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- PDB-3zup: The 3-dimensional structure of MpgP from Thermus thermophilus HB2... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zup
タイトルThe 3-dimensional structure of MpgP from Thermus thermophilus HB27, in complex with the alpha-mannosylglycerate and orthophosphate reaction products.
要素MANNOSYL-3-PHOSPHOGLYCERATE PHOSPHATASE
キーワードHYDROLASE / HALOALKANOID ACID DEHALOGENASE-LIKE PHOSPHATASE / HAD-LIKE PHOSPHATASE
機能・相同性
機能・相同性情報


mannosyl-3-phosphoglycerate phosphatase / mannosyl-3-phosphoglycerate phosphatase activity / mannosylglycerate biosynthetic process / magnesium ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Mannosyl-3-phosphoglycerate phosphatase, thermophiles / Putative mannosyl-3-phosphoglycerate phosphatase; domain 2 / HAD-superfamily hydrolase, superfamily IIB, MPGP / Threonyl-tRNA Synthetase; Chain A, domain 2 / HAD-superfamily hydrolase, subfamily IIB / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily/HAD-like / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Rossmann fold ...Mannosyl-3-phosphoglycerate phosphatase, thermophiles / Putative mannosyl-3-phosphoglycerate phosphatase; domain 2 / HAD-superfamily hydrolase, superfamily IIB, MPGP / Threonyl-tRNA Synthetase; Chain A, domain 2 / HAD-superfamily hydrolase, subfamily IIB / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily/HAD-like / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2M8 / PHOSPHATE ION / mannosyl-3-phosphoglycerate phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.804 Å
データ登録者Goncalves, S. / Esteves, A.M. / Santos, H. / Borges, N. / Matias, P.M.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2011
タイトル: The Three-Dimensional Structure of Mannosyl-3-Phosphoglycerate Phosphatase from Thermus Thermophilus Hb27: A New Member of the Haloalkanoic Acid Dehalogenase Superfamily.
著者: Goncalves, S. / Esteves, A.M. / Santos, H. / Borges, N. / Matias, P.M.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2011
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of Mannosyl-3-Phosphoglycerate Phosphatase from Thermus Thermophilus Hb27.
著者: Goncalves, S. / Esteves, A.M. / Borges, N. / Santos, H. / Matias, P.M.
履歴
登録2011年7月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月9日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月20日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MANNOSYL-3-PHOSPHOGLYCERATE PHOSPHATASE
B: MANNOSYL-3-PHOSPHOGLYCERATE PHOSPHATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,2148
ポリマ－56,4392
非ポリマー7756
水7,044391
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2260 Å2
ΔGint-44.1 kcal/mol
Surface area22380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.368, 88.049, 146.457
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.82697, -0.49191, 0.27229), (-0.49021, -0.86799, -0.07928), (0.27534, -0.06792, -0.95894)
ベクター: -0.35156, -0.36389, 0.23182)

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要素

#1: タンパク質 MANNOSYL-3-PHOSPHOGLYCERATE PHOSPHATASE / MPGP


分子量: 28219.281 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア)
株: HB27 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q72K29, mannosyl-3-phosphoglycerate phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 糖 ChemComp-2M8 / (2R)-3-hydroxy-2-(alpha-D-mannopyranosyloxy)propanoic acid / 2-O-ALPHA-MANNOSYL-D-GLYCERATE / (2R)-3-hydroxy-2-(alpha-D-mannosyloxy)propanoic acid / (2R)-3-hydroxy-2-(D-mannosyloxy)propanoic acid / (2R)-3-hydroxy-2-(mannosyloxy)propanoic acid


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 268.218 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H16O9
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 391 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細2-O-ALPHA-MANNOSYL-D-GLYCERATE (MG9): MONOMER LIBRARY REFERENCE ENTRY 2M8

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.51 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5 / 詳細: SEE REFERENCE IN REMARK 1, pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9535
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月3日 / 詳細: BENT CYLINDRICAL MIRROR
放射モノクロメーター: SI (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9535 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→60 Å / Num. obs: 47907 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 25.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 19.29
反射 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 3.67 / % possible all: 91.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3ZTY

3zty


解像度: 1.804→42.161 Å / SU ML: 0.24 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 21.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2297 2342 5 %
Rwork0.1804 --
obs0.1829 46849 97.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 58.876 Å2 / ksol: 0.394 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.6926 Å20 Å20 Å2
2---6.4708 Å20 Å2
3---3.7782 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.804→42.161 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3912 0 48 391 4351
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074099
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0325582
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.0031578
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065612
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005736
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8041-1.86860.27712090.23013947X-RAY DIFFRACTION88
1.8686-1.94340.28242160.2154428X-RAY DIFFRACTION99
1.9434-2.03180.25282260.1914466X-RAY DIFFRACTION100
2.0318-2.1390.22372560.18144496X-RAY DIFFRACTION100
2.139-2.2730.22812380.17884476X-RAY DIFFRACTION100
2.273-2.44840.25512340.17944495X-RAY DIFFRACTION99
2.4484-2.69480.22062230.18414476X-RAY DIFFRACTION99
2.6948-3.08470.26242430.19014534X-RAY DIFFRACTION100
3.0847-3.88590.22342390.1774574X-RAY DIFFRACTION99
3.8859-42.17240.20252580.16644615X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8499-0.4313-0.14411.0755-0.16010.33510.04480.5575-0.1286-0.95270.18690.44430.6738-0.02780.00240.4563-0.0449-0.08940.2935-0.00110.2616-15.5164-45.502926.967
21.84230.51450.34571.83580.25921.0016-0.0230.07710.0990.00990.12370.3781-0.0711-0.1433-0.00020.09650.0076-0.0010.18220.01910.1845-17.1095-26.673434.2588
30.52550.3409-0.11332.5669-0.98421.2333-0.01410.07840.0394-0.17760.04990.00090.05290.05030.00010.0953-0.0005-0.00770.1549-0.01650.1243-7.3556-25.231428.378
42.0877-0.45010.74613.33130.56851.50370.03790.0239-0.20580.00160.0663-0.00070.20950.2802-0.00030.19740.0323-0.00860.2060.03260.19-7.7554-46.947535.9793
51.4717-0.14620.32960.9536-0.08290.39520.0379-0.51170.55840.371-0.1816-0.0029-0.2053-0.1623-0.00020.32120.03230.04520.3582-0.03210.28332.897213.29066.6986
61.75481.4474-0.92085.0748-2.11781.4751-0.05010.22930.079-0.97040.31220.74420.4168-0.192-0.00070.3712-0.0015-0.10270.19540.02670.1949-5.9021-4.72622.829
71.59661.0281-0.67822.0487-0.74280.6724-0.3471-0.4641-0.7298-0.99-0.6568-1.34210.69470.4643-0.02560.470.14420.25620.30770.1490.53966.6513-14.0186.0968
82.62570.7374-0.40112.9962-1.20061.09450.00580.0840.0567-0.8278-0.5354-0.88630.31320.6932-0.00060.3530.08210.09930.32520.13780.288810.79318.5111-1.4207
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 1:29)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 30:107)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 108:189)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 190:252)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN B AND RESID 1:29)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN B AND RESID 30:143)
7X-RAY DIFFRACTION7(CHAIN B AND RESID 144:177)
8X-RAY DIFFRACTION8(CHAIN B AND RESID 178:252)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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