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万見
- PDB-3zxh: MMP-13 complexed with 2-Napthylsulfonamide hydroxamic acid inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zxh
タイトルMMP-13 complexed with 2-Napthylsulfonamide hydroxamic acid inhibitor
要素COLLAGENASE 3
キーワードHYDROLASE / METALLO-ENZYME / CARBOXYLATE INHIBITOR / COLLAGEN DEGRADATION / EXTRACELLULAR MATRIX / METAL-BINDING / METALLOPROTEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


growth plate cartilage development / RUNX2 regulates genes involved in cell migration / endochondral ossification / bone morphogenesis / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / bone mineralization / Activation of Matrix Metalloproteinases / response to amyloid-beta / Collagen degradation ...growth plate cartilage development / RUNX2 regulates genes involved in cell migration / endochondral ossification / bone morphogenesis / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / bone mineralization / Activation of Matrix Metalloproteinases / response to amyloid-beta / Collagen degradation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / extracellular matrix / metalloendopeptidase activity / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Peptidoglycan binding-like / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin ...Peptidoglycan binding-like / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-E41 / Collagenase 3
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Clark, K.L. / Kulathila, R.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2011
タイトル: Potent and Selective 2-Naphthylsulfonamide Substituted Hydroxamic Acid Inhibitors of Matrix Metalloproteinase-13.
著者: Tommasi, R.A. / Weiler, S. / Mcquire, L.W. / Rogel, O. / Chambers, M. / Clark, K.L. / Doughty, J. / Fang, J. / Ganu, V. / Grob, J. / Goldberg, R. / Goldstein, R. / Lavoie, S. / Kulathila, R. ...著者: Tommasi, R.A. / Weiler, S. / Mcquire, L.W. / Rogel, O. / Chambers, M. / Clark, K.L. / Doughty, J. / Fang, J. / Ganu, V. / Grob, J. / Goldberg, R. / Goldstein, R. / Lavoie, S. / Kulathila, R. / Macchia, W. / Melton, R. / Springer, C. / Walker, M. / Zhang, J. / Zhu, L. / Shultz, M.
履歴
登録2011年8月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年10月26日Group: Atomic model
改定 1.22019年4月3日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COLLAGENASE 3
B: COLLAGENASE 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,25820
ポリマ－38,4712
非ポリマー1,78818
水7,440413
1
A: COLLAGENASE 3
B: COLLAGENASE 3
ヘテロ分子

A: COLLAGENASE 3
B: COLLAGENASE 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,51740
ポリマ－76,9424
非ポリマー3,57536
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_657-x+1,y,-z+21
Buried area15010 Å2
ΔGint-341.9 kcal/mol
Surface area28550 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5810 Å2
ΔGint-164.2 kcal/mol
Surface area15970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)134.904, 36.141, 95.069
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 131.02, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-2090-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 COLLAGENASE 3 / MATRIX METALLOPROTEINASE-13 / MMP-13


分子量: 19235.383 Da / 分子数: 2 / 断片: PROTEASE DOMAIN, RESIDUES 104-274 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS
参照: UniProt: P45452, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ

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非ポリマー , 5種, 431分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-E41 / N-hydroxy-N^2^-(3-methylbutyl)-N^2^-(naphthalen-2-ylsulfonyl)-D-valinamide


分子量: 392.512 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H28N2O4S
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 413 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.43 % / 解説: NONE
結晶化温度: 277 K / pH: 8.2
詳細: 15% PEG 6K, 0.1M TRIS PH 8.2, 0.9 M HCOONA, 4 DEG. CELSIUS.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 32-ID / 波長: 1.0003
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0003 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→9 Å / Num. obs: 84772 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 9.84 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル解像度: 1.3→1.33 Å / Rmerge(I) obs: 0.27 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
HKLデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.3→9.004 Å / SU ML: 0.22 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 14.24 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1585 1984 2.3 %
Rwork0.1454 --
obs0.1457 84772 99.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.77 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 61.926 Å2 / ksol: 0.6 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.0059 Å20 Å21.3463 Å2
2--2.4339 Å20 Å2
3----2.428 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→9.004 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2642 0 95 413 3150
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0122856
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3853886
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.2041001
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082389
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01500
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3001-1.33250.24041410.20075707X-RAY DIFFRACTION97
1.3325-1.36840.19841390.18685859X-RAY DIFFRACTION99
1.3684-1.40850.19561580.17245863X-RAY DIFFRACTION99
1.4085-1.45380.15411340.15235932X-RAY DIFFRACTION100
1.4538-1.50550.16861440.14395898X-RAY DIFFRACTION100
1.5055-1.56550.15971420.14925885X-RAY DIFFRACTION100
1.5655-1.63640.14661340.12145940X-RAY DIFFRACTION100
1.6364-1.72210.13741440.12415935X-RAY DIFFRACTION100
1.7221-1.82910.13471400.12465910X-RAY DIFFRACTION100
1.8291-1.9690.15051410.13475938X-RAY DIFFRACTION100
1.969-2.16460.16321370.13255975X-RAY DIFFRACTION100
2.1646-2.47220.15151480.13865958X-RAY DIFFRACTION100
2.4722-3.09350.1511400.14696021X-RAY DIFFRACTION100
3.0935-9.00440.16161420.15675967X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.31670.0238-0.42940.28330.06230.80780.0040.0170.0121-0.03870.0065-0.00520.004-0.0337-0.00870.06140.0011-0.00580.04420.00050.0594-4.962317.555751.963
20.26140.0058-0.01760.24570.01770.30350.0142-0.0004-0.0216-0.0447-0.0023-0.02670.03190.03120.01730.0440.008-0.00340.02560.00010.05625.46219.5561.8198
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND RESID 104:401
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B AND RESID 104:401

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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