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万見
- PDB-4a42: CpGH89CBM32-6 produced by Clostridium perfringens -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a42
タイトルCpGH89CBM32-6 produced by Clostridium perfringens
要素ALPHA-N-ACETYLGLUCOSAMINIDASE FAMILY PROTEIN
キーワードHYDROLASE / FAMILY 89 GLYCOSIDE HYDROLASE / FAMILY 32 CARBOHYDRATE-BINDING MODULE / CPF_0859
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity, acting on glycosyl bonds / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / carbohydrate metabolic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Alpha-N-acetylglucosaminidase / Alpha-N-acetylglucosaminidase, N-terminal / Alpha-N-acetylglucosaminidase, C-terminal / Alpha-N-acetylglucosaminidase, tim-barrel domain / Alpha-N-acetylglucosaminidase (NAGLU) tim-barrel domain / Alpha-N-acetylglucosaminidase (NAGLU) N-terminal domain / Alpha-N-acetylglucosaminidase (NAGLU) C-terminal domain / FIVAR domain / Beta-hexosaminidase-like, domain 2 / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. ...Alpha-N-acetylglucosaminidase / Alpha-N-acetylglucosaminidase, N-terminal / Alpha-N-acetylglucosaminidase, C-terminal / Alpha-N-acetylglucosaminidase, tim-barrel domain / Alpha-N-acetylglucosaminidase (NAGLU) tim-barrel domain / Alpha-N-acetylglucosaminidase (NAGLU) N-terminal domain / Alpha-N-acetylglucosaminidase (NAGLU) C-terminal domain / FIVAR domain / Beta-hexosaminidase-like, domain 2 / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. / F5/8 type C domain / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain / Galactose-binding domain-like / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Jelly Rolls / Immunoglobulin-like fold / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-N-acetylglucosaminidase family protein / Probable alpha-N-acetylglucosaminidase
類似検索 - 構成要素
生物種CLOSTRIDIUM PERFRINGENS (ウェルシュ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Ficko-Blean, E. / Stuart, C.P. / Suits, M.D. / Cid, M. / Tessier, M. / Woods, R.J. / Boraston, A.B.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2012
タイトル: Carbohydrate Recognition by an Architecturally Complex Alpha-N-Acetylglucosaminidase from Clostridium Perfringens.
著者: Ficko-Blean, E. / Stuart, C.P. / Suits, M.D. / Cid, M. / Tessier, M. / Woods, R.J. / Boraston, A.B.
履歴
登録2011年10月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月18日Group: Other

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-N-ACETYLGLUCOSAMINIDASE FAMILY PROTEIN
B: ALPHA-N-ACETYLGLUCOSAMINIDASE FAMILY PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,7264
ポリマ－33,6462
非ポリマー802
水3,135174
1
A: ALPHA-N-ACETYLGLUCOSAMINIDASE FAMILY PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8632
ポリマ－16,8231
非ポリマー401
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: ALPHA-N-ACETYLGLUCOSAMINIDASE FAMILY PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8632
ポリマ－16,8231
非ポリマー401
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.810, 48.810, 98.180
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質 ALPHA-N-ACETYLGLUCOSAMINIDASE FAMILY PROTEIN / GH89_CBM32-4


分子量: 16823.033 Da / 分子数: 2 / 断片: CBM32-4, RESIDUES 1496-1621 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) CLOSTRIDIUM PERFRINGENS (ウェルシュ菌)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q0TST1, UniProt: Q8XM24*PLUS, alpha-N-acetylglucosaminidase
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 174 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細SELENOMETHIONINE DERIVATIVE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 29.2 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.979
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→30 Å / Num. obs: 33037 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 15.2 % / Biso Wilson estimate: 17.84 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 30.6
反射 シェル解像度: 1.55→1.63 Å / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.38 / Mean I/σ(I) obs: 7.6 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.7_650)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.55→28.234 Å / SU ML: 0.21 / σ(F): 0 / 位相誤差: 22.78 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: DISORDERED REGIONS WERE MODELED STEREOCHEMICALLY AND RESIDUES WITH POOR SIDE CHAIN DENSITY ARE PRESENTED AS STUBS.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2387 1668 5.1 %
Rwork0.1966 --
obs0.1988 33037 99.23 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 47.2 Å2 / ksol: 0.361 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.7346 Å20 Å20 Å2
2--0.7346 Å20 Å2
3----1.4692 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→28.234 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1907 0 2 174 2083
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112037
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2942783
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.614762
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.089317
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006375
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.55-1.59560.28951410.20842552X-RAY DIFFRACTION97
1.5956-1.64710.23871280.19732578X-RAY DIFFRACTION98
1.6471-1.7060.27431390.18812589X-RAY DIFFRACTION99
1.706-1.77430.20111370.18152592X-RAY DIFFRACTION99
1.7743-1.8550.25361620.1862595X-RAY DIFFRACTION99
1.855-1.95280.23281470.18552645X-RAY DIFFRACTION100
1.9528-2.07510.21191310.1772592X-RAY DIFFRACTION100
2.0751-2.23530.26981280.19472666X-RAY DIFFRACTION100
2.2353-2.46010.25381400.19672621X-RAY DIFFRACTION100
2.4601-2.81580.26931280.2142644X-RAY DIFFRACTION100
2.8158-3.54650.26171340.20332641X-RAY DIFFRACTION100
3.5465-28.23870.20221530.1962654X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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