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- PDB-3zs9: S. cerevisiae Get3-ADP-AlF4- complex with a cytosolic Get2 fragment -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zs9
タイトルS. cerevisiae Get3-ADP-AlF4- complex with a cytosolic Get2 fragment
要素
  • ATPASE GET3
  • GOLGI TO ER TRAFFIC PROTEIN 2
キーワードHYDROLASE/TRANSPORT PROTEIN / HYDROLASE-TRANSPORT PROTEIN COMPLEX / MEMBRANE PROTEIN / TARGETING FACTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of protein localization to endoplasmic reticulum membrane / GET complex / pheromone-dependent signal transduction involved in conjugation with cellular fusion / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / 加水分解酵素; 酸無水物に作用 / protein insertion into ER membrane / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / response to arsenic-containing substance / response to metal ion ...establishment of protein localization to endoplasmic reticulum membrane / GET complex / pheromone-dependent signal transduction involved in conjugation with cellular fusion / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / 加水分解酵素; 酸無水物に作用 / protein insertion into ER membrane / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / response to arsenic-containing substance / response to metal ion / protein transmembrane transporter activity / mitophagy / protein-membrane adaptor activity / protein folding chaperone / guanyl-nucleotide exchange factor activity / unfolded protein binding / response to heat / cellular response to oxidative stress / Golgi membrane / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Golgi to ER traffic protein 2 / GET complex subunit Get2/sif1 / GET complex subunit GET2 / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3, eukaryotic / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3 / Anion-transporting ATPase-like domain / Anion-transporting ATPase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase ...Golgi to ER traffic protein 2 / GET complex subunit Get2/sif1 / GET complex subunit GET2 / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3, eukaryotic / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3 / Anion-transporting ATPase-like domain / Anion-transporting ATPase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / TETRAFLUOROALUMINATE ION / Golgi to ER traffic protein 2 / ATPase GET3
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.095 Å
データ登録者Mariappan, M. / Mateja, A. / Dobosz, M. / Bove, E. / Hegde, R.S. / Keenan, R.J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2011
タイトル: The Mechanism of Membrane-Associated Steps in Tail-Anchored Protein Insertion.
著者: Mariappan, M. / Mateja, A. / Dobosz, M. / Bove, E. / Hegde, R.S. / Keenan, R.J.
履歴
登録2011年6月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月9日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATPASE GET3
B: ATPASE GET3
C: GOLGI TO ER TRAFFIC PROTEIN 2
D: GOLGI TO ER TRAFFIC PROTEIN 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,65111
ポリマ－87,4774
非ポリマー1,1747
水4,270237
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11050 Å2
ΔGint-56.3 kcal/mol
Surface area27690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.558, 77.317, 165.831
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 ATPASE GET3 / ARSENICAL PUMP-DRIVING ATPASE / ARSENITE-STIMULATED ATPASE / GOLGI TO ER TRAFFIC PROTEIN 3 / GUIDED ...ARSENICAL PUMP-DRIVING ATPASE / ARSENITE-STIMULATED ATPASE / GOLGI TO ER TRAFFIC PROTEIN 3 / GUIDED ENTRY OF TAIL-ANCHORED PROTEINS 3 / GET3


分子量: 39393.590 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PRIL / 参照: UniProt: Q12154, EC: 3.6.3.16
#2: タンパク質・ペプチド GOLGI TO ER TRAFFIC PROTEIN 2 / HYDROXYUREA RESISTANCE PROTEIN 2 / REQUIRED FOR MEIOTIC NUCLEAR DIVISION PROTEIN 7 / GET2


分子量: 4344.958 Da / 分子数: 2
Fragment: CYTOSOLIC-FACING N-TERMINAL FRAGMENT, RESIDUES 1-38
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PRIL / 参照: UniProt: P40056

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非ポリマー , 5種, 244分子

#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-ALF / TETRAFLUOROALUMINATE ION / テトラフルオロアルミナ-ト


分子量: 102.975 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF4
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 237 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 36 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6
詳細: 30% PEG 3350, 0.3 AMMONIUM ACETATE, 0.1 M BIS-TRIS, PH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97857
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 39345 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 27.16 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 16.5
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.66 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 89.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WOJ

2woj


解像度: 2.095→36.537 Å / SU ML: 0.62 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.95 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: DISORDERED SIDECHAINS WERE MODELED STEREOCHEMICALLY
Rfactor反射数%反射
Rfree0.238 2023 5.1 %
Rwork0.1822 --
obs0.185 39345 96.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.472 Å2 / ksol: 0.372 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.062 Å2-0 Å2-0 Å2
2---3.1043 Å20 Å2
3---4.1663 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.095→36.537 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5226 0 67 237 5530
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075385
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0247243
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1242062
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063817
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004914
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0953-2.14770.28131300.22812313X-RAY DIFFRACTION86
2.1477-2.20570.24151300.20262532X-RAY DIFFRACTION93
2.2057-2.27060.23751400.18772586X-RAY DIFFRACTION95
2.2706-2.34390.26881380.18572610X-RAY DIFFRACTION96
2.3439-2.42770.24131410.18482591X-RAY DIFFRACTION96
2.4277-2.52480.26231490.17922610X-RAY DIFFRACTION96
2.5248-2.63970.24141320.18252674X-RAY DIFFRACTION97
2.6397-2.77880.26491450.17562695X-RAY DIFFRACTION99
2.7788-2.95290.23011760.18582665X-RAY DIFFRACTION99
2.9529-3.18070.2321560.18022731X-RAY DIFFRACTION100
3.1807-3.50060.23311610.16752757X-RAY DIFFRACTION100
3.5006-4.00660.20891320.15852782X-RAY DIFFRACTION100
4.0066-5.04580.20991400.1642820X-RAY DIFFRACTION100
5.0458-36.54220.26641530.22162957X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.9775-0.1716-0.10041.97880.01430.8844-0.03480.15190.1435-0.08260.0310.0426-0.0966-0.0687-0.0010.0676-0.0033-0.0470.05310.00970.0702-20.44529.3588-19.0523
20.9290.03110.03250.8780.25970.4323-0.00480.145-0.0289-0.03170.038-0.07990.01160.04060.0166-0.0781-0.0193-0.0914-0.0348-0.0234-0.1075-5.0369-11.0223-23.3535
30.01340.00690.03010.07510.00660.09780.10470.125-0.2039-0.0267-0.1166-0.01870.0461-0.036-0.00010.4017-0.02740.02260.2759-0.04850.4477-17.1746-27.9283-17.7287
40.0710.0435-0.03150.0610.05470.17130.0065-0.14750.07470.17660.03520.0008-0.31610.2183-0.00730.4078-0.0417-0.04530.1930.0210.4286-5.181925.0478-19.164
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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