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- PDB-3zmq: Src-derived mutant peptide inhibitor complex of PTP1B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zmq
タイトルSrc-derived mutant peptide inhibitor complex of PTP1B
要素
  • PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE SRC
  • TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE NON-RECEPTOR TYPE 1
キーワードHYDROLASE/PEPTIDE / HYDROLASE-PEPTIDE COMPLEX / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of caveolin-mediated endocytosis / regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / regulation of cell projection assembly / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / cellular response to prolactin / positive regulation of male germ cell proliferation / dendritic filopodium / negative regulation of telomere maintenance / response to mineralocorticoid / Regulation of commissural axon pathfinding by SLIT and ROBO ...regulation of caveolin-mediated endocytosis / regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / regulation of cell projection assembly / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / cellular response to prolactin / positive regulation of male germ cell proliferation / dendritic filopodium / negative regulation of telomere maintenance / response to mineralocorticoid / Regulation of commissural axon pathfinding by SLIT and ROBO / positive regulation of dephosphorylation / regulation of epithelial cell migration / ERBB2 signaling pathway / positive regulation of protein transport / Regulation of gap junction activity / cellular response to progesterone stimulus / BMP receptor binding / negative regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of protein processing / skeletal muscle cell proliferation / positive regulation of integrin activation / Activated NTRK2 signals through FYN / Netrin mediated repulsion signals / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / intestinal epithelial cell development / regulation of vascular permeability / negative regulation of neutrophil activation / positive regulation of glucose metabolic process / transcytosis / osteoclast development / Activated NTRK3 signals through PI3K / connexin binding / focal adhesion assembly / cellular response to fluid shear stress / adherens junction organization / signal complex assembly / response to acidic pH / positive regulation of small GTPase mediated signal transduction / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / Co-stimulation by CD28 / positive regulation of Ras protein signal transduction / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / DCC mediated attractive signaling / positive regulation of podosome assembly / EPH-Ephrin signaling / regulation of bone resorption / positive regulation of lamellipodium morphogenesis / Ephrin signaling / myoblast proliferation / Signal regulatory protein family interactions / cellular response to peptide hormone stimulus / negative regulation of mitochondrial depolarization / podosome / odontogenesis / MET activates PTK2 signaling / Regulation of KIT signaling / cellular response to fatty acid / postsynaptic specialization, intracellular component / regulation of early endosome to late endosome transport / PTK6 Down-Regulation / Signaling by ALK / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / leukocyte migration / positive regulation of receptor catabolic process / phospholipase activator activity / insulin receptor recycling / oogenesis / Co-inhibition by CTLA4 / GP1b-IX-V activation signalling / Receptor Mediated Mitophagy / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / EPHA-mediated growth cone collapse / interleukin-6-mediated signaling pathway / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / positive regulation of smooth muscle cell migration / DNA biosynthetic process / regulation of intracellular protein transport / positive regulation of Notch signaling pathway / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / IRE1-mediated unfolded protein response / Signaling by EGFR / stress fiber assembly / mitochondrial crista / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / sorting endosome / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / uterus development / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / regulation of cell-cell adhesion / positive regulation of systemic arterial blood pressure / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / phospholipase binding / PECAM1 interactions / Recycling pathway of L1
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / : / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / : / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Temmerman, K. / Pogenberg, V. / Meyer, C. / Koehn, M. / Wilmanns, M.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2014
タイトル: Development of Accessible Peptidic Tool Compounds to Study the Phosphatase Ptp1B in Intact Cells.
著者: Meyer, C. / Hoeger, B. / Temmerman, K. / Tatarek-Nossol, M. / Pogenberg, V. / Bernhagen, J. / Wilmanns, M. / Kapurniotu, A. / Kohn, M.
履歴
登録2013年2月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月2日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE NON-RECEPTOR TYPE 1
C: PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE SRC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7102
ポリマ－39,7102
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area970 Å2
ΔGint-5.4 kcal/mol
Surface area11380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.020, 61.270, 88.690
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE NON-RECEPTOR TYPE 1 / PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE 1B / PTP-1B


分子量: 38447.793 Da / 分子数: 1 / 断片: TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE DOMAIN, RESIDUES 1-321 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P18031, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE SRC / PROTO-ONCOGENE C-SRC / PP60C-SRC / P60-SRC


分子量: 1262.167 Da / 分子数: 1
断片: PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE SRC RESIDUES 527-536
変異: YES / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト)
参照: UniProt: P12931, non-specific protein-tyrosine kinase
Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUES 527-536, WITH P528A

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.08 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.2M MGCL2, 0.1M TRIS-HCL, PH=8.5 30% (W/V)POLYETHYLENE GLYCOL 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2012年9月27日 / 詳細: KB MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50.41 Å / Num. obs: 5375 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 44.62 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.22 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル解像度: 3.3→3.48 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3A5K

3a5k


解像度: 3.3→50.271 Å / SU ML: 0.39 / σ(F): 0 / 位相誤差: 29.4 / 立体化学のターゲット値: LS_WUNIT_K1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3044 242 4.5 %
Rwork0.2478 --
obs0.2504 5342 99.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 57.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→50.271 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1939 0 0 0 1939
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011986
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4182716
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.763670
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081310
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.013347
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3003-4.15770.33381190.26212504X-RAY DIFFRACTION100
4.1577-50.27680.28361230.23722596X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.06551.04980.81222.1142-0.53133.0050.1163-0.60140.53920.2078-0.2309-1.0384-0.08810.20920.25870.5235-0.0933-0.10390.5822-0.11010.4099-4.802116.5222-0.8588
23.1344-0.09320.51653.5346-0.67084.2078-0.2163-0.29-0.50550.43770.0872-0.10560.4254-0.0296-0.07370.65230.07720.07050.38820.04880.4135-7.0354-7.3705-9.8426
32.86260.44270.8583.0271-0.33823.4013-0.20140.06620.0456-0.8629-0.0641-0.29720.0249-0.54-0.03480.31970.05170.02560.4137-0.01790.345-14.08520.4996-13.1041
42.28710.37370.84821.12850.10363.3516-0.06630.3633-0.3492-1.07210.0381-0.240.57510.3883-0.02890.71120.00250.03910.4127-0.00010.3797-13.5722-1.049-28.8903
52.61920.67380.95953.5679-0.00493.64850.0588-0.16860.1155-0.5984-0.2782-0.08640.11780.11090.09240.3567-0.01010.06590.3205-0.0030.2569-13.512510.6068-24.1995
62.49570.58541.01782.704-0.58462.90290.1114-0.30180.57580.0192-0.20590.0802-0.2839-0.57160.11950.39060.08350.07230.4049-0.04830.2862-16.659612.6517-11.5362
72.98520.46950.94761.6236-0.25613.231-0.16220.09150.310.4472-0.1360.2577-0.8960.35560.25530.36150.06880.03890.3632-0.01370.3028-8.939617.4047-10.524
83.78740.09050.87593.9178-1.39024.3781-0.25040.06460.2961-0.3524-0.6263-0.6881-0.09450.8670.18120.5339-0.05240.01950.90430.07390.74583.53153.6485-11.4496
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 7 THROUGH 32 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 33 THROUGH 63 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESID 64 THROUGH 90 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESID 91 THROUGH 162 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND (RESID 163 THROUGH 201 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN A AND (RESID 202 THROUGH 255 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN A AND (RESID 256 THROUGH 279 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN C AND (RESID 1 THROUGH 6 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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