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Yorodumi- PDB-1kcz: Crystal Structure of beta-methylaspartase from Clostridium tetano... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 1kcz | ||||||
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Title | Crystal Structure of beta-methylaspartase from Clostridium tetanomorphum. Mg-complex. | ||||||
Components | beta-methylaspartase | ||||||
Keywords | LYASE / beta zigzag / alpha/beta-barrel | ||||||
Function / homology | Function and homology information methylaspartate ammonia-lyase / methylaspartate ammonia-lyase activity / glutamate catabolic process via L-citramalate / cobalamin binding / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Clostridium tetanomorphum (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 1.9 Å | ||||||
Authors | Asuncion, M. / Blankenfeldt, W. / Barlow, J.N. / Gani, D. / Naismith, J.H. | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2002 Title: The structure of 3-methylaspartase from Clostridium tetanomorphum functions via the common enolase chemical step. Authors: Asuncion, M. / Blankenfeldt, W. / Barlow, J.N. / Gani, D. / Naismith, J.H. #1: Journal: Acta Crystallogr.,Sect.D / Year: 2001 Title: Overexpression, purification, crystallization and data collection of 3-methylaspartase from Clostridium tetanomorphum Authors: Asuncion, M. / Barlow, J.N. / Pollard, J. / Staines, A.G. / McMahon, S.A. / Blankenfeldt, W. / Gani, D. / Naismith, J.H. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 1kcz.cif.gz | 185.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb1kcz.ent.gz | 153.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 1kcz.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 1kcz_validation.pdf.gz | 454.9 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 1kcz_full_validation.pdf.gz | 464.9 KB | Display | |
Data in XML | 1kcz_validation.xml.gz | 40.6 KB | Display | |
Data in CIF | 1kcz_validation.cif.gz | 61.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kc/1kcz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kc/1kcz | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Details | The biological assembly is a homodimer. |
-Components
#1: Protein | Mass: 45640.184 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Clostridium tetanomorphum (bacteria) / Plasmid: pJGetita / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(lambda DE3)pLysS / References: UniProt: Q05514, methylaspartate ammonia-lyase #2: Chemical | #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.19 Å3/Da / Density % sol: 43.75 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: Tris-HCl, NaCl, ethylene glycol, PEG 6000, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K | ||||||||||||||||||||||||||||||
Crystal grow | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||
Components of the solutions | *PLUS
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-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID14-1 / Wavelength: 0.934 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 4 / Detector: CCD / Date: Sep 17, 2001 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.934 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.9→55.05 Å / Num. all: 63850 / Num. obs: 63452 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 4.3 / Redundancy: 11.4 % / Biso Wilson estimate: 15 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Net I/σ(I): 9 |
Reflection shell | Resolution: 1.9→1.95 Å / Redundancy: 9 % / Rmerge(I) obs: 0.264 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / % possible all: 95.1 |
Reflection | *PLUS Redundancy: 11.5 % / Num. measured all: 731140 |
Reflection shell | *PLUS % possible obs: 95.1 % |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SAD / Resolution: 1.9→76.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / SU B: 3.782 / SU ML: 0.114 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: isotropic temperature factors / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.127 / ESU R Free: 0.118 / Stereochemistry target values: Engh & Huber Details: TLS-option in REFMAC5 with 3 TLS groups for protein chains and water molecules. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 8.67 Å2
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Refine analyze |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.9→76.7 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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Refinement | *PLUS Highest resolution: 1.9 Å / Lowest resolution: 76.7 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5.1 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints | *PLUS
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LS refinement shell | *PLUS Rfactor Rfree: 0.206 / Rfactor Rwork: 0.145 / Rfactor obs: 0.145 |