995-0.02280.09830.00610.08020.0277-0.00560.13630.00730.105511.18267.319221.2342
22.1414-1.1174-0.28841.63610.22171.55510.14260.3283-0.3821-0.2467-0.15350.23030.1386-0.03610.00240.20010.1137-0.03590.2949-0.06570.163824.890343.258911.7642
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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