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- PDB-3zu3: Structure of the enoyl-ACP reductase FabV from Yersinia pestis wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zu3
タイトルStructure of the enoyl-ACP reductase FabV from Yersinia pestis with the cofactor NADH (MR, cleaved Histag)
要素PUTATIVE REDUCTASE YPO4104/Y4119/YP_4011
キーワードOXIDOREDUCTASE / FATTY ACID BIOSYNTHESIS II / SHORT-CHAIN DEHYDROGENASE REDUCTASE SUPERFAMILY
機能・相同性
機能・相同性情報


trans-2-enoyl-CoA reductase (NADH) activity / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) activity / NAD binding / fatty acid biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
: / Trans-2-enoyl-CoA reductase / Enoyl reductase FAD binding domain / Trans-2-enoyl-CoA reductase catalytic domain, putative / Enoyl reductase FAD binding domain / Trans-2-enoyl-CoA reductase catalytic region / NAD(P)H binding domain of trans-2-enoyl-CoA reductase / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / Enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase [NADH]
類似検索 - 構成要素
生物種YERSINIA PESTIS (ペスト菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.802 Å
データ登録者Hirschbeck, M.W. / Kuper, J. / Kisker, C.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: Structure of the Yersinia Pestis Fabv Enoyl-Acp Reductase and its Interaction with Two 2-Pyridone Inhibitors
著者: Hirschbeck, M.W. / Kuper, J. / Lu, H. / Liu, N. / Neckles, C. / Shah, S. / Wagner, S. / Sotriffer, C.A. / Tonge, P.J. / Kisker, C.
履歴
登録2011年7月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月28日Group: Other
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PUTATIVE REDUCTASE YPO4104/Y4119/YP_4011
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,0897
ポリマ－44,0331
非ポリマー1,0576
水7,602422
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.160, 102.160, 84.761
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2287-

HOH

21A-2411-

HOH

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要素

#1: タンパク質 PUTATIVE REDUCTASE YPO4104/Y4119/YP_4011 / ENOYL-ACP REDUCTASE


分子量: 44032.617 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) YERSINIA PESTIS (ペスト菌) / 株: CO92 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: Q8Z9U1
#2: 化合物 ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 422 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 25% PEG 4000, 150 MM AMMONIUM SULFATE 100 MM, MES PH 5.5.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.918
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→33.4 Å / Num. obs: 47522 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 3.3 / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 17.09 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.63 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3ZU2

3zu2


解像度: 1.802→32.616 Å / SU ML: 0.21 / σ(F): 0 / 位相誤差: 20.4 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2124 2332 5 %
Rwork0.1679 --
obs0.1702 46573 98.07 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 54.126 Å2 / ksol: 0.368 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.9186 Å20 Å20 Å2
2--1.9186 Å20 Å2
3----3.8373 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.802→32.616 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3091 0 69 422 3582
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073424
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0744657
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.2781308
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067520
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005603
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.802-1.86640.30032210.24444143X-RAY DIFFRACTION93
1.8664-1.94110.26882120.22314251X-RAY DIFFRACTION95
1.9411-2.02950.24152130.2074333X-RAY DIFFRACTION97
2.0295-2.13650.26662440.18744399X-RAY DIFFRACTION98
2.1365-2.27030.21612450.17574401X-RAY DIFFRACTION99
2.2703-2.44550.22922350.16724432X-RAY DIFFRACTION99
2.4455-2.69150.19832570.16314491X-RAY DIFFRACTION100
2.6915-3.08070.21892350.16074511X-RAY DIFFRACTION100
3.0807-3.88040.17752440.14184563X-RAY DIFFRACTION100
3.8804-32.62130.18642260.15344717X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.11260.0499-0.21950.2559-0.02970.04480.4133-0.54090.05890.0701-0.19940.0731-0.05-0.3038-0.25290.2242-0.1327-0.00770.30980.01590.09383.1044-44.777616.0342
22.23140.79061.04070.69760.29511.2882-0.17120.08770.2341-0.00790.01280.0809-0.17320.19090.12910.0484-0.0624-0.02130.08820.02660.035411.9111-34.5668-2.8121
31.97960.28081.53850.20880.10451.4853-0.51260.48250.4864-0.07130.13610.1494-0.32270.17150.27410.1114-0.081-0.10870.08570.08490.17280.6723-32.3722-13.2411
40.3460.10610.07170.32010.33560.7203-0.06590.00880.05940.08660.01570.00770.0390.09450.03580.0747-0.01820.00520.1186-0.01440.0745-0.8254-49.3048-11.2559
52.37690.04071.15151.13930.10490.5828-0.00920.8158-0.1224-0.18810.0202-0.0543-0.03780.5582-0.02890.1027-0.04570.00240.3808-0.04250.067915.2354-44.9264-16.5364
60.99130.2325-1.04770.89870.27933.1834-0.55840.53720.244-0.36380.42110.2339-0.00620.41690.07480.3865-0.4791-0.13040.73780.17330.13647.6541-38.0327-28.476
70.89870.21320.86361.0550.33990.9352-0.13710.395-0.0596-0.13030.10980.11550.20040.19490.00890.0554-0.03010.01040.1503-0.04850.0913-4.2136-52.2234-18.3962
80.49930.3529-0.2270.69590.13760.45040.061-0.1046-0.05120.1267-0.0652-0.03690.11880.19770.01390.1128-0.0374-0.010.11450.01280.04936.4557-47.86825.3006
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID -5:11)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 12:168)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 169:240)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 270:301)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN A AND RESID 302:322)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN A AND RESID 323:327)
7X-RAY DIFFRACTION7(CHAIN A AND RESID 328:357)
8X-RAY DIFFRACTION8(CHAIN A AND RESID 358:399)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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