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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3zvh | ||||||
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タイトル | Methylaspartate ammonia lyase from Clostridium tetanomorphum mutant Q73A | ||||||
要素 | (METHYLASPARTATE AMMONIA- ...) x 2 | ||||||
キーワード | LYASE / ENOLASE | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 methylaspartate ammonia-lyase / methylaspartate ammonia-lyase activity / glutamate catabolic process via L-citramalate / cobalamin binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | CLOSTRIDIUM TETANOMORPHUM (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å | ||||||
データ登録者 | Raj, H. / Szymanski, W. / de Villiers, J. / Rozeboom, H.J. / Veetil, V.P. / Reis, C.R. / de Villiers, M. / de Wildeman, S. / Dekker, F.J. / Quax, W.J. ...Raj, H. / Szymanski, W. / de Villiers, J. / Rozeboom, H.J. / Veetil, V.P. / Reis, C.R. / de Villiers, M. / de Wildeman, S. / Dekker, F.J. / Quax, W.J. / Thunnissen, A.M.W.H. / Feringa, B.L. / Janssen, D.B. / Poelarends, G.J. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat.Chem. / 年: 2012 タイトル: Engineering Methylaspartate Ammonia Lyase for the Asymmetric Synthesis of Unnatural Amino Acids. 著者: Raj, H. / Szymanski, W. / De Villiers, J. / Rozeboom, H.J. / Veetil, V.P. / Reis, C.R. / De Villiers, M. / Dekker, F.J. / De Wildeman, S. / Quax, W.J. / Thunnissen, A.M.W.H. / Feringa, B.L. / ...著者: Raj, H. / Szymanski, W. / De Villiers, J. / Rozeboom, H.J. / Veetil, V.P. / Reis, C.R. / De Villiers, M. / Dekker, F.J. / De Wildeman, S. / Quax, W.J. / Thunnissen, A.M.W.H. / Feringa, B.L. / Janssen, D.B. / Poelarends, G.J. | ||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AE" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AE" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BD" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3zvh.cif.gz | 328.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3zvh.ent.gz | 266 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3zvh.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 3zvh_validation.pdf.gz | 462.6 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 3zvh_full_validation.pdf.gz | 468.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | 3zvh_validation.xml.gz | 36.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 3zvh_validation.cif.gz | 53 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zv/3zvh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zv/3zvh | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper: (Code: given Matrix: (-1, 0.004411, -0.006059), ベクター: |
-要素
-METHYLASPARTATE AMMONIA- ... , 2種, 2分子 AB
#1: タンパク質 | 分子量: 48449.262 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) CLOSTRIDIUM TETANOMORPHUM (バクテリア) 株: H1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): TOP10 / 参照: UniProt: Q05514, methylaspartate ammonia-lyase |
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#2: タンパク質 | 分子量: 48481.262 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) CLOSTRIDIUM TETANOMORPHUM (バクテリア) 株: H1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): TOP10 / 参照: UniProt: Q05514, methylaspartate ammonia-lyase |
-非ポリマー , 4種, 540分子
#3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-GOL / #5: 化合物 | ChemComp-CL / | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
構成要素の詳細 | ENGINEERED |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 % / 解説: NONE |
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結晶化 | pH: 6 / 詳細: 14-17 % PEG6000, MES PH 6.0, 100 MM MGCL2 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 110 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: MAC Science DIP-2030 / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年11月10日 / 詳細: MIRRORS |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→38.9 Å / Num. obs: 54091 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 13.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.16 / Net I/σ(I): 6.9 |
反射 シェル | 解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.58 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 95.4 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1KCZ 解像度: 1.99→77.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.919 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.875 / SU B: 7.887 / SU ML: 0.108 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.213 / ESU R Free: 0.185 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 14.506 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.99→77.71 Å
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拘束条件 |
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