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万見
- PDB-487d: SEVEN RIBOSOMAL PROTEINS FITTED TO A CRYO-ELECTRON MICROSCOPIC MA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 487d
タイトルSEVEN RIBOSOMAL PROTEINS FITTED TO A CRYO-ELECTRON MICROSCOPIC MAP OF THE LARGE 50S SUBUNIT AT 7.5 ANGSTROMS RESOLUTION
要素(50S ribosomal protein ...) x 7
キーワードRIBOSOME / LARGE RIBOSOMAL SUBUNIT / RIBOSOMAL PROTEIN / PROTEIN BIOSYNTHESIS / EM-RECONSTRUCTION / ATOMIC STRUCTURE / 3D ARRANGEMENT / FITTING
機能・相同性
機能・相同性情報


response to radiation / regulation of translation / large ribosomal subunit / transferase activity / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding ...response to radiation / regulation of translation / large ribosomal subunit / transferase activity / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L1, bacterial-type / Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein L1 signature. / Ribosomal protein L1 / Ribosomal protein L1, 3-layer alpha/beta-sandwich / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L25, short-form / Ribosomal protein L1-like / Ribosomal protein L1/ribosomal biogenesis protein / Ribosomal protein L1p/L10e family ...Ribosomal protein L1, bacterial-type / Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein L1 signature. / Ribosomal protein L1 / Ribosomal protein L1, 3-layer alpha/beta-sandwich / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L25, short-form / Ribosomal protein L1-like / Ribosomal protein L1/ribosomal biogenesis protein / Ribosomal protein L1p/L10e family / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / : / Ribosomal protein L6, conserved site / Ribosomal protein L6 signature 1. / Ribosomal protein L9 signature. / Ribosomal protein L9, bacteria/chloroplast / Ribosomal protein L9, C-terminal / Ribosomal protein L9, C-terminal domain / Ribosomal protein L9, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal L25p family / Ribosomal protein L25 / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily / Ribosomal protein L9, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L9 / Ribosomal protein L9, N-terminal / Ribosomal protein L9, N-terminal domain / Ribosomal protein L6, bacterial-type / Ribosomal protein L9/RNase H1, N-terminal / Ribosomal protein L14P, bacterial-type / Ribosomal protein L2, bacterial/organellar-type / Ribosomal protein L2 signature. / Ribosomal protein L2, conserved site / Ribosomal protein L6, alpha-beta domain / Ribosomal protein L6 / Ribosomal protein L6 / Ribosomal protein L6, alpha-beta domain superfamily / Ribosomal protein L2, domain 3 / Ribosomal protein L14P, conserved site / Ribosomal protein L14 signature. / Ribosomal Proteins L2, C-terminal domain / Ribosomal protein L2, C-terminal / Ribosomal Proteins L2, C-terminal domain / Ribosomal Proteins L2, RNA binding domain / Ribosomal Proteins L2, RNA binding N-terminal domain / Ribosomal Proteins L2, RNA binding domain / Ribosomal protein L2 / Ribosomal protein L14p/L23e / Ribosomal protein L14P / Ribosomal protein L14 superfamily / Ribosomal protein L14p/L23e / Translation protein SH3-like domain superfamily / Ribosomal protein L2, domain 2 / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein bL25 / Large ribosomal subunit protein uL6 / Large ribosomal subunit protein bL9 / Large ribosomal subunit protein uL2 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Large ribosomal subunit protein uL1 / Large ribosomal subunit protein uL11 / Large ribosomal subunit protein bL25 / Large ribosomal subunit protein uL1
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
Thermotoga maritima (バクテリア)
Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.5 Å
データ登録者Brimacombe, R. / Mueller, F.
引用
ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2000
タイトル: The 3D arrangement of the 23 S and 5 S rRNA in the Escherichia coli 50 S ribosomal subunit based on a cryo-electron microscopic reconstruction at 7.5 A resolution.
著者: F Mueller / I Sommer / P Baranov / R Matadeen / M Stoldt / J Wöhnert / M Görlach / M van Heel / R Brimacombe /
