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- PDB-4a3v: yeast regulatory particle proteasome assembly chaperone Hsm3 in c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a3v
タイトルyeast regulatory particle proteasome assembly chaperone Hsm3 in complex with Rpt1 C-terminal fragment
要素
  • 26S PROTEASE REGULATORY SUBUNIT 7 HOMOLOG
  • DNA MISMATCH REPAIR PROTEIN HSM3
  • LINKER
キーワードCHAPERONE/ATP BINDING PROTEIN / CHAPERONE-ATP BINDING PROTEIN COMPLEX / 19S
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome regulatory particle assembly / proteasome-activating activity / proteasome regulatory particle, base subcomplex / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Neddylation ...proteasome regulatory particle assembly / proteasome-activating activity / proteasome regulatory particle, base subcomplex / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Neddylation / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Orc1 removal from chromatin / MAPK6/MAPK4 signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Ub-specific processing proteases / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / mismatch repair / Neutrophil degranulation / proteasome complex / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitin protein ligase binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Leucine-rich Repeat Variant - #50 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #580 / DNA mismatch repair protein HSM3, C-terminal domain / DNA mismatch repair protein HSM3, N-terminal domain / DNA mismatch repair protein HSM3, C terminal domain / DNA mismatch repair protein HSM3, N terminal domain / : / 26S proteasome regulatory subunit 7, OB domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Leucine-rich Repeat Variant ...Leucine-rich Repeat Variant - #50 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #580 / DNA mismatch repair protein HSM3, C-terminal domain / DNA mismatch repair protein HSM3, N-terminal domain / DNA mismatch repair protein HSM3, C terminal domain / DNA mismatch repair protein HSM3, N terminal domain / : / 26S proteasome regulatory subunit 7, OB domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Leucine-rich Repeat Variant / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
26S proteasome regulatory subunit 7 homolog / DNA mismatch repair protein HSM3
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Richet, N. / Barrault, M.B. / Godart, C. / Murciano, B. / Le Tallec, B. / Rousseau, E. / Ledu, M.H. / Charbonnier, J.B. / Legrand, P. / Guerois, R. ...Richet, N. / Barrault, M.B. / Godart, C. / Murciano, B. / Le Tallec, B. / Rousseau, E. / Ledu, M.H. / Charbonnier, J.B. / Legrand, P. / Guerois, R. / Peyroche, A. / Ochsenbein, F.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Dual Functions of the Hsm3 Protein in Chaperoning and Scaffolding Regulatory Particle Subunits During the Proteasome Assembly.
著者: Barrault, M.B. / Richet, N. / Godard, C. / Murciano, B. / Le Tallec, B. / Rousseau, E. / Legrand, P. / Charbonnier, J.B. / Le Du, M. / Guerois, R. / Ochsenbein, F. / Peyroche, A.
履歴
登録2011年10月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年4月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月2日Group: Other
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA MISMATCH REPAIR PROTEIN HSM3
B: 26S PROTEASE REGULATORY SUBUNIT 7 HOMOLOG
C: DNA MISMATCH REPAIR PROTEIN HSM3
D: 26S PROTEASE REGULATORY SUBUNIT 7 HOMOLOG
E: LINKER


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,3165
ポリマ－136,3165
非ポリマー00
水00
1
A: DNA MISMATCH REPAIR PROTEIN HSM3
B: 26S PROTEASE REGULATORY SUBUNIT 7 HOMOLOG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,7232
ポリマ－67,7232
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2120 Å2
ΔGint-5.9 kcal/mol
Surface area24360 Å2
手法PISA
2
C: DNA MISMATCH REPAIR PROTEIN HSM3
D: 26S PROTEASE REGULATORY SUBUNIT 7 HOMOLOG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,7232
ポリマ－67,7232
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1880 Å2
ΔGint-4.5 kcal/mol
Surface area24230 Å2
手法PISA
3
E: LINKER


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 869 Da, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8691
ポリマ－8691
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)186.660, 186.660, 373.770
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 DNA MISMATCH REPAIR PROTEIN HSM3 / HSM3 / ENHANCED SPONTANEOUS MUTABILITY PROTEIN 3


分子量: 57088.070 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
株: W303 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P38348
#2: タンパク質 26S PROTEASE REGULATORY SUBUNIT 7 HOMOLOG / RPT1-CTER / PROTEIN CIM5 / TAT-BINDING HOMOLOG 3


分子量: 10635.242 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
株: W303 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P33299
#3: タンパク質・ペプチド LINKER


