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- PDB-4a0n: Crystal structure of Survivin bound to the phosphorylated N-termi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a0n
タイトルCrystal structure of Survivin bound to the phosphorylated N-terminal tail of histone H3
要素
  • BACULOVIRAL IAP REPEAT-CONTAINING PROTEIN 5
  • HISTONE H3 PEPTIDE
キーワードCELL CYCLE / MITOSIS / CHROMOSOMAL PASSENGER COMPLEX / CHROMATIN
機能・相同性
機能・相同性情報


survivin complex / establishment of chromosome localization / positive regulation of mitotic sister chromatid separation / positive regulation of mitotic cytokinesis / positive regulation of exit from mitosis / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / mitotic spindle midzone assembly / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / interphase microtubule organizing center / chromosome passenger complex ...survivin complex / establishment of chromosome localization / positive regulation of mitotic sister chromatid separation / positive regulation of mitotic cytokinesis / positive regulation of exit from mitosis / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / mitotic spindle midzone assembly / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / interphase microtubule organizing center / chromosome passenger complex / protein-containing complex localization / cobalt ion binding / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / nuclear chromosome / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / cytoplasmic microtubule / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / mitotic cytokinesis / SUMOylation of DNA replication proteins / chromosome, centromeric region / mitotic spindle assembly / Chromatin modifying enzymes / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / telomere organization / centriole / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / epigenetic regulation of gene expression / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / tubulin binding / positive regulation of mitotic cell cycle / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / : / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / spindle microtubule / HDACs deacetylate histones / RHO GTPases Activate Formins / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / sensory perception of sound / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / HDMs demethylate histones / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / kinetochore / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / small GTPase binding / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / spindle / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / Separation of Sister Chromatids / G2/M transition of mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / mitotic cell cycle / protein-folding chaperone binding / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Neddylation / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / gene expression / midbody / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / microtubule binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / microtubule / cadherin binding / protein heterodimerization activity / protein phosphorylation / Amyloid fiber formation / cell division / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / apoptotic process / enzyme binding
類似検索 - 分子機能
: / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / BIR repeat / Inhibitor of Apoptosis domain / BIR repeat profile. / Baculoviral inhibition of apoptosis protein repeat / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 ...: / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / BIR repeat / Inhibitor of Apoptosis domain / BIR repeat profile. / Baculoviral inhibition of apoptosis protein repeat / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Baculoviral IAP repeat-containing protein 5 / Histone H3.1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.743 Å
データ登録者Jeyaprakash, A.A. / Basquin, C. / Jayachandran, U. / Conti, E.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2011
タイトル: Structural Basis for the Recognition of Phosphorylated Histone H3 by the Survivin Subunit of the Chromosomal Passenger Complex.
著者: Jeyaprakash, A.A. / Basquin, C. / Jayachandran, U. / Conti, E.
履歴
登録2011年9月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月23日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BACULOVIRAL IAP REPEAT-CONTAINING PROTEIN 5
C: HISTONE H3 PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2663
ポリマ－17,2012
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area660 Å2
ΔGint-1.7 kcal/mol
Surface area8290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.455, 68.234, 89.965
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 BACULOVIRAL IAP REPEAT-CONTAINING PROTEIN 5 / SURVIVIN / APOPTOSIS INHIBITOR 4 / APOPTOSIS INHIBITOR SURVIVIN


分子量: 16414.736 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: O15392
#2: タンパク質・ペプチド HISTONE H3 PEPTIDE


分子量: 785.783 Da / 分子数: 1 / Fragment: RESIDUES 2-7 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: PHOSPHORYLATED AT THR 3 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P68431*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.5 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5 / 詳細: 0.1 M TRIS PH 8.5, 0.2 M LISO4, 40% PEG 400.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年12月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.74→54.5 Å / Num. obs: 5652 / % possible obs: 2.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 68.15 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル解像度: 2.74→2.9 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.63 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 87.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2QFA

2qfa


解像度: 2.743→54.366 Å / SU ML: 0.77 / σ(F): 0 / 位相誤差: 30.53 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2602 276 4.9 %
Rwork0.218 --
obs0.22 5647 97.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 68.401 Å2 / ksol: 0.351 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 75.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.3372 Å20 Å20 Å2
2--18.4197 Å20 Å2
3----12.0825 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.743→54.366 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1019 0 1 0 1020
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041043
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7741414
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.031364
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058153
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003187
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7431-3.4560.34971340.2512573X-RAY DIFFRACTION95
3.456-54.37650.23321420.20822798X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.73140.2239-1.30134.5007-0.74953.0116-0.15280.2993-0.622-0.37190.3376-0.9839-0.24680.5029-0.01070.6382-0.03330.1270.653-0.2670.744117.989920.3117-16.1635
2-2.0546-0.6716-1.72161.29231.86142.878-0.38460.2689-0.0328-0.0147-0.07870.2670.06970.4531-0.00390.6022-0.02790.00830.9506-0.26480.62733.113915.7161-24.4099
31.26280.67540.23990.38540.12310.0308-0.61610.481-0.581-0.55140.5476-0.6114-1.3615-0.4345-0.11521.1768-0.07060.14451.6398-0.52390.671916.892418.908-27.8166
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 11:88)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 89:141)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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