要旨: The Escherichia coli 23 S and 5 S rRNA molecules have been fitted helix by helix to a cryo-electron microscopic (EM) reconstruction of the 50 S ribosomal subunit, using an unfiltered version of the ...The Escherichia coli 23 S and 5 S rRNA molecules have been fitted helix by helix to a cryo-electron microscopic (EM) reconstruction of the 50 S ribosomal subunit, using an unfiltered version of the recently published 50 S reconstruction at 7.5 A resolution. At this resolution, the EM density shows a well-defined network of fine structural elements, in which the major and minor grooves of the rRNA helices can be discerned at many locations. The 3D folding of the rRNA molecules within this EM density is constrained by their well-established secondary structures, and further constraints are provided by intra and inter-rRNA crosslinking data, as well as by tertiary interactions and pseudoknots. RNA-protein cross-link and foot-print sites on the 23 S and 5 S rRNA were used to position the rRNA elements concerned in relation to the known arrangement of the ribosomal proteins as determined by immuno-electron microscopy. The published X-ray or NMR structures of seven 50 S ribosomal proteins or RNA-protein complexes were incorporated into the EM density. The 3D locations of cross-link and foot-print sites to the 23 S rRNA from tRNA bound to the ribosomal A, P or E sites were correlated with the positions of the tRNA molecules directly observed in earlier reconstructions of the 70 S ribosome at 13 A or 20 A. Similarly, the positions of cross-link sites within the peptidyl transferase ring of the 23 S rRNA from the aminoacyl residue of tRNA were correlated with the locations of the CCA ends of the A and P site tRNA. Sites on the 23 S rRNA that are cross-linked to the N termini of peptides of different lengths were all found to lie within or close to the internal tunnel connecting the peptidyl transferase region with the presumed peptide exit site on the solvent side of the 50 S subunit. The post-transcriptionally modified bases in the 23 S rRNA form a cluster close to the peptidyl transferase area. The minimum conserved core elements of the secondary structure of the 23 S rRNA form a compact block within the 3D structure and, conversely, the points corresponding to the locations of expansion segments in 28 S rRNA all lie on the outside of the structure.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1999
タイトル: A Detailed View of a Ribosomal Active Site: The Structure of the Gtpase Center at 2.6 Angstroms Resolution.
著者: Wimberly, B.T. / Guymon, R. / Mc Cutcheon, J.P. / White, S. / Ramakrishnan, V.
#2: ジャーナル: Embo J. / 年: 1999
タイトル: The NMR Structure of the 5S Rrna E-Domain-Protein C25 Complex Shows Pre-Formed and Induced Recognition.
著者: Stoldt, M. / Woehnert, J. / Ohlenschlaeger, O. / Goerlach, M. / Brown, L.R.
#3: ジャーナル: Embo J. / 年: 1999
タイトル: The Three-Dimensional Structure of the RNA-Binding Domain of Ribosomal Protein L2; a Protein at the Peptidyl Transferase Center of the Ribosome.
著者: Nakagawa, A. / Nakashima, T. / Taniguchi, M. / Hosaka, H. / Kimura, M. / Tanaka, I.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1996
タイトル: Ribosomal Protein L9: A Structure Determination by the Combined Use of X-Ray Crystallography and NMR Spectroscopy.
著者: Hoffman, D.W. / Cameron, C.S. / Davies, C. / White, S.W. / Ramakrishnan, V.
#5: ジャーナル: Embo J. / 年: 1996
タイトル: Crystal Structure of the RNA Binding Ribosomal Protein L1 from Thermus Thermophilus.
著者: Nikonov, S. / Nevskaya, N. / Eliseikina, I. / Fomenkova, N. / Nikulin, A. / Ossina, N. / Garber, M. / Jonsson, B.H. / Briand, C. / Al-Karadaghi, S. / Svensson, A. / Aevarsson, A. / Liljas, A.
#6: ジャーナル: Structure / 年: 1996
タイトル: The Crystal Structure of Ribosomal Protein L14 Reveals an Important Organizational Component of the Translational Apparatus.
著者: Davies, C. / White, S.W. / Ramakrishnan, V.
#7: ジャーナル: Embo J. / 年: 1993
タイトル: Ribosomal Protein L6: Structural Evidence of Gene Duplication from a Primitive RNA Binding Proetin.
著者: Golden, B.L. / Ramakrishnan, V. / White, S.W.
#8: ジャーナル: Structure / 年: 1999
タイトル: The Escherichia coli large ribosomal subunit at 7.5 A resolution
著者: Matadeen, R. / Patwardhan, A. / Gowen, B. / Orlova, E.V. / Pape, T. / Cuff, M. / Mueller, F. / Brimacombe, R. / van Heel, M.
履歴
登録2000年2月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.02023年6月7日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / entity_src_nat / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_mod_residue / struct_asym / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity_src_nat.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_nat.pdbx_end_seq_num / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_mod_residue.details / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12024年11月13日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: 50S ribosomal protein L1
I: 50S ribosomal protein L2
J: 50S ribosomal protein L6
K: 50S ribosomal protein L9
L: 50S ribosomal protein L11
M: 50S ribosomal protein L14
N: 50S ribosomal protein L25


