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- PDB-3zzy: Crystal structure of a Raver1 PRI3 peptide in complex with polypy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zzy
タイトルCrystal structure of a Raver1 PRI3 peptide in complex with polypyrimidine tract binding protein RRM2
要素
  • POLYPYRIMIDINE TRACT-BINDING PROTEIN 1
  • RIBONUCLEOPROTEIN PTB-BINDING 1
キーワードPROTEIN BINDING / PEPTIDE BINDING / RNA RECOGNITION MOTIF
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of muscle cell differentiation / poly-pyrimidine tract binding / IRES-dependent viral translational initiation / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / pre-mRNA binding / negative regulation of RNA splicing / FGFR2 alternative splicing / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / regulation of RNA splicing / regulation of cell differentiation ...negative regulation of muscle cell differentiation / poly-pyrimidine tract binding / IRES-dependent viral translational initiation / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / pre-mRNA binding / negative regulation of RNA splicing / FGFR2 alternative splicing / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / regulation of RNA splicing / regulation of cell differentiation / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / mRNA processing / mRNA binding / nucleolus / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribonucleoprotein PTB-binding 1, RNA recognition motif 1 / PTBP1, RNA recognition motif 1 / PTBP1, RNA recognition motif 3 / HnRNP-L/PTB / PTBP1-like, RNA recognition motif 2 / RRM-like domain / : / RNA recognition motif. (a.k.a. RRM, RBD, or RNP domain) / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif ...Ribonucleoprotein PTB-binding 1, RNA recognition motif 1 / PTBP1, RNA recognition motif 1 / PTBP1, RNA recognition motif 3 / HnRNP-L/PTB / PTBP1-like, RNA recognition motif 2 / RRM-like domain / : / RNA recognition motif. (a.k.a. RRM, RBD, or RNP domain) / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polypyrimidine tract-binding protein 1 / Ribonucleoprotein PTB-binding 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Joshi, A. / Kotik-Kogan, O. / Curry, S.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2011
タイトル: Crystallographic Analysis of Polypyrimidine Tract-Binding Protein-Raver1 Interactions Involved in Regulation of Alternative Splicing.
著者: Joshi, A. / Coelho, M.B. / Kotik-Kogan, O. / Simpson, P.J. / Matthews, S.J. / Smith, C.W. / Curry, S.
履歴
登録2011年9月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: POLYPYRIMIDINE TRACT-BINDING PROTEIN 1
B: POLYPYRIMIDINE TRACT-BINDING PROTEIN 1
C: RIBONUCLEOPROTEIN PTB-BINDING 1
D: RIBONUCLEOPROTEIN PTB-BINDING 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,2744
ポリマ－31,2744
非ポリマー00
水3,441191
1
A: POLYPYRIMIDINE TRACT-BINDING PROTEIN 1
C: RIBONUCLEOPROTEIN PTB-BINDING 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6372
ポリマ－15,6372
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area860 Å2
ΔGint-6.5 kcal/mol
Surface area6260 Å2
手法PISA
2
B: POLYPYRIMIDINE TRACT-BINDING PROTEIN 1
D: RIBONUCLEOPROTEIN PTB-BINDING 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6372
ポリマ－15,6372
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area830 Å2
ΔGint-6.5 kcal/mol
Surface area6130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.233, 60.606, 60.842
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.51, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.2051, 0.0424, 0.9778), (-0.02532, -0.999, 0.038), (0.9784, -0.01697, 0.2059)
ベクター: -47.02, -10.24, 16.62)

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要素

#1: タンパク質 POLYPYRIMIDINE TRACT-BINDING PROTEIN 1 / PTB / 57 KDA RNA-BINDING PROTEIN PPTB-1 / HETEROGENEOUS NUCLEAR RIBONUCLEOPROTEIN I / HNRNP I


分子量: 14169.072 Da / 分子数: 2 / 断片: RNA RECOGNITION MOTIF 2, RESIDUES 172-301 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P26599
#2: タンパク質・ペプチド RIBONUCLEOPROTEIN PTB-BINDING 1 / RAVER1 / PROTEIN RAVER-1


分子量: 1467.710 Da / 分子数: 2 / 断片: MOTIF PRI3, RESIDUES 496-507 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THIS FRAGMENT IS ACTUALLY FUSED TO MOLECULE 1, SEE REMARK 999
由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9CW46
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 191 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細CHAIN C AND D FIRST 4 RESIDUES (GAMG) ARE VECTOR DERIVED. RESIDUES 5 - 16 CORRESPOND TO RAVER1 PRI3 ...CHAIN C AND D FIRST 4 RESIDUES (GAMG) ARE VECTOR DERIVED. RESIDUES 5 - 16 CORRESPOND TO RAVER1 PRI3 MOTIF. THESE 16 RESIDUES ARE FUSED GENETICALLY TO PTB RRM2 ( RECORDED AS CHAINS A AND B). BECAUSE OF LINKER DISORDER WE CANNOT DETERMINE WHICH RRM DOMAIN (CHAINS A, B) IS COVALENTLY LINKED TO WHICH RAVER1 PEPTIDE (CHAINS C,D). METHIONINE 1 IN RAVER1 IS AN INITIATOR MET AND IS REMOVED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.94 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5 / 詳細: SEE PAPER., pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.8123
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年12月15日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: GEMANIUM CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8123 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→30.32 Å / Num. obs: 50129 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 19.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 15.4
反射 シェル解像度: 1.4→1.48 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.35 / Mean I/σ(I) obs: 5.3 / % possible all: 96.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER1.3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1SJR

1sjr


解像度: 1.4→29.01 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 839936.87 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MLF
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED. THE CRYSTALLISED PROTEIN HAS A RAVER1 PEPTIDE GENETICALLY FUSED AS AN N-TERMINAL EXTENSION OF PTB RRM2. OWING TO LINKER DISORDER WE CANNOT DETERMINE WHICH RRM DOMAIN ...詳細: BULK SOLVENT MODEL USED. THE CRYSTALLISED PROTEIN HAS A RAVER1 PEPTIDE GENETICALLY FUSED AS AN N-TERMINAL EXTENSION OF PTB RRM2. OWING TO LINKER DISORDER WE CANNOT DETERMINE WHICH RRM DOMAIN (CHAINS A, B) IS COVALENTLY LINKED TO WHICH RAVER1 PEPTIDE (CHAINS C,D).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 2506 5 %RANDOM
Rwork0.224 ---
obs0.224 50129 98.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 63.17 Å2 / ksol: 0.45 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.22 Å20 Å2-5.57 Å2
2---5.39 Å20 Å2
3---3.17 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.2 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→29.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1741 0 0 191 1932
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.49 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 411 5 %
Rwork0.325 7750 -
obs--97.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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