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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zzt
タイトルCrystal structure of Staphylococcus aureus elongation factor G with a fusidic-acid-resistant mutation F88L
要素ELONGATION FACTOR G
キーワードTRANSLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


ribosome disassembly / translation elongation factor activity / GTPase activity / GTP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Elongation Factor G (Translational Gtpase), domain 3 / Alpha-Beta Plaits - #240 / : / Translation elongation factor EFG/EF2 / Elongation factor G, domain III / EFG, domain V / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV ...Elongation Factor G (Translational Gtpase), domain 3 / Alpha-Beta Plaits - #240 / : / Translation elongation factor EFG/EF2 / Elongation factor G, domain III / EFG, domain V / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Translation factors / Elongation factor G C-terminus / Elongation factor EFG, domain V-like / Elongation factor G C-terminus / EF-G domain III/V-like / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Alpha-Beta Plaits / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Elongation factor G
類似検索 - 構成要素
生物種STAPHYLOCOCCUS AUREUS (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Koripella, R.K. / Chen, Y. / Selmer, M. / Sanyal, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Mechanism of Elongation Factor-G-Mediated Fusidic Acid Resistance and Fitness Compensation in Staphylococcus Aureus.
著者: Koripella, R.K. / Chen, Y. / Peisker, K. / Koh, C.S. / Selmer, M. / Sanyal, S.
履歴
登録2011年9月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年7月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年9月19日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ELONGATION FACTOR G
B: ELONGATION FACTOR G


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)153,3312
ポリマ－153,3312
非ポリマー00
水41423
1
A: ELONGATION FACTOR G


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,6651
ポリマ－76,6651
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: ELONGATION FACTOR G


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,6651
ポリマ－76,6651
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.970, 127.930, 107.440
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.86, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 ELONGATION FACTOR G / EF-G / 85 KDA VITRONECTIN-BINDING PROTEIN


分子量: 76665.273 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) STAPHYLOCOCCUS AUREUS (黄色ブドウ球菌)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P68790
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, PHE 88 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, PHE 88 TO LEU

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9538
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年9月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9538 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→47.4 Å / Num. obs: 32339 / % possible obs: 90.2 % / Observed criterion σ(I): 1.64 / 冗長度: 3.76 % / Biso Wilson estimate: 77.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 14.57
反射 シェル解像度: 2.95→3 Å / 冗長度: 3.79 % / Rmerge(I) obs: 0.95 / Mean I/σ(I) obs: 1.64 / % possible all: 72.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FNM

1fnm


解像度: 2.95→47.402 Å / SU ML: 1.03 / σ(F): 2.35 / 位相誤差: 36.73 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2937 1523 4.7 %
Rwork0.2409 --
obs0.2434 32326 90.28 %
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 54.463 Å2 / ksol: 0.264 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 93.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.4959 Å2-0 Å216.7304 Å2
2---10.6929 Å2-0 Å2
3---12.1889 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95→47.402 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10036 0 0 23 10059
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00410206
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.90313800
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.823814
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0651562
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041806
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.95-3.04520.4969900.40362288X-RAY DIFFRACTION73
3.0452-3.15410.40291030.36332412X-RAY DIFFRACTION77
3.1541-3.28030.39661330.32132542X-RAY DIFFRACTION83
3.2803-3.42960.39531500.30962681X-RAY DIFFRACTION88
3.4296-3.61030.35721330.29682845X-RAY DIFFRACTION91
3.6103-3.83640.35521500.27612901X-RAY DIFFRACTION94
3.8364-4.13250.30851550.25962925X-RAY DIFFRACTION94
4.1325-4.5480.25691420.20432997X-RAY DIFFRACTION97
4.548-5.20540.26771560.19323028X-RAY DIFFRACTION98
5.2054-6.55550.30051620.23833092X-RAY DIFFRACTION99
6.5555-47.40780.21341490.19363092X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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