分子量: 869.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CHAIN E IS BELIEVED TO BE MADE OF RESIDUES FROM THE C-TERMINUS OF EITHER CHAIN A OR C, BUT THE IDENTITY IS UNCERTAIN.
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
株: W303 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 5M SODIUM FORMATE, 0.1M HEPES PH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.98
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.8→60 Å / Num. obs: 38668 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 15.6 % / Biso Wilson estimate: 148.95 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 21.32
反射 シェル解像度: 3.8→3.91 Å / 冗長度: 11.71 % / Rmerge(I) obs: 0.71 / Mean I/σ(I) obs: 2.32 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.8.0精密化
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.8→58.35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9529 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9466 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2085 1933 5 %RANDOM
Rwork0.1904 ---
obs0.1913 38668 --
原子変位パラメータBiso mean: 225.22 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-17.6129 Å20 Å20 Å2
2--17.6129 Å20 Å2
3----35.2257 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 1.655 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.8→58.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8722 0 0 0 8722
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.018870HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.2311999HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3199SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes246HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1247HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it8870HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.49
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion23.15
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1166SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact11071SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.8→3.9 Å / Total num. of bins used: 19
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2573 146 4.99 %
Rwork0.2492 2780 -
all0.2497 2926 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
111.82581.11620.656913.8794-6.529630.5761-0.26261.06050.3811-1.35480.93150.47980.722-1.3682-0.66890.74510.5049-0.27740.73660.3026-0.4791-70.3137-37.43556.2944
2-0.2358-0.01152.77262.47041.13973.75910.1914-0.312-0.2669-0.82990.5937-0.0968-0.7404-0.5288-0.78510.74720.66690.2760.31160.35520.0207-66.4691-25.625418.3997
3-0.40290.23261.57150.4029-1.793300.228-0.0843-0.0223-0.10120.0825-0.17460.0527-0.2782-0.31050.54720.46940.29690.0066-0.13080.2791-56.457-29.322842.413
40.9158-0.84710.78790.187-0.384300.2456-0.0177-0.47090.11550.3775-0.1241-0.5280.032-0.62310.43780.40430.03240.1232-0.26380.2495-49.7165-41.870258.6059
5-0.52310.4544-2.12160.69910.10570.1217-0.27070.25750.24990.26710.1181-0.05270.2912-0.02110.15260.35050.4477-0.36340.363-0.31330.2227-40.2918-62.268552.6848
61.3592-1.11230.87561.2985-4.04210-0.2891-0.05240.4449-0.2198-0.0148-0.04710.9215-0.21290.3040.22780.5626-0.16360.2191-0.34210.3211-33.4138-75.877642.3619
75.9483-3.1175-2.7678-5.5825-0.84022.7746-0.63820.32970.43970.28370.55560.05280.5642-0.0320.08260.10770.2685-0.14640.5664-0.34490.2478-35.9286-70.61832.4261
80.5321-0.17190.4997-0.3741-1.46150.54530.3443-0.149-0.6766-0.14320.5278-0.0915-0.6224-0.2899-0.87210.25310.397-0.15230.19090.04360.3298-69.3398-48.81742.591
916.51172.4489-15.874838.97744.244830.1292-0.2795-0.62510.65411.6668-0.1447-1.6405-1.74050.23670.42421.43840.08140.82870.0326-0.21951.2153-26.3869-28.789220.4371
1015.046518.0612-1.871621.07436.071824.04141.2641-0.73981.54811.4242-0.81381.1737-1.9533-0.5944-0.45030.05010.030.5934-0.1115-0.17861.2159-19.78-35.00726.1886
11-1.38461.51510.39412.2110.055800.0790.55420.21960.27360.4645-0.09520.2777-0.3859-0.5435-0.27840.27360.34420.80970.24420.4894-25.0954-57.6755-5.7857
124.8837-0.58411.8946-2.3024-0.623200.08130.19420.3333-0.15420.0893-0.37850.26-0.4659-0.1706-0.15090.18120.17791.04380.00440.0463-36.0488-76.2272-6.7072
131.0528-0.6078-1.4759-1.05280.10670-0.32750.570.21940.5260.24640.00410.1410.04340.0811-0.09010.14110.04861.0166-0.23780.004-56.4745-74.05053.9078
1413.5371-2.4296-1.8796-7.317-2.69760.4231-0.13090.5107-0.69260.82870.1438-0.7951-0.6402-0.4825-0.0129-0.23990.1880.21840.836-0.24610.134-70.5411-65.936712.7051
153.0911-3.57754.28923.1194-1.01770.2075-0.6450.4472-0.11870.79170.1859-0.4011-0.4963-0.52250.45920.18460.4324-0.17810.5101-0.04080.167-65.6381-55.700613.3367
16-0.11560.8094-1.12662.4979-0.05690.01630.04890.2059-0.02820.12170.4704-0.2632-0.1003-0.2456-0.5194-0.12410.3644-0.04320.8591-0.1830.1482-27.8247-65.856816.1209
173.2279-2.2096-10.93563.78584.70990.04420.133-0.2207-0.2448-0.20880.1092-0.0948-0.57060.1812-0.24221.2081-0.2369-0.24340.36240.2399-0.4677-76.97-59.0635.2829
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 4 - 45)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 46 - 137)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 138 - 257)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 258 - 316)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN A AND RESID 317 - 404)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN A AND RESID 405 - 418)
7X-RAY DIFFRACTION7(CHAIN A AND RESID 426 - 465)
8X-RAY DIFFRACTION8(CHAIN B AND RESID 377 - 455)
9X-RAY DIFFRACTION9(CHAIN C AND RESID 8 - 45)
10X-RAY DIFFRACTION10(CHAIN C AND RESID 46 - 137)
11X-RAY DIFFRACTION11(CHAIN C AND RESID 138 - 257)
12X-RAY DIFFRACTION12(CHAIN C AND RESID 258 - 316)
13X-RAY DIFFRACTION13(CHAIN C AND RESID 317 - 404)
14X-RAY DIFFRACTION14(CHAIN C AND RESID 405 - 418)
15X-RAY DIFFRACTION15(CHAIN C AND RESID 419 - 465)
16X-RAY DIFFRACTION16(CHAIN D AND RESID 378 - 454)
17X-RAY DIFFRACTION17(CHAIN E AND RESID 483 - 492)

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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