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,6217
ポリマ－111,6217
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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50S ribosomal protein ... , 7種, 7分子 HIJKLMN

#1: タンパク質 50S ribosomal protein L1


分子量: 24331.074 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 参照: UniProt: P27150, UniProt: Q5SLP7*PLUS
#2: タンパク質 50S ribosomal protein L2 / BstL2 / L3


分子量: 14759.666 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
参照: UniProt: P04257
#3: タンパク質 50S ribosomal protein L6 / BL10


分子量: 17811.447 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
参照: UniProt: P02391
#4: タンパク質 50S ribosomal protein L9 / BL17


分子量: 16341.037 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
参照: UniProt: P02417
#5: タンパク質 50S ribosomal protein L11


分子量: 14294.913 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermotoga maritima (バクテリア) / 参照: UniProt: P29395
#6: タンパク質 50S ribosomal protein L14


分子量: 13369.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
参照: UniProt: P04450
#7: タンパク質 50S ribosomal protein L25


分子量: 10713.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: C3T3H7, UniProt: P68919*PLUS

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: LARGE 50S RIBOSOMAL SUBUNIT / タイプ: RIBOSOME
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
結晶解説: THE CRYST1 AND SCALE RECORDS ARE MEANINGLESS.

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM200FEG / 詳細: from Structure 1999 citation
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 38000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GENERIC FILM
画像スキャンScanner model: IMAGE SCIENCE PATCHWORK DENSITOMETER

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解析

対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 7.5 Å / 解像度の算出法: FSC 3 SIGMA CUT-OFF / 粒子像の数: 16000 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
詳細: DETAILS--OTHER REFINEMENT REMARKS- CRYO-EM RECONSTRUCTION THIS FILE HAS BEEN GENERATED BY THE USE OF ALL RELEVANT BIOCHEMICAL CONSTRAINTS AND THE CONSTRAINTS GIVEN BY THE ELECTRON DENSITY ...詳細: DETAILS--OTHER REFINEMENT REMARKS- CRYO-EM RECONSTRUCTION THIS FILE HAS BEEN GENERATED BY THE USE OF ALL RELEVANT BIOCHEMICAL CONSTRAINTS AND THE CONSTRAINTS GIVEN BY THE ELECTRON DENSITY CONTOUR OF THE RIBOSOME, WHICH WAS DERIVED FROM THE CRYO-ELECTRON MICROSCOPIC RECONSTRUCTION.
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11CSV

1csv

11CSV1PDBexperimental model
21CSX

1csx

11CSX2PDBexperimental model
31CSW

1csw

11CSW3PDBexperimental model
精密化最高解像度: 7.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 7.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8774 0 4 0 8778